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- EMDB-23492: Structure of squirrel TRPV1 in complex with RTX -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23492
タイトルStructure of squirrel TRPV1 in complex with RTX
マップデータ
試料
  • 複合体: sample 1
    • タンパク質・ペプチド: Osm-9-like TRP channel 1
  • リガンド: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate
  • リガンド: resiniferatoxinレシニフェラトキシン
  • リガンド: SODIUM IONナトリウム
キーワードTransient Receptor Potential V Family Member 1 / TRP channel (TRPチャネル) / TRPV1 full length / TRPV1 wild type / RTX / resiniferatoxin (レシニフェラトキシン) / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


temperature-gated ion channel activity / response to capsazepine / sensory perception of mechanical stimulus / peptide secretion / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of pain / smooth muscle contraction involved in micturition / cellular response to acidic pH / fever generation / detection of temperature stimulus involved in thermoception / dendritic spine membrane ...temperature-gated ion channel activity / response to capsazepine / sensory perception of mechanical stimulus / peptide secretion / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of pain / smooth muscle contraction involved in micturition / cellular response to acidic pH / fever generation / detection of temperature stimulus involved in thermoception / dendritic spine membrane / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / behavioral response to pain / diet induced thermogenesis / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / calcium ion import across plasma membrane / phosphoprotein binding / calcium channel activity / lipid metabolic process / cellular response to heat / postsynaptic membrane / calmodulin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1-4 / Transient receptor potential cation channel subfamily V / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト) / Ictidomys tridecemlineatus (ジュウサンセンジリス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.41 Å
データ登録者Neuberger A / Nadezhdin KD
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA206573 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01 NS083660 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01 NS107253 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1818086 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Extracellular cap domain is an essential component of the TRPV1 gating mechanism.
著者: Kirill D Nadezhdin / Arthur Neuberger / Yury A Nikolaev / Lyle A Murphy / Elena O Gracheva / Sviatoslav N Bagriantsev / Alexander I Sobolevsky /
要旨: Transient receptor potential (TRP) channels are polymodal molecular sensors involved in numerous physiological processes and implicated in a variety of human diseases. Several structures of the ...Transient receptor potential (TRP) channels are polymodal molecular sensors involved in numerous physiological processes and implicated in a variety of human diseases. Several structures of the founding member of the TRP channel family, TRPV1, are available, all of which were determined for the protein missing the N- and C-termini and the extracellular S5-P-loop. Here, we present structures of the full-length thirteen-lined ground squirrel TRPV1 solved by cryo-EM. Our structures resolve the extracellular cap domain formed by the S5-P-loops and the C-terminus that wraps around the three-stranded β-sheet connecting elements of the TRPV1 intracellular skirt. The cap domain forms a dome above the pore's extracellular entrance, with four portals leading to the ion conductance pathway. Deletion of the cap increases the TRPV1 average conductance, reduces the open probability and affects ion selectivity. Our data show that both the termini and the cap domain are critical determinants of TRPV1 function.
履歴
登録2021年2月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年4月21日-
マップ公開2021年4月21日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.48
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.48
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7lqz
  • 表面レベル: 0.48
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23492.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23492.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.95 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.386 / ムービー #1: 0.48
最小 - 最大-1.3934292 - 2.8712666
平均 (標準偏差)0.013176095 (±0.0916276)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 285.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.950.950.95
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z285.000285.000285.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-1.3932.8710.013

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : sample 1

全体名称: sample 1
要素
  • 複合体: sample 1
    • タンパク質・ペプチド: Osm-9-like TRP channel 1
  • リガンド: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate
  • リガンド: resiniferatoxinレシニフェラトキシン
  • リガンド: SODIUM IONナトリウム

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超分子 #1: sample 1

超分子名称: sample 1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Osm-9-like TRP channel 1

分子名称: Osm-9-like TRP channel 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ictidomys tridecemlineatus (ジュウサンセンジリス)
分子量理論値: 95.902781 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MKKWANLDSG ESEDPPHEDS CPDPPDGDPN SKQSPAKPHI FSTTKSRTRL FGKGDSEEAS PMDCSYEEGE LASCPTITVS SVVIIQRPG DALTCARQLS QDSVSAGAEK PLKLYDRRSI FDAVAQNNCQ ELESLLPFLQ KSRKRLTDSE FKDPETGKTC L LKAMLNLH ...文字列:
MKKWANLDSG ESEDPPHEDS CPDPPDGDPN SKQSPAKPHI FSTTKSRTRL FGKGDSEEAS PMDCSYEEGE LASCPTITVS SVVIIQRPG DALTCARQLS QDSVSAGAEK PLKLYDRRSI FDAVAQNNCQ ELESLLPFLQ KSRKRLTDSE FKDPETGKTC L LKAMLNLH NGQNDTISLL LDIARQTDSL KEFVNASYTD SYYKGQTALH IAIERRNMAL VTLLVENGAD VQAAANGDFF KK TKGRPGF YFGELPLSLA ACTNQLAIVK FLLQNSWQPA DISARDSVGN TVLHALVEVA DNTADNTKFV TSMYNEILIL GAK LHPTLK LEELINKKGL TPLALAASSG KIGVLAYILQ REIQEPECRH LSRKFTEWAY GPVHSSLYDL SCIDTCEKNS VLEV IAYSS SETPNRHDML LVEPLNRLLQ DKWDRFVKRI FYFNFFVYCL YMIVFTTAAY YRPVDGLPPY KLKNTVGDYF RVTGE ILSV SGGVYFFLRG IQYFLQRRPS MKTLFVDSYS EMLFFVQSLF MLGSVVLYFS HRKEYVASMV FSLAMGWTNM LYYTRG FQQ MGIYAVMIEK MILRDLCRFM FVYLVFLFGF STAVVTLIED GKNYSEPAEY TSHRWRAPGC RPPDSYNSLY STCLELF KF TIGMGDLEFT ENYDFKAVFI ILLLAYVILT YILLLNMLIA LMGETVNKIA QESKNIWKLQ RAITILDTEK SFLKCMRK A FRSGKLLQVG YTPDGKDDYR WCFRVDEVNW TTWNTNVGII NEDPGNCEGV KRTLSFSLRS GRVSGRNWRN FALVPLLRD ASTRDRHHAQ PEEVHLKHFA GSLKPEDAEV FKDSMAPGEK LPVR

UniProtKB: TRPV1

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分子 #2: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(tri...

分子名称: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate
タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 32 / 式: POV
分子量理論値: 760.076 Da
Chemical component information

ChemComp-POV:
(2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate / リン脂質*YM / POホスファチジルコリン

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分子 #3: resiniferatoxin

分子名称: resiniferatoxin / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: 6EU
分子量理論値: 628.708 Da
Chemical component information

ChemComp-6EU:
resiniferatoxin / レシニフェラトキシン / toxin*YM / レシニフェラトキシン

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分子 #4: SODIUM ION

分子名称: SODIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1
分子量理論値: 22.99 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaCl塩化ナトリウムsodium chloride塩化ナトリウム
20.0 mMtris(hydroxymethyl)aminomethane
0.01 %glyco-diosgenin (GDN)
1.0 mMbeta-Mercaptoethanol2-メルカプトエタノール
50.0 uMresiniferatoxinレシニフェラトキシン
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 25 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.5 µm
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 30 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3253 / 平均露光時間: 2.5 sec. / 平均電子線量: 70.8 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1391804
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15)
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15)
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.41 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15) / 使用した粒子像数: 333521

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-7lqz:
Structure of squirrel TRPV1 in complex with RTX

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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