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万見
- EMDB-2994: Structure of bacteriophage SPP1 head-to-tail interface without DN... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2994
タイトルStructure of bacteriophage SPP1 head-to-tail interface without DNA and tape measure protein
マップデータStructure of bacteriophage SPP1 head-to-tail interface without DNA and tape measure protein
試料
  • 試料: Bacteriophage SPP1 head-to-tail interface
  • タンパク質・ペプチド: Bacteriophage SPP1 portal protein gp6
  • タンパク質・ペプチド: head completion protein gp15
  • タンパク質・ペプチド: head completion protein gp16
  • タンパク質・ペプチド: tail joining protein gp17
  • タンパク質・ペプチド: major tail protein gp17.1
キーワードviral infection (ウイルス性疾患) / tailed bacteriophage / Siphoviridae (サイフォウイルス科) / SPP1 / viral assembly (ウイルス性) / head-to-tail interface / DNA gatekeeper / allosteric mechanism / concerted reorganisation / diaphragm gating
機能・相同性
機能・相同性情報


viral head-tail joining / virus tail fiber assembly / viral DNA genome packaging, headful / virus tail, tube / symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / viral portal complex / viral procapsid / virus tail / virion component
類似検索 - 分子機能
Portal protein, SPP1-type / Portal protein, SPP1-type / Portal protein / : / Phage portal protein, SPP1 Gp6-like / Phage gp6-like head-tail connector protein / Phage gp6-like head-tail connector protein / Phage gp6-like head-tail connector protein / Tail completion protein / Tail completion protein ...Portal protein, SPP1-type / Portal protein, SPP1-type / Portal protein / : / Phage portal protein, SPP1 Gp6-like / Phage gp6-like head-tail connector protein / Phage gp6-like head-tail connector protein / Phage gp6-like head-tail connector protein / Tail completion protein / Tail completion protein / Protein of unknown function (DUF3168) / Bacteriophage SPP1, head-tail adaptor / Bacteriophage SPP1, head-tail adaptor / Phage head-tail joining protein / Bacteriophage SPP1, head-tail adaptor superfamily / Phage major tail protein TP901-1 / Phage major tail protein TP901-1 / Phage tail tube protein / フィブロネクチンIII型ドメイン / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Head completion protein gp16 / Tail completion protein gp17 / Tail tube protein gp17.1* / Portal protein / Head completion protein gp15
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus phage SPP1 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.2 Å
データ登録者Chaban Y / Lurz R / Brasiles S / Cornilleau C / Karreman M / Zinn-Justin S / Tavares P / Orlova EV
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2015
タイトル: Structural rearrangements in the phage head-to-tail interface during assembly and infection.
著者: Yuriy Chaban / Rudi Lurz / Sandrine Brasilès / Charlène Cornilleau / Matthia Karreman / Sophie Zinn-Justin / Paulo Tavares / Elena V Orlova /
要旨: Many icosahedral viruses use a specialized portal vertex to control genome encapsidation and release from the viral capsid. In tailed bacteriophages, the portal system is connected to a tail ...Many icosahedral viruses use a specialized portal vertex to control genome encapsidation and release from the viral capsid. In tailed bacteriophages, the portal system is connected to a tail structure that provides the pipeline for genome delivery to the host cell. We report the first, to our knowledge, subnanometer structures of the complete portal-phage tail interface that mimic the states before and after DNA release during phage infection. They uncover structural rearrangements associated with intimate protein-DNA interactions. The portal protein gp6 of bacteriophage SPP1 undergoes a concerted reorganization of the structural elements of its central channel during interaction with DNA. A network of protein-protein interactions primes consecutive binding of proteins gp15 and gp16 to extend and close the channel. This critical step that prevents genome leakage from the capsid is achieved by a previously unidentified allosteric mechanism: gp16 binding to two different regions of gp15 drives correct positioning and folding of an inner gp16 loop to interact with equivalent loops of the other gp16 subunits. Together, these loops build a plug that closes the channel. Gp16 then fastens the tail to yield the infectious virion. The gatekeeper system opens for viral genome exit at the beginning of infection but recloses afterward, suggesting a molecular diaphragm-like mechanism to control DNA efflux. The mechanisms described here, controlling the essential steps of phage genome movements during virus assembly and infection, are likely to be conserved among long-tailed phages, the largest group of viruses in the Biosphere.
履歴
登録2015年5月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年5月27日-
マップ公開2015年6月3日-
更新2015年6月17日-
現状2015年6月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5a21
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5a21
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

Spp1_EMD2994...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2994.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 51.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of bacteriophage SPP1 head-to-tail interface without DNA and tape measure protein
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.15 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.06 / ムービー #1: 0.06
最小 - 最大-0.32751584 - 0.42477307
平均 (標準偏差)0.0037449 (±0.03021715)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-120-120-120
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 276.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.151.151.15
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z276.000276.000276.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-24-24-24
NX/NY/NZ494949
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-120-120-120
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.3280.4250.004

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Bacteriophage SPP1 head-to-tail interface

全体名称: Bacteriophage SPP1 head-to-tail interface
要素
  • 試料: Bacteriophage SPP1 head-to-tail interface
  • タンパク質・ペプチド: Bacteriophage SPP1 portal protein gp6
  • タンパク質・ペプチド: head completion protein gp15
  • タンパク質・ペプチド: head completion protein gp16
  • タンパク質・ペプチド: tail joining protein gp17
  • タンパク質・ペプチド: major tail protein gp17.1

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超分子 #1000: Bacteriophage SPP1 head-to-tail interface

超分子名称: Bacteriophage SPP1 head-to-tail interface / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse / 集合状態: cyclical dodecamer and hexamer / Number unique components: 5
分子量理論値: 1.2 MDa

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分子 #1: Bacteriophage SPP1 portal protein gp6

分子名称: Bacteriophage SPP1 portal protein gp6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: gp6 / コピー数: 12 / 集合状態: cyclical dodecamer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Bacillus phage SPP1 (ファージ) / 株: Bacilus phage SPP1 / 別称: bacteriophage SPP1
分子量実験値: 57.2 KDa / 理論値: 57.3225 KDa
配列UniProtKB: Portal protein / InterPro: Portal protein, SPP1-type

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分子 #2: head completion protein gp15

分子名称: head completion protein gp15 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: gp15 / コピー数: 12 / 集合状態: cyclical dodecamer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Bacillus phage SPP1 (ファージ) / 株: Bacilus phage SPP1 / 別称: bacteriophage SPP1
分子量実験値: 11.6 KDa / 理論値: 11.6144 KDa
配列UniProtKB: Head completion protein gp15 / InterPro: Phage gp6-like head-tail connector protein

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分子 #3: head completion protein gp16

分子名称: head completion protein gp16 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: gp16 / コピー数: 12 / 集合状態: cyclical dodecamer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Bacillus phage SPP1 (ファージ) / 株: Bacilus phage SPP1 / 別称: bacteriophage SPP1
分子量実験値: 12.5 KDa / 理論値: 12.542 KDa
配列UniProtKB: Head completion protein gp16 / InterPro: Bacteriophage SPP1, head-tail adaptor

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分子 #4: tail joining protein gp17

分子名称: tail joining protein gp17 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / Name.synonym: gp17 / コピー数: 6 / 集合状態: cyclical hexamer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Bacillus phage SPP1 (ファージ) / 株: Bacilus phage SPP1 / 別称: bacteriophage SPP1
分子量実験値: 15 KDa / 理論値: 15.1 KDa
配列UniProtKB: Tail completion protein gp17 / InterPro: Tail completion protein

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分子 #5: major tail protein gp17.1

分子名称: major tail protein gp17.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / Name.synonym: gp17.1 / コピー数: 6 / 集合状態: cyclical hexamer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Bacillus phage SPP1 (ファージ) / 株: Bacilus phage SPP1 / 別称: bacteriophage SPP1
分子量実験値: 19.2 KDa / 理論値: 19.158 KDa
配列UniProtKB: Tail tube protein gp17.1* / InterPro: Phage major tail protein TP901-1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM NaCl, 50 mM Tris-Cl, 5 mM MgCl2
グリッド詳細: holey carbon coated Quantifoil grids (r2/2) (Quantifoil, Germany)
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK II / 手法: blot for 2 seconds

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 39000
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER
日付2008年10月9日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: PRIMESCAN / デジタル化 - サンプリング間隔: 4 µm / 実像数: 230 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 2次元分類クラス数: 4500
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.2 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Imagic, Spider, EMAN / 使用した粒子像数: 18000

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2jes


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B
ソフトウェア名称: Chimera, VEDA (UROX), Modeller Flex-EM
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: Cross-correlation
得られたモデル

PDB-5a21:
Structure of bacteriophage SPP1 head-to-tail interface without DNA and tape measure protein

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

2kbz


Chain - #0 - Chain ID: C / Chain - #1 - Chain ID: D
ソフトウェア名称: Chimera, VEDA (UROX), Modeller Flex-EM
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: Cross-correlation
得られたモデル

PDB-5a21:
Structure of bacteriophage SPP1 head-to-tail interface without DNA and tape measure protein

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原子モデル構築 3

初期モデルPDB ID:

2kca


Chain - #0 - Chain ID: E / Chain - #1 - Chain ID: F
ソフトウェア名称: Chimera, VEDA (UROX), Modeller Flex-EM
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: Cross-correlation
得られたモデル

PDB-5a21:
Structure of bacteriophage SPP1 head-to-tail interface without DNA and tape measure protein

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原子モデル構築 4

初期モデルPDB ID:

2lfp


Chain - Chain ID: G
ソフトウェア名称: Chimera, VEDA (UROX), Modeller Flex-EM
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: Cross-correlation
得られたモデル

PDB-5a21:
Structure of bacteriophage SPP1 head-to-tail interface without DNA and tape measure protein

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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