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- EMDB-2651: Cryo-EM structure of human APC/C-Cdh1-Hsl1 complex at 7.4 A resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2651
タイトルCryo-EM structure of human APC/C-Cdh1-Hsl1 complex at 7.4 A resolution
マップデータReconstruction of recombinant APC/C
試料
  • 試料: Recombinant human APC/C-Cdh1-Hsl1 ternary complex
  • タンパク質・ペプチド: Anaphase-promoting complex
キーワードCullin-RING E3 ligase / Ubiquitination
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.4 Å
データ登録者Chang LF / Zhang Z / Yang J / McLaughlin S / Barford D
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: Molecular architecture and mechanism of the anaphase-promoting complex.
著者: Lei-Fu Chang / Ziguo Zhang / Jing Yang / Stephen H McLaughlin / David Barford /
要旨: The ubiquitination of cell cycle regulatory proteins by the anaphase-promoting complex/cyclosome (APC/C) controls sister chromatid segregation, cytokinesis and the establishment of the G1 phase of ...The ubiquitination of cell cycle regulatory proteins by the anaphase-promoting complex/cyclosome (APC/C) controls sister chromatid segregation, cytokinesis and the establishment of the G1 phase of the cell cycle. The APC/C is an unusually large multimeric cullin-RING ligase. Its activity is strictly dependent on regulatory coactivator subunits that promote APC/C-substrate interactions and stimulate its catalytic reaction. Because the structures of many APC/C subunits and their organization within the assembly are unknown, the molecular basis for these processes is poorly understood. Here, from a cryo-electron microscopy reconstruction of a human APC/C-coactivator-substrate complex at 7.4 Å resolution, we have determined the complete secondary structural architecture of the complex. With this information we identified protein folds for structurally uncharacterized subunits, and the definitive location of all 20 APC/C subunits within the 1.2 MDa assembly. Comparison with apo APC/C shows that the coactivator promotes a profound allosteric transition involving displacement of the cullin-RING catalytic subunits relative to the degron-recognition module of coactivator and APC10. This transition is accompanied by increased flexibility of the cullin-RING subunits and enhanced affinity for UBCH10-ubiquitin, changes which may contribute to coactivator-mediated stimulation of APC/C E3 ligase activity.
履歴
登録2014年5月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年6月18日-
マップ公開2014年7月30日-
更新2014年9月17日-
現状2014年9月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.07
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.07
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2651.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2651.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of recombinant APC/C
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.36 Å/pix.
x 160 pix.
= 377.6 Å		2.36 Å/pix.
x 160 pix.
= 377.6 Å		2.36 Å/pix.
x 160 pix.
= 377.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.36 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.124 / ムービー #1: 0.07
最小 - 最大-0.30476442 - 0.49111506
平均 (標準偏差)0.00056381 (±0.02089142)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-80-80-80
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 377.59998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.362.362.36
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z377.600377.600377.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ0-51-100
NX/NY/NZ82103201
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-80-80-80
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-0.3050.4910.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Recombinant human APC/C-Cdh1-Hsl1 ternary complex

全体名称: Recombinant human APC/C-Cdh1-Hsl1 ternary complex
要素
  • 試料: Recombinant human APC/C-Cdh1-Hsl1 ternary complex
  • タンパク質・ペプチド: Anaphase-promoting complex

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超分子 #1000: Recombinant human APC/C-Cdh1-Hsl1 ternary complex

超分子名称: Recombinant human APC/C-Cdh1-Hsl1 ternary complex / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse / Number unique components: 16
分子量実験値: 1.2 MDa / 理論値: 1.2 MDa

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分子 #1: Anaphase-promoting complex

分子名称: Anaphase-promoting complex / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Cyclosome / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量実験値: 1.2 MDa / 理論値: 1.2 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK II

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
日付2012年12月12日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
平均電子線量: 25 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
試料ステージ試料ホルダー: Gatan 626 cryo-holder / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.4 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion / 使用した粒子像数: 119386

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1xpi

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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