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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vx3
タイトルCrystal structure of the human dual specificity tyrosine- phosphorylation-regulated kinase 1A
要素DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION- REGULATED KINASE 1A
キーワードTRANSFERASE / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / MINIBRAIN HOMOLOG / NUCLEOTIDE-BINDING / PHOSPHOPROTEIN / TYROSINE-PROTEIN KINASE / CASP8 / KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3T45 kinase activity / positive regulation of protein deacetylation / peptidyl-serine autophosphorylation / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / dual-specificity kinase / [RNA-polymerase]-subunit kinase / negative regulation of microtubule polymerization / tau-protein kinase activity / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / amyloid-beta formation ...histone H3T45 kinase activity / positive regulation of protein deacetylation / peptidyl-serine autophosphorylation / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / dual-specificity kinase / [RNA-polymerase]-subunit kinase / negative regulation of microtubule polymerization / tau-protein kinase activity / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / amyloid-beta formation / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / G0 and Early G1 / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / cytoskeletal protein binding / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / tubulin binding / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / positive regulation of RNA splicing / : / peptidyl-threonine phosphorylation / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / tau protein binding / circadian rhythm / peptidyl-tyrosine phosphorylation / nervous system development / actin binding / peptidyl-serine phosphorylation / protein tyrosine kinase activity / protein autophosphorylation / transcription coactivator activity / cytoskeleton / protein kinase activity / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / axon / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / dendrite / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A/1B, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A/1B, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-D15 / Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Roos, A.K. / Soundararajan, M. / Pike, A.C.W. / Federov, O. / King, O. / Burgess-Brown, N. / Philips, C. / Filippakopoulos, P. / Arrowsmith, C.H. / Wikstrom, M. ...Roos, A.K. / Soundararajan, M. / Pike, A.C.W. / Federov, O. / King, O. / Burgess-Brown, N. / Philips, C. / Filippakopoulos, P. / Arrowsmith, C.H. / Wikstrom, M. / Edwards, A. / von Delft, F. / Bountra, C. / Knapp, S.
引用ジャーナル: Structure / : 2013
タイトル: Structures of Down Syndrome Kinases, Dyrks, Reveal Mechanisms of Kinase Activation and Substrate Recognition.
著者: Soundararajan, M. / Roos, A.K. / Savitsky, P. / Filippakopoulos, P. / Kettenbach, A.N. / Olsen, J.V. / Gerber, S.A. / Eswaran, J. / Knapp, S. / Elkins, J.M.
履歴
登録2008年6月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年12月5日Group: Database references
改定 1.32013年6月26日Group: Database references / Derived calculations
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION- REGULATED KINASE 1A
B: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION- REGULATED KINASE 1A
C: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION- REGULATED KINASE 1A
D: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION- REGULATED KINASE 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,31532
ポリマ-178,2134
非ポリマー5,10228
3,693205
1
A: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION- REGULATED KINASE 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,9807
ポリマ-44,5531
非ポリマー1,4266
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION- REGULATED KINASE 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,20710
ポリマ-44,5531
非ポリマー1,6549
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION- REGULATED KINASE 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,6438
ポリマ-44,5531
非ポリマー1,0897
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION- REGULATED KINASE 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,4867
ポリマ-44,5531
非ポリマー9336
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)264.203, 65.105, 140.282
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.44, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1115A136 - 212
2115B136 - 212
3115C136 - 212
4115D136 - 212
1214A220 - 406
2214B220 - 406
3214C220 - 406
4214D220 - 406
1314A413 - 480
2314B413 - 480
3314C413 - 480
4314D413 - 480

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.603, -0.797, -0.028), (-0.796, 0.599, 0.084), (-0.05, 0.073, -0.996)22.05035, 15.78841, -104.34769
2given(0.843, 0.482, -0.238), (0.473, -0.875, -0.1), (-0.256, -0.029, -0.966)-20.29074, -10.69172, -41.35233
3given(0.885, -0.404, -0.23), (-0.391, -0.915, 0.102), (-0.252, -0.968)-63.48191, 28.85044, -65.01735

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION- REGULATED KINASE 1A / PROTEIN KINASE MINIBRAIN HOMOLOG / MNBH / HMNB / HP86 / DUAL SPECIFICITY YAK1-RELATED KINASE


分子量: 44553.188 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 127-485 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3-PRARE2 / 参照: UniProt: Q13627, dual-specificity kinase

-
非ポリマー , 5種, 233分子

#2: 化合物
ChemComp-D15 / N-(5-{[(2S)-4-amino-2-(3-chlorophenyl)butanoyl]amino}-1H-indazol-3-yl)benzamide


分子量: 447.917 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C24H22ClN5O2
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#4: 化合物
ChemComp-P6G / HEXAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / ヘキサエチレングリコ-ル


分子量: 282.331 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : C12H26O7 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 205 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

非ポリマーの詳細PHOSPHOTYROSINE (PTR): PHOSPHORYLATED TYROSINE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5 / 詳細: 34% PEG 300, 0.1 M LISO4, TRIS PH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9792
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→26.35 Å / Num. obs: 92815 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 55.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.68 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0066精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EXE AND 1Z57
解像度: 2.4→26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 13.127 / SU ML: 0.15 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.252 / ESU R Free: 0.208 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 1799 2.1 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.186 82846 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.39 Å20 Å2-1.13 Å2
2--0.4 Å20 Å2
3----1.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11050 0 280 205 11535
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02211620
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.028055
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5181.98615676
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9193.00219456
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.86751367
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.90123.569538
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.738151996
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.2851575
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.21652
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02112651
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022400
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.78136822
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.988510974
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.64384798
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.017114699
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1A3780medium positional0.220.5
2B3780medium positional0.280.5
3C3780medium positional0.220.5
4D3780medium positional0.20.5
1A596loose positional0.355
2B596loose positional0.315
3C596loose positional0.335
4D596loose positional0.365
1A3780medium thermal1.092
2B3780medium thermal0.992
3C3780medium thermal0.872
4D3780medium thermal0.892
1A596loose thermal0.910
2B596loose thermal0.9610
3C596loose thermal0.8810
4D596loose thermal1.0210
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.383 138
Rwork0.34 6015
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.3682-0.51590.5363.80090.45142.6374-0.0031-0.2004-0.08760.22060.0447-0.33360.00720.1444-0.04170.2484-0.0172-0.06480.07-0.05230.070942.2129.3901-30.5632
21.14190.01380.221.2875-0.08941.42630.0767-0.07860.00690.1602-0.0190.0019-0.1034-0.0682-0.05760.1047-0.0158-0.0008-0.05240.02520.045425.323520.1484-46.8043
35.1437-2.5307-3.49875.66291.86294.64620.43740.87920.14-0.7925-0.26140.2857-0.6857-0.774-0.17610.19070.0422-0.07130.19060.08050.019112.725528.2429-69.555
41.8881-0.32120.22141.70160.00361.77910.0316-0.0805-0.26460.1528-0.00860.11250.1541-0.0347-0.0229-0.0061-0.035-0.0216-0.04880.02830.10419.73727.5585-52.0806
52.41650.67380.80075.004-0.63632.49260.0298-0.0094-0.3099-0.1337-0.02060.09340.0811-0.0359-0.00930.06110.0576-0.07330.2892-0.03510.1067-26.9832-3.043-72.9511
63.15040.31431.3220.7461-0.20631.45430.11870.1997-0.1383-0.0578-0.088-0.0154-0.0263-0.0568-0.03060.03350.01870.03110.2012-0.01220.0866-11.7401-1.4935-67.1036
72.2182-0.1776-0.10062.14370.37831.25060.1292-0.35060.02240.4285-0.0669-0.06-0.0083-0.1712-0.06240.0909-0.06890.01380.19530.02910.0952-4.43087.5777-47.2344
83.31990.05490.92150.86810.01471.48180.11340.2314-0.192-0.15790.0525-0.22540.01650.0618-0.1659-0.0178-0.0199-0.01290.10620.06050.14156.81333.1219-58.2994
92.2197-0.088-0.11263.688-0.11554.13510.0042-0.17230.19660.07780.0799-0.127-0.0563-0.1002-0.08410.3254-0.0035-0.02810.0532-0.03760.088737.1335-13.4616-23.476
101.2218-0.17970.03890.8608-0.11554.31480.0149-0.08450.0708-0.1042-0.03560.1664-0.1711-0.62650.02070.2540.0427-0.00070.3202-0.02520.172821.7658-12.0176-3.2084
114.6295-1.05951.06450.6311.52438.28840.3315-1.3986-0.01151.14040.06150.24920.9022-0.8835-0.3930.4949-0.14420.0620.64980.00080.185519.4135-23.8420.843
121.8368-0.49940.15651.5953-0.97774.083-0.0291-0.21150.32380.0040.01350.3777-0.8201-1.23470.01550.37320.24780.01970.657-0.07710.330812.8668-3.62334.3984
133.22171.1887-0.62782.21310.15062.59160.1431-0.029-0.1860.1252-0.0424-0.21080.0047-0.1274-0.10080.0674-0.0406-0.08810.25790.06070.1312-29.6735-19.5457-45.4911
141.93871.44050.07122.56472.20333.09720.07070.23010.059-0.06480.1578-0.0422-0.3388-0.0607-0.22850.0704-0.0019-0.01570.25960.11840.1141-30.6787-11.1567-44.294
1516.223-3.6339-4.35332.473-2.218.2282-0.084-0.15140.15310.15770.1324-0.4814-0.44170.4728-0.04840.2979-0.0505-0.00680.3220.01380.2506-19.2095-1.1041-24.0512
161.23060.0607-0.15451.3114-0.00013.85590.0426-0.08470.2620.2212-0.02220.2431-0.6144-0.4533-0.02040.26120.10060.08540.26270.06410.2294-39.8198-0.4864-22.6985
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A135 - 239
2X-RAY DIFFRACTION2A240 - 398
3X-RAY DIFFRACTION3A399 - 413
4X-RAY DIFFRACTION4A414 - 481
5X-RAY DIFFRACTION5B135 - 219
6X-RAY DIFFRACTION6B220 - 322
7X-RAY DIFFRACTION7B323 - 441
8X-RAY DIFFRACTION8B442 - 480
9X-RAY DIFFRACTION9C135 - 239
10X-RAY DIFFRACTION10C240 - 399
11X-RAY DIFFRACTION11C400 - 410
12X-RAY DIFFRACTION12C412 - 480
13X-RAY DIFFRACTION13D135 - 213
14X-RAY DIFFRACTION14D219 - 248
15X-RAY DIFFRACTION15D249 - 255
16X-RAY DIFFRACTION16D256 - 480

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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