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万見
- EMDB-2876: The structure of the human mitochondrial ribosome (class 1). -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2876
タイトルThe structure of the human mitochondrial ribosome (class 1).
マップデータHuman mitochondrial ribosome, class 1
試料
  • 試料: Human mitochondrial ribosome, class 1.
  • 複合体: Mitochondrial ribosome
キーワードMitochondrial ribosome / 55S / translation
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial ribosome binding / mitochondrial ribosome assembly / mitochondrial translational elongation / mitochondrial translational termination / microprocessor complex / translation release factor activity, codon nonspecific / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / positive regulation of mitochondrial translation / Mitochondrial translation initiation ...mitochondrial ribosome binding / mitochondrial ribosome assembly / mitochondrial translational elongation / mitochondrial translational termination / microprocessor complex / translation release factor activity, codon nonspecific / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / positive regulation of mitochondrial translation / Mitochondrial translation initiation / negative regulation of mitotic nuclear division / mitochondrial large ribosomal subunit / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / peptidyl-tRNA hydrolase / mitochondrial small ribosomal subunit / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / mitochondrial ribosome / mitochondrial translation / positive regulation of proteolysis / ribosomal small subunit binding / anatomical structure morphogenesis / RNA processing / Mitochondrial protein degradation / rescue of stalled ribosome / cellular response to leukemia inhibitory factor / apoptotic signaling pathway / fibrillar center / large ribosomal subunit / double-stranded RNA binding / cell junction / regulation of translation / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / nuclear membrane / cytosolic small ribosomal subunit / endonuclease activity / cell population proliferation / cell cycle / cytosolic large ribosomal subunit / mitochondrial inner membrane / tRNA binding / cytoplasmic translation / nuclear body / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / mitochondrial matrix / ribonucleoprotein complex / translation / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / nucleotide binding / mRNA binding / apoptotic process / synapse / GTP binding / nucleolus / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Coiled-coil-helix-coiled-coil-helix domain-containing protein 1 / 28S ribosomal protein S26 / Mitochondrial ribosome subunit S26 / Cysteine alpha-hairpin motif superfamily / PPR repeat family / 28S ribosomal protein S27, mitochondrial / MRPS27/PTCD2 / Mitochondrial 28S ribosomal protein S27 / Ribosomal protein S22, mitochondrial / Ribosomal protein S23, mitochondrial ...Coiled-coil-helix-coiled-coil-helix domain-containing protein 1 / 28S ribosomal protein S26 / Mitochondrial ribosome subunit S26 / Cysteine alpha-hairpin motif superfamily / PPR repeat family / 28S ribosomal protein S27, mitochondrial / MRPS27/PTCD2 / Mitochondrial 28S ribosomal protein S27 / Ribosomal protein S22, mitochondrial / Ribosomal protein S23, mitochondrial / Ribosomal protein S23/S25, mitochondrial / Mitochondrial 28S ribosomal protein S31 / Mitochondrial 28S ribosomal protein S22 / Mitochondrial ribosomal protein S23 / Mitochondrial 28S ribosomal protein S31 / Ribosomal protein S29, mitochondrial / Ribosomal protein S28, mitochondrial / 28S ribosomal protein S10, mitochondrial / Mitochondrial ribosomal protein MRP-S35 / 28S ribosomal protein S24, mitochondrial / Mitochondrial 28S ribosomal protein S34 / Pentatricopeptide repeat domain-containing protein 3 / 28S ribosomal protein S17, mitochondrial / 28S ribosomal protein S18b, mitochondrial / : / Mitochondrial ribosome subunit S24 / Mitochondrial 28S ribosomal protein S34 / Small ribosomal subunit protein uS5m, N-terminal / 28S ribosomal protein S25, mitochondrial / Pentatricopeptide repeat domain / Ribosomal protein L37, mitochondrial / Ribosomal protein L55, mitochondrial / Mitochondrial ribosomal protein L48 / 39S ribosomal protein L40, mitochondrial / Mitochondrial ribosomal protein L55 superfamily / Mitochondrial ribosomal protein L37 / Mitochondrial ribosomal protein L55 / Ribosomal protein S27/S33, mitochondrial / Ribosomal protein S24/S35, mitochondrial / Mitochondrial ribosomal subunit S27 / Mitochondrial ribosomal protein L46 NUDIX / Ribosomal protein S24/S35, mitochondrial, conserved domain / Ribosomal protein S30, mitochondrial / Mitochondrial ribosomal subunit protein / Ribosomal protein L53, mitochondrial / 39S ribosomal protein L53/MRP-L53 / 39S ribosomal protein L42, mitochondrial / Mitochondrial 28S ribosomal protein S32 / Ribosomal protein L28/L40, mitochondrial / Mitochondrial ribosomal protein L28 / Ribosomal protein 63, mitochondrial / Growth arrest/ DNA-damage-inducible protein-interacting protein 1 / Ribosomal protein L51, mitochondrial / Growth arrest and DNA-damage-inducible proteins-interacting protein 1 / Mitochondrial ribosomal subunit / Mitochondrial ribosome protein 63 / Ribosomal protein L37/S30 / Growth arrest and DNA damage-inducible proteins-interacting protein 1 domain superfamily / Mitochondrial 28S ribosomal protein S30 (PDCD9) / 39S ribosomal protein L52, mitochondrial / Mitoribosomal protein mL52 / Ribosomal protein L35, mitochondrial / MRPL44, double-stranded RNA binding domain / Tim44-like domain / Tim44-like domain / Tim44 / Pentatricopeptide (PPR) repeat profile. / Ribosomal protein S23/S29, mitochondrial / Mitochondrial ribosomal death-associated protein 3 / Pentatricopeptide repeat / Ribosomal protein L49/IMG2 / Mitochondrial mRNA-processing protein COX24, C-terminal / Mitochondrial large subunit ribosomal protein (Img2) / Mitochondrial mRNA-processing protein COX24, C-terminal / Mitochondrial domain of unknown function (DUF1713) / Ribosomal protein L46, N-terminal / 39S mitochondrial ribosomal protein L46 / Ribosomal protein L50, mitochondria / Ribosomal protein L27/L41, mitochondrial / Mitochondrial ribosomal protein L27 / Ribosomal subunit 39S / 39S ribosomal protein L46, mitochondrial / 39S ribosomal protein L43/54S ribosomal protein L51 / Ribosomal protein L47, mitochondrial / MRP-L47 superfamily, mitochondrial / Mitochondrial 39-S ribosomal protein L47 (MRP-L47) / Phosphatidylethanolamine-binding protein / Phosphatidylethanolamine-binding protein / Phosphatidylethanolamine-binding protein, eukaryotic / PEBP-like superfamily / Threonyl/alanyl tRNA synthetase, class II-like, putative editing domain superfamily / TGS domain profile. / TGS / TGS-like / Peptide chain release factor class I / RF-1 domain / Ribonuclease III, endonuclease domain superfamily / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / CHCH
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein mL52 / Mitochondrial ribosomal protein L18, isoform CRA_b / Large ribosomal subunit protein uL22m / Small ribosomal subunit protein uS12m / Small ribosomal subunit protein uS14m / Large ribosomal subunit protein bL33m / Large ribosomal subunit protein uL3m / Large ribosomal subunit protein bL19m / Small ribosomal subunit protein mS29 / Small ribosomal subunit protein mS22 ...Large ribosomal subunit protein mL52 / Mitochondrial ribosomal protein L18, isoform CRA_b / Large ribosomal subunit protein uL22m / Small ribosomal subunit protein uS12m / Small ribosomal subunit protein uS14m / Large ribosomal subunit protein bL33m / Large ribosomal subunit protein uL3m / Large ribosomal subunit protein bL19m / Small ribosomal subunit protein mS29 / Small ribosomal subunit protein mS22 / Small ribosomal subunit protein mS25 / Small ribosomal subunit protein uS10m / Small ribosomal subunit protein mS35 / Small ribosomal subunit protein uS5m / Small ribosomal subunit protein uS11m / Small ribosomal subunit protein uS15m / Small ribosomal subunit protein bS21m / Small ribosomal subunit protein mS34 / Small ribosomal subunit protein bS6m / Small ribosomal subunit protein uS9m / Large ribosomal subunit protein mL49 / Large ribosomal subunit protein mL62 / Large ribosomal subunit protein uL23m / : / Large ribosomal subunit protein mL51 / Large ribosomal subunit protein uL2m / Large ribosomal subunit protein mL54 / Large ribosomal subunit protein uL14m / Large ribosomal subunit protein bL21m / Large ribosomal subunit protein mL55 / Large ribosomal subunit protein uL10m / Large ribosomal subunit protein mL41 / Large ribosomal subunit protein mL50 / Large ribosomal subunit protein mL43 / Large ribosomal subunit protein mL64 / Large ribosomal subunit protein uL30m / Small ribosomal subunit protein mS27 / Small ribosomal subunit protein mS31 / Large ribosomal subunit protein uL24m / Small ribosomal subunit protein mS37 / Large ribosomal subunit protein mL38 / Small ribosomal subunit protein uS3m / Large ribosomal subunit protein mL53 / Small ribosomal subunit protein mS39 / Large ribosomal subunit protein mL48 / Large ribosomal subunit protein bL34m / Large ribosomal subunit protein mL63 / Large ribosomal subunit protein mL45 / Large ribosomal subunit protein bL32m / Large ribosomal subunit protein bL20m / Large ribosomal subunit protein uL13m / Large ribosomal subunit protein bL9m / Large ribosomal subunit protein uL4m / Small ribosomal subunit protein mS26 / Large ribosomal subunit protein mL37 / Large ribosomal subunit protein mL46 / Large ribosomal subunit protein mL44 / Large ribosomal subunit protein uL29m / Large ribosomal subunit protein mL65 / Large ribosomal subunit protein mL40 / Large ribosomal subunit protein bL17m / Large ribosomal subunit protein mL66 / Small ribosomal subunit protein mS38 / Large ribosomal subunit protein uL16m / Large ribosomal subunit protein mL39 / Large ribosomal subunit protein bL35m / Large ribosomal subunit protein uL15m / Large ribosomal subunit protein bL36m / Large ribosomal subunit protein bL27m / Small ribosomal subunit protein mS33 / Small ribosomal subunit protein bS1m / Small ribosomal subunit protein uS17m / Small ribosomal subunit protein uS7m / Small ribosomal subunit protein uS2m / Large ribosomal subunit protein uL11m / Small ribosomal subunit protein bS16m / Small ribosomal subunit protein bS18m / Small ribosomal subunit protein mS23 / Small ribosomal subunit protein mS40 / Large ribosomal subunit protein mL42
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Amunts A / Brown A / Toots J / Scheres SH / Ramakrishnan V
引用ジャーナル: Science / 年: 2015
タイトル: Ribosome. The structure of the human mitochondrial ribosome.
著者: Alexey Amunts / Alan Brown / Jaan Toots / Sjors H W Scheres / V Ramakrishnan /
要旨: The highly divergent ribosomes of human mitochondria (mitoribosomes) synthesize 13 essential proteins of oxidative phosphorylation complexes. We have determined the structure of the intact ...The highly divergent ribosomes of human mitochondria (mitoribosomes) synthesize 13 essential proteins of oxidative phosphorylation complexes. We have determined the structure of the intact mitoribosome to 3.5 angstrom resolution by means of single-particle electron cryogenic microscopy. It reveals 80 extensively interconnected proteins, 36 of which are specific to mitochondria, and three ribosomal RNA molecules. The head domain of the small subunit, particularly the messenger (mRNA) channel, is highly remodeled. Many intersubunit bridges are specific to the mitoribosome, which adopts conformations involving ratcheting or rolling of the small subunit that are distinct from those seen in bacteria or eukaryotes. An intrinsic guanosine triphosphatase mediates a contact between the head and central protuberance. The structure provides a reference for analysis of mutations that cause severe pathologies and for future drug design.
履歴
登録2015年2月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年3月18日-
マップ公開2015年3月18日-
更新2016年2月17日-
現状2016年2月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j9m
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2876.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2876.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 122.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Human mitochondrial ribosome, class 1
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.1 / ムービー #1: 0.1
最小 - 最大-0.5883528 - 0.97279251
平均 (標準偏差)0.00214477 (±0.02912913)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 428.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z428.800428.800428.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-147-147-146
NX/NY/NZ294294294
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.5880.9730.002

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添付データ

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添付マップデータ: emd 2876 half map 1.map

ファイルemd_2876_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: emd 2876 half map 2.map

ファイルemd_2876_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human mitochondrial ribosome, class 1.

全体名称: Human mitochondrial ribosome, class 1.
要素
  • 試料: Human mitochondrial ribosome, class 1.
  • 複合体: Mitochondrial ribosome

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超分子 #1000: Human mitochondrial ribosome, class 1.

超分子名称: Human mitochondrial ribosome, class 1. / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse / 集合状態: Multimer / Number unique components: 1
分子量実験値: 2.7 MDa / 理論値: 2.7 MDa / 手法: Sedimentation

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超分子 #1: Mitochondrial ribosome

超分子名称: Mitochondrial ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: 55S ribosome / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: ALL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 組織: kidney / 細胞: HEK 293 / Organelle: mitochondria / 細胞中の位置: Inner mitochondrial membrane
分子量実験値: 2.7 MDa / 理論値: 2.7 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.23 mg/mL
緩衝液pH: 7.45
詳細: 20 mM Hepes-KOH pH 7.45, 100 mM KCl, 20 mM MgOAc, 2 mM DTT
グリッド詳細: 30 s on glow-discharged holey carbon grids (Quantifoil R2/2), onto which a home-made continuous carbon film
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 90 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II / 手法: Blot 2.5 seconds before plunging

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電子顕微鏡法 #1

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 80 K / 最高: 90 K / 平均: 85 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 59,000 times magnification
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: FEI
日付2014年4月3日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 7526 / 平均電子線量: 25 e/Å2
詳細: Every image is the average of 17 frames recorded by the direct electron detector
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 104478 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #2

Microscopy ID2
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 80 K / 最高: 90 K / 平均: 85 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 59,000 times magnification
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: FEI
日付2014年4月11日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 7526 / 平均電子線量: 25 e/Å2
詳細: Every image is the average of 17 frames recorded by the direct electron detector
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 104478 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #3

Microscopy ID3
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 80 K / 最高: 90 K / 平均: 85 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 59,000 times magnification
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: FEI
日付2014年5月10日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 7526 / 平均電子線量: 25 e/Å2
詳細: Every image is the average of 17 frames recorded by the direct electron detector
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 104478 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #4

Microscopy ID4
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 80 K / 最高: 90 K / 平均: 85 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 59,000 times magnification
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: FEI
日付2014年5月30日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 7526 / 平均電子線量: 25 e/Å2
詳細: Every image is the average of 17 frames recorded by the direct electron detector
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 104478 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Data were processed in Relion to compensate for beam-induced movement.
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: CTFFIND3, RELION / 使用した粒子像数: 884122
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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