[日本語] English
万見
- EMDB-28186: Structure of HIV-1 capsid declination in complex with CPSF6-FG peptide -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28186
タイトルStructure of HIV-1 capsid declination in complex with CPSF6-FG peptide
マップデータHIV-1 capsid declination in complex with CPSF6-FG peptide
試料
  • 複合体: Capsid-like particles of in vitro assembled HIV-1 CA protein in complex with CPSF6-FG peptide
    • タンパク質・ペプチド: HIV-1 capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6
キーワードHIV-1 / capsid / declination / pentamer / hexamer / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


exon-exon junction complex binding / : / positive regulation of RNA export from nucleus / mRNA cleavage factor complex / interchromatin granule / Processing of Intronless Pre-mRNAs / perichromatin fibrils / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / mRNA alternative polyadenylation / paraspeckles ...exon-exon junction complex binding / : / positive regulation of RNA export from nucleus / mRNA cleavage factor complex / interchromatin granule / Processing of Intronless Pre-mRNAs / perichromatin fibrils / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / mRNA alternative polyadenylation / paraspeckles / mRNA 3'-end processing / mRNA 3'-end processing / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / RNA Polymerase II Transcription Termination / protein heterotetramerization / viral budding via host ESCRT complex / ribosomal large subunit binding / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / localization / Signaling by FGFR1 in disease / protein tetramerization / mRNA processing / ISG15 antiviral mechanism / host multivesicular body / viral nucleocapsid / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6 / CPSF6/7 family / Gag protein p6 / Gag protein p6 / gag protein p24 N-terminal domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily ...Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6 / CPSF6/7 family / Gag protein p6 / Gag protein p6 / gag protein p24 N-terminal domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag polyprotein / Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Pornillos O / Ganser-Pornillos BK / Schirra RT / dos Santos NFB
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI167756 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI150464 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: A molecular switch modulates assembly and host factor binding of the HIV-1 capsid.
著者: Randall T Schirra / Nayara F B Dos Santos / Kaneil K Zadrozny / Iga Kucharska / Barbie K Ganser-Pornillos / Owen Pornillos /
要旨: The HIV-1 capsid is a fullerene cone made of quasi-equivalent hexamers and pentamers of the viral CA protein. Typically, quasi-equivalent assembly of viral capsid subunits is controlled by a ...The HIV-1 capsid is a fullerene cone made of quasi-equivalent hexamers and pentamers of the viral CA protein. Typically, quasi-equivalent assembly of viral capsid subunits is controlled by a molecular switch. Here, we identify a Thr-Val-Gly-Gly motif that modulates CA hexamer/pentamer switching by folding into a 3 helix in the pentamer and random coil in the hexamer. Manipulating the coil/helix configuration of the motif allowed us to control pentamer and hexamer formation in a predictable manner, thus proving its function as a molecular switch. Importantly, the switch also remodels the common binding site for host factors that are critical for viral replication and the new ultra-potent HIV-1 inhibitor lenacapavir. This study reveals that a critical assembly element also modulates the post-assembly and viral replication functions of the HIV-1 capsid and provides new insights on capsid function and inhibition.
履歴
登録2022年9月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年2月15日-
マップ公開2023年2月15日-
更新2024年6月19日-
現状2024年6月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_28186.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28186.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 61 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈HIV-1 capsid declination in complex with CPSF6-FG peptide
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-0.49480814 - 0.81491685
平均 (標準偏差)0.008540952 (±0.042877864)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ252252252
Spacing252252252
セルA=B=C: 272.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_28186_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_28186_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Capsid-like particles of in vitro assembled HIV-1 CA protein in c...

全体名称: Capsid-like particles of in vitro assembled HIV-1 CA protein in complex with CPSF6-FG peptide
要素
  • 複合体: Capsid-like particles of in vitro assembled HIV-1 CA protein in complex with CPSF6-FG peptide
    • タンパク質・ペプチド: HIV-1 capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6

-
超分子 #1: Capsid-like particles of in vitro assembled HIV-1 CA protein in c...

超分子名称: Capsid-like particles of in vitro assembled HIV-1 CA protein in complex with CPSF6-FG peptide
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Capsids (0.27 mM CA) were incubated with peptide (3 mM) for 1 hour in ice
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)

-
分子 #1: HIV-1 capsid protein

分子名称: HIV-1 capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: NL4-3
分子量理論値: 25.630426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: PIVQNLQGQM VHQAISPRTL NAWVKVVEEK AFSPEVIPMF SALSEGATPQ DLNTMLNTVG GHQAAMQMLK ETINEEAAEW DRLHPVHAG PIAPGQMREP RGSDIAGTTS TLQEQIGWMT HNPPIPVGEI YKRWIILGLN KIVRMYSPTS ILDIRQGPKE P FRDYVDRF ...文字列:
PIVQNLQGQM VHQAISPRTL NAWVKVVEEK AFSPEVIPMF SALSEGATPQ DLNTMLNTVG GHQAAMQMLK ETINEEAAEW DRLHPVHAG PIAPGQMREP RGSDIAGTTS TLQEQIGWMT HNPPIPVGEI YKRWIILGLN KIVRMYSPTS ILDIRQGPKE P FRDYVDRF YKTLRAEQAS QEVKNWMTET LLVQNANPDC KTILKALGPG ATLEEMMTAC QGVGGPGHKA RVL

UniProtKB: Gag polyprotein

-
分子 #2: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6

分子名称: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.708952 KDa
配列文字列:
GTPVLFPGQP FGQPPLG

UniProtKB: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 6
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Manual plunge-freezing.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.3.1) / 使用した粒子像数: 166463
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

7urn

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

7urn

chain_id: L, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

7urn

chain_id: M, residue_range: 1-146, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

7urn

chain_id: N, residue_range: 146-221, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4wym

chain_id: M, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-8ejl:
Structure of HIV-1 capsid declination in complex with CPSF6-FG peptide

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る