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万見
- EMDB-2869: Reconstruction of recombinant nucleoplasmin -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2869
タイトルReconstruction of recombinant nucleoplasmin
マップデータreconstruction of recombinant nucleoplasmin
試料
  • 試料: nucleoplasmin
  • タンパク質・ペプチド: nucleoplasmin
キーワードrecombinant nucleoplasmin
生物種Xenopus (カエル)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 18.0 Å
データ登録者Onikubo T / Nicklay JJ / Xing L / Warren C / Anson B / Wang WL / Burgos ES / Ruff SE / Shabanowitz J / Cheng RH ...Onikubo T / Nicklay JJ / Xing L / Warren C / Anson B / Wang WL / Burgos ES / Ruff SE / Shabanowitz J / Cheng RH / Hunt DF / Shechter D
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2015
タイトル: Developmentally Regulated Post-translational Modification of Nucleoplasmin Controls Histone Sequestration and Deposition.
著者: Takashi Onikubo / Joshua J Nicklay / Li Xing / Christopher Warren / Brandon Anson / Wei-Lin Wang / Emmanuel S Burgos / Sophie E Ruff / Jeffrey Shabanowitz / R Holland Cheng / Donald F Hunt / David Shechter /
要旨: Nucleoplasmin (Npm) is an abundant histone chaperone in vertebrate oocytes and embryos. During embryogenesis, regulation of Npm histone binding is critical for its function in storing and releasing ...Nucleoplasmin (Npm) is an abundant histone chaperone in vertebrate oocytes and embryos. During embryogenesis, regulation of Npm histone binding is critical for its function in storing and releasing maternal histones to establish and maintain the zygotic epigenome. Here, we demonstrate that Xenopus laevis Npm post-translational modifications (PTMs) specific to the oocyte and egg promote either histone deposition or sequestration, respectively. Mass spectrometry and Npm phosphomimetic mutations used in chromatin assembly assays identified hyperphosphorylation on the N-terminal tail as a critical regulator for sequestration. C-terminal tail phosphorylation and PRMT5-catalyzed arginine methylation enhance nucleosome assembly by promoting histone interaction with the second acidic tract of Npm. Electron microscopy reconstructions of Npm and TTLL4 activity toward the C-terminal tail demonstrate that oocyte- and egg-specific PTMs cause Npm conformational changes. Our results reveal that PTMs regulate Npm chaperoning activity by modulating Npm conformation and Npm-histone interaction, leading to histone sequestration in the egg.
履歴
登録2015年1月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年3月18日-
マップ公開2015年4月1日-
更新2015年4月1日-
現状2015年4月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2869.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈reconstruction of recombinant nucleoplasmin
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.25 Å/pix.
x 128 pix.
= 160. Å		1.25 Å/pix.
x 128 pix.
= 160. Å		1.25 Å/pix.
x 128 pix.
= 160. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.25 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.5 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-2.46547198 - 5.48423243
平均 (標準偏差)0.0 (±0.59730214)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-51-51-51
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 160.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.251.251.25
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z160.000160.000160.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-51-51-51
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-2.4655.4840.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : nucleoplasmin

全体名称: nucleoplasmin
要素
  • 試料: nucleoplasmin
  • タンパク質・ペプチド: nucleoplasmin

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超分子 #1000: nucleoplasmin

超分子名称: nucleoplasmin / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: pentamer / Number unique components: 1

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分子 #1: nucleoplasmin

分子名称: nucleoplasmin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 集合状態: pentamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Xenopus (カエル) / Organelle: nucleus / 細胞中の位置: nucleus
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: 2% uranyl acetate
グリッド詳細: 300 mesh copper grid coated with carbon film
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2100F
日付2013年4月4日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
実像数: 48 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.3 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 80000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 18.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 1950

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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