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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2vx3 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the human dual specificity tyrosine- phosphorylation-regulated kinase 1A | ||||||
![]() | DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION- REGULATED KINASE 1A | ||||||
![]() | TRANSFERASE / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / MINIBRAIN HOMOLOG / NUCLEOTIDE-BINDING / PHOSPHOPROTEIN / TYROSINE-PROTEIN KINASE / CASP8 / KINASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() histone H3T45 kinase activity / positive regulation of protein deacetylation / peptidyl-serine autophosphorylation / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / dual-specificity kinase / [RNA-polymerase]-subunit kinase / negative regulation of microtubule polymerization / tau-protein kinase activity / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / amyloid-beta formation ...histone H3T45 kinase activity / positive regulation of protein deacetylation / peptidyl-serine autophosphorylation / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / dual-specificity kinase / [RNA-polymerase]-subunit kinase / negative regulation of microtubule polymerization / tau-protein kinase activity / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / amyloid-beta formation / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / G0 and Early G1 / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / cytoskeletal protein binding / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / tubulin binding / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / positive regulation of RNA splicing / : / peptidyl-threonine phosphorylation / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / tau protein binding / circadian rhythm / peptidyl-tyrosine phosphorylation / nervous system development / actin binding / peptidyl-serine phosphorylation / protein tyrosine kinase activity / protein autophosphorylation / transcription coactivator activity / cytoskeleton / protein kinase activity / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / axon / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / dendrite / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Roos, A.K. / Soundararajan, M. / Pike, A.C.W. / Federov, O. / King, O. / Burgess-Brown, N. / Philips, C. / Filippakopoulos, P. / Arrowsmith, C.H. / Wikstrom, M. ...Roos, A.K. / Soundararajan, M. / Pike, A.C.W. / Federov, O. / King, O. / Burgess-Brown, N. / Philips, C. / Filippakopoulos, P. / Arrowsmith, C.H. / Wikstrom, M. / Edwards, A. / von Delft, F. / Bountra, C. / Knapp, S. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structures of Down Syndrome Kinases, Dyrks, Reveal Mechanisms of Kinase Activation and Substrate Recognition. 著者: Soundararajan, M. / Roos, A.K. / Savitsky, P. / Filippakopoulos, P. / Kettenbach, A.N. / Olsen, J.V. / Gerber, S.A. / Eswaran, J. / Knapp, S. / Elkins, J.M. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 297.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 240.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 3.6 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 3.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 52.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 70.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域:
NCS oper:
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要素
-タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD
#1: タンパク質 | 分子量: 44553.188 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 127-485 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 5種, 233分子 ![](data/chem/img/D15.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
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![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/P6G.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: 化合物 | ChemComp-D15 / #3: 化合物 | ChemComp-CL / #4: 化合物 | ChemComp-P6G / #5: 化合物 | ChemComp-SO4 / #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
非ポリマーの詳細 | PHOSPHOTYR |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 8.5 / 詳細: 34% PEG 300, 0.1 M LISO4, TRIS PH 8.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月9日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9792 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.4→26.35 Å / Num. obs: 92815 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 55.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 10.2 |
反射 シェル | 解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.68 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.9 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1EXE AND 1Z57 解像度: 2.4→26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 13.127 / SU ML: 0.15 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.252 / ESU R Free: 0.208 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 27 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→26 Å
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拘束条件 |
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