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万見
- PDB-2mus: HADDOCK calculated model of LIN5001 bound to the HET-s amyloid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mus
タイトルHADDOCK calculated model of LIN5001 bound to the HET-s amyloid
要素Heterokaryon incompatibility protein s
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid fibril / HET-s(218-289) / parallel beta-sheet / beta-solenoid / prion / luminescent conjugated polythiophene
機能・相同性Het-s prion-forming domain / Prion-inhibition and propagation, HeLo domain / HeLo domain superfamily / Het-s 218-289 / Prion-inhibition and propagation / identical protein binding / cytoplasm / Chem-3LS / Heterokaryon incompatibility protein s
機能・相同性情報
生物種Podospora anserina (菌類)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Hermann, U.S. / Schuetz, A.K. / Shirani, H. / Saban, D. / Nuvolone, M. / Huang, D.H. / Li, B. / Ballmer, B. / Aslund, A.K.O. / Mason, J.J. ...Hermann, U.S. / Schuetz, A.K. / Shirani, H. / Saban, D. / Nuvolone, M. / Huang, D.H. / Li, B. / Ballmer, B. / Aslund, A.K.O. / Mason, J.J. / Rushing, E. / Budka, H. / Hammarstrom, P. / Bockmann, A. / Caflisch, A. / Meier, B.H. / Nilsson, P.K.R. / Hornemann, S. / Aguzzi, A.
引用
ジャーナル: Sci Transl Med / 年: 2015
タイトル: Structure-based drug design identifies polythiophenes as antiprion compounds.
著者: Herrmann, U.S. / Schutz, A.K. / Shirani, H. / Huang, D. / Saban, D. / Nuvolone, M. / Li, B. / Ballmer, B. / Aslund, A.K. / Mason, J.J. / Rushing, E. / Budka, H. / Nystrom, S. / Hammarstrom, P. ...著者: Herrmann, U.S. / Schutz, A.K. / Shirani, H. / Huang, D. / Saban, D. / Nuvolone, M. / Li, B. / Ballmer, B. / Aslund, A.K. / Mason, J.J. / Rushing, E. / Budka, H. / Nystrom, S. / Hammarstrom, P. / Bockmann, A. / Caflisch, A. / Meier, B.H. / Nilsson, K.P. / Hornemann, S. / Aguzzi, A.
#1: ジャーナル: Science / 年: 2008
タイトル: Amyloid fibrils of the HET-s(218-289) prion form a beta solenoid with a triangular hydrophobic core.
著者: Wasmer, C. / Lange, A. / Van Melckebeke, H. / Siemer, A.B. / Riek, R. / Meier, B.H.
#2: ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2006
タイトル: 13C, 15N resonance assignment of parts of the HET-s prion protein in its amyloid form.
著者: Siemer, A.B. / Ritter, C. / Steinmetz, M.O. / Ernst, M. / Riek, R. / Meier, B.H.
履歴
登録2014年9月16日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月22日Group: Database references
改定 1.22018年6月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Experimental preparation / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity_name_com / entity_src_gen ...entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_nmr_sample_details / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_name_com.name / _entity_src_gen.gene_src_common_name ..._entity_name_com.name / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_nmr_sample_details.contents / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heterokaryon incompatibility protein s
B: Heterokaryon incompatibility protein s
C: Heterokaryon incompatibility protein s
D: Heterokaryon incompatibility protein s
E: Heterokaryon incompatibility protein s
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9556
ポリマ－43,3395
非ポリマー6171
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)4 / 200target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質
Heterokaryon incompatibility protein s / Small s protein / Vegetative incompatibility protein s


分子量: 8667.717 Da / 分子数: 5
断片: C-terminal prion forming domain (UNP residues 218-289)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Podospora anserina (菌類) / 遺伝子: het-s, small s / プラスミド: T7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q03689
#2: 化合物 ChemComp-3LS / 3''',4'-bis(carboxymethyl)-2,2':5',2'':5'',2''':5''',2''''-quinquethiophene-5,5''''-dicarboxylic acid / 4′,3′′′-ビス(カルボキシメチル)-2,2′:5′,2′′:5′′,2′′′:5′′′,2′′′′-キンクエチオ(以下略)


分子量: 616.725 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H16O8S5

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111DREAM 4ms
122PDSD 50 ms
NMR実験の詳細Text: All experiments were recorded with a rotation at the magic angle

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
115 mg/mL [U-100% 13C; U-100% 15N; U-100% 2H] HET-s(218-289)-1, 100% D2O100% D2O
215 mg/mL [U-10% 13C; U-100% 15N] HET-s(218-289)-2, 100% H2O100% H2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
15 mg/mLHET-s(218-289)-1[U-100% 13C; U-100% 15N; U-100% 2H]1
15 mg/mLHET-s(218-289)-2[U-10% 13C; U-100% 15N]2
試料状態イオン強度: 0 / pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 278 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8502

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospin解析
TopSpinBruker Biospinchemical shift assignment
TopSpinBruker Biospinデータ解析
TopSpinCCPN解析
TopSpinCCPNchemical shift assignment
TopSpinCCPNデータ解析
TopSpinBruker Biospin解析
TopSpinBruker Biospinchemical shift assignment
TopSpinBruker Biospinデータ解析
TopSpinCCPN解析
TopSpinCCPNchemical shift assignment
TopSpinCCPNデータ解析
HADDOCKAlexandre Bonvin構造決定
HADDOCKAlexandre Bonvingeometry optimization
HADDOCKAlexandre Bonvin精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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