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- EMDB-23271: Helitron transposase bound to LTS -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23271
タイトルHelitron transposase bound to LTS
マップデータ
試料
  • 複合体: Helraiser complex with LTS
    • タンパク質・ペプチド: Helraiser K1068Q
    • DNA: LTS
  • リガンド: ZINC ION
キーワードHelitron / transposase / evolution / gene editing / gene capture / rolling circle / replication / recombination / nuclease / helicase / relaxase
生物種synthetic construct (人工物) / Myotis lucifugus (トビイロホオヒゲコウモリ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.66 Å
データ登録者Kosek D / Dyda F
資金援助1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: The large bat Helitron DNA transposase forms a compact monomeric assembly that buries and protects its covalently bound 5'-transposon end.
著者: Dalibor Kosek / Ivana Grabundzija / Haotian Lei / Ilija Bilic / Huaibin Wang / Yukun Jin / Graham F Peaslee / Alison B Hickman / Fred Dyda /
要旨: Helitrons are widespread eukaryotic DNA transposons that have significantly contributed to genome variability and evolution, in part because of their distinctive, replicative rolling-circle ...Helitrons are widespread eukaryotic DNA transposons that have significantly contributed to genome variability and evolution, in part because of their distinctive, replicative rolling-circle mechanism, which often mobilizes adjacent genes. Although most eukaryotic transposases form oligomers and use RNase H-like domains to break and rejoin double-stranded DNA (dsDNA), Helitron transposases contain a single-stranded DNA (ssDNA)-specific HUH endonuclease domain. Here, we report the cryo-electron microscopy structure of a Helitron transposase bound to the 5'-transposon end, providing insight into its multidomain architecture and function. The monomeric transposase forms a tightly packed assembly that buries the covalently attached cleaved end, protecting it until the second end becomes available. The structure reveals unexpected architectural similarity to TraI, a bacterial relaxase that also catalyzes ssDNA movement. The HUH active site suggests how two juxtaposed tyrosines, a feature of many replication initiators that use HUH nucleases, couple the conformational shift of an α-helix to control strand cleavage and ligation reactions.
履歴
登録2021年1月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年8月25日-
マップ公開2021年8月25日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7lcc
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23271.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23271.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.5 / ムービー #1: 5
最小 - 最大-25.867163000000001 - 43.092410000000001
平均 (標準偏差)-0.000000000001898 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 237.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.081.081.08
M x/y/z220220220
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z237.600237.600237.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ220220220
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS220220220
D min/max/mean-25.86743.092-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Helraiser complex with LTS

全体名称: Helraiser complex with LTS
要素
  • 複合体: Helraiser complex with LTS
    • タンパク質・ペプチド: Helraiser K1068Q
    • DNA: LTS
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Helraiser complex with LTS

超分子名称: Helraiser complex with LTS / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 170 KDa

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分子 #1: Helraiser K1068Q

分子名称: Helraiser K1068Q / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 171.253484 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSKEQLLIQR SSAAERCRRY RQKMSAEQRA SDLERRRRLQ QNVSEEQLLE KRRSEAEKQR RHRQKMSKDQ RAFEVERRRW RRQNMSREQ SSTSTTNTGR NCLLSKNGVH EDAILEHSCG GMTVRCEFCL SLNFSDEKPS DGKFTRCCSK GKVCPNDIHF P DYPAYLKR ...文字列:
MSKEQLLIQR SSAAERCRRY RQKMSAEQRA SDLERRRRLQ QNVSEEQLLE KRRSEAEKQR RHRQKMSKDQ RAFEVERRRW RRQNMSREQ SSTSTTNTGR NCLLSKNGVH EDAILEHSCG GMTVRCEFCL SLNFSDEKPS DGKFTRCCSK GKVCPNDIHF P DYPAYLKR LMTNEDSDSK NFMENIRSIN SSFAFASMGA NIASPSGYGP YCFRIHGQVY HRTGTLHPSD GVSRKFAQLY IL DTAEATS KRLAMPENQG CSERLMININ NLMHEINELT KSYKMLHEVE KEAQSEAAAK GIAPTEVTMA IKYDRNSDPG RYN SPRVTE VAVIFRNEDG EPPFERDLLI HCKPDPNNPN ATKMKQISIL FPTLDAMTYP ILFPHGEKGW GTDIALRLRD NSVI DNNTR QNVRTRVTQM QYYGFHLSVR DTFNPILNAG KLTQQFIVDS YSKMEANRIN FIKANQSKLR VEKYSGLMDY LKSRS ENDN VPIGKMIILP SSFEGSPRNM QQRYQDAMAI VTKYGKPDLF ITMTCNPKWA DITNNLQRWQ KVENRPDLVA RVFNIK LNA LLNDICKFHL FGKVIAKIHV IEFQKRGLPH AHILLILDSE SKLRSEDDID RIVKAEIPDE DQCPRLFQIV KSNMVHG PC GIQNPNSPCM ENGKCSKGYP KEFQNATIGN IDGYPKYKRR SGSTMSIGNK VVDNTWIVPY NPYLCLKYNC HINVEVCA S IKSVKYLFKY IYKGHDCANI QISEKNIINH DEVQDFIDSR YVSAPEAVWR LFAMRMHDQS HAITRLAIHL PNDQNLYFH TDDFAEVLDR AKRHNSTLMA WFLLNREDSD ARNYYYWEIP QHYVFNNSLW TKRRKGGNKV LGRLFTVSFR EPERYYLRLL LLHVKGAIS FEDLRTVGGV TYDTFHEAAK HRGLLLDDTI WKDTIDDAII LNMPKQLRQL FAYICVFGCP SAADKLWDEN K SHFIEDFC WKLHRREGAC VNCEMHALNE IQEVFTLHGM KCSHFKLPDY PLLMNANTCD QLYEQQQAEV LINSLNDEQL AA FQTITSA IEDQTVHPKC FFLDGPGGSG QTYLYKVLTH YIRGRGGTVL PTASTGIAAN LLLGGRTFHS QYKLPIPLNE TSI SRLDIK SEVAKTIKKA QLLIIDECTM ASSHAINAID RLLREIMNLN VAFGGKVLLL GGDFRQCLSI VPHAMRSAIV QTSL KYCNV WGCFRKLSLK TNMRSEDSAY SEWLVKLGDG KLDSSFHLGM DIIEIPHEMI CNGSIIEATF GNSISIDNIK NISKR AILC PKNEHVQKLN EEILDILDGD FHTYLSDDSI DSTDDAEKEN FPIEFLNSIT PSGMPCHKLK LKVGAIIMLL RNLNSK WGL CNGTRFIIKR LRPNIIEAEV LTGSAEGEVV LIPRIDLSPS DTGLPFKLIR RQFPVMPAFA MTINKSQGQT LDRVGIF LP EPVFAHGQLY VAFSRVRRAC DVKVKVVNTS SQGKLVKHSE SVFTLNVVYR EILE

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分子 #2: LTS

分子名称: LTS / タイプ: dna / ID: 2 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Myotis lucifugus (トビイロホオヒゲコウモリ)
分子量理論値: 6.158058 KDa
配列文字列:
(DT)(DC)(DC)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DA) (DT)(DA)(DA)(DA)(DA)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: GOLD
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 73.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1982458
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.66 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 937125
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)

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原子モデル構築 1

詳細The initial model has been traced manualy, then refined in Rosetta and finished in Coot 9.0
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-7lcc:
Helitron transposase bound to LTS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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