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- PDB-2gyi: DESIGN, SYNTHESIS, AND CHARACTERIZATION OF A POTENT XYLOSE ISOMER... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gyi
タイトルDESIGN, SYNTHESIS, AND CHARACTERIZATION OF A POTENT XYLOSE ISOMERASE INHIBITOR, D-THREONOHYDROXAMIC ACID, AND HIGH-RESOLUTION X-RAY CRYSTALLOGRAPHIC STRUCTURE OF THE ENZYME-INHIBITOR COMPLEX
要素XYLOSE ISOMERASE
キーワードISOMERASE(INTRAMOLECULAR OXIDOREDUCTASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


xylose isomerase / xylose isomerase activity / D-xylose metabolic process / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Xylose isomerase, actinobacteria / Xylose isomerase / Xylose isomerase family profile. / : / Divalent-metal-dependent TIM barrel enzymes / Xylose isomerase-like, TIM barrel domain / Xylose isomerase-like TIM barrel / Xylose isomerase-like superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3,4,N-TETRAHYDROXY-BUTYRIMIDIC ACID / Xylose isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces olivochromogenes (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Allen, K.N. / Lavie, A. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Design, Synthesis, and Characterization of a Potent Xylose Isomerase Inhibitor, D-Threonohydroxamic Acid, and High-Resolution X-Ray Crystallographic Structure of the Enzyme-Inhibitor Complex
著者: Allen, K.N. / Lavie, A. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Isotopic Exchange Plus Substrate and Inhibition Kinetics of D-Xylose Isomerase Do not Support a Proton-Transfer Mechanism
著者: Allen, K.N. / Lavie, A. / Farber, G.K. / Glasfeld, A. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Role of the Divalent Metal Ion in Sugar Binding, Ring Opening, and Isomerization by D-Xylose Isomerase: Replacement of a Catalytic Metal by an Amino Acid
著者: Allen, K.N. / Lavie, A. / Glasfeld, A. / Tanada, T.N. / Gerrity, D.P. / Carlson, S.C. / Farber, G.K. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: X-Ray Crystallographic Structures of D-Xylose Isomerase-Substrate Complexes Position the Substrate and Provide Evidence for Metal Movement During Catalysis
著者: Lavie, A. / Allen, K.N. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
履歴
登録1994年9月1日処理サイト: BNL
置き換え1995年7月10日ID: 1GYI
改定 1.01995年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700SHEET THE SHEETS PRESENTED AS *S1* AND *S2* ON SHEET RECORDS BELOW ARE ACTUALLY EIGHT-STRANDED BETA- ...SHEET THE SHEETS PRESENTED AS *S1* AND *S2* ON SHEET RECORDS BELOW ARE ACTUALLY EIGHT-STRANDED BETA-BARRELS. THIS IS REPRESENTED BY NINE-STRANDED SHEETS IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS OF EACH ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: XYLOSE ISOMERASE
B: XYLOSE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,0898
ポリマ－85,6902
非ポリマー3996
水11,422634
1
A: XYLOSE ISOMERASE
B: XYLOSE ISOMERASE
ヘテロ分子

A: XYLOSE ISOMERASE
B: XYLOSE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,17816
ポリマ－171,3794
非ポリマー79912
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area33080 Å2
ΔGint-185 kcal/mol
Surface area45620 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)86.900, 99.050, 93.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Atom site foot note1: SER A 63 - ASP A 64 OMEGA = 247.14 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
2: CIS PROLINE - PRO A 186 / 3: CIS PROLINE - PRO B 186
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1633-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.99927, 0.03829, -0.00045), (0.03829, -0.99927, 0.001), (-0.00041, -0.00102, -1)
ベクター: -0.02028, 0.02478, -47.31872)
詳細MTRIX THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND. APPLIED TO TRANSFORMED TO MTRIX RESIDUES RESIDUES RMSD M1 A 2 .. A 386 B 2 .. B 386 1.200

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要素

#1: タンパク質 XYLOSE ISOMERASE


分子量: 42844.848 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces olivochromogenes (バクテリア)
参照: UniProt: P15587, xylose isomerase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-HYA / 2,3,4,N-TETRAHYDROXY-BUTYRIMIDIC ACID / (2S,3R)-2,3,4-トリヒドロキシブタンヒドロキサム酸


分子量: 151.118 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H9NO5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 634 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細THERE IS ONE D-THREONOHYDROXAMIC ACID MOLECULE BOUND IN THE LINEAR FORM IN THE ACTIVE SITE OF EACH ...THERE IS ONE D-THREONOHYDROXAMIC ACID MOLECULE BOUND IN THE LINEAR FORM IN THE ACTIVE SITE OF EACH MONOMER. IT IS LABELED HYA A 960 IN MONOMER 1 AND HYA B 970 IN MONOMER 2. THERE ARE TWO WATER MOLECULES IN THE ACTIVE SITE OF EACH MONOMER MAKING A LIGAND TO MAGNESIUM, NUMBERED HOH 1700 AND 1701 IN MONOMER 1 AND HOH 1800 AND 1801 IN MONOMER 2.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.67 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
143 mg/mlenzyme1drop
20.025 MPIPES1drop
30.010 M1dropMgCl2
40.001 M1dropCaCl2
545 %satammonium sulfate1reservoir

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 44.72 Å / Num. obs: 83616 / Num. measured all: 190809 / Rmerge(I) obs: 0.051

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 1.6→10 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数
Rwork0.216 -
obs0.216 83228
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6036 0 24 634 6694
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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