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万見
- EMDB-21982: PARP2/HPF1_Nucleosome complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21982
タイトルPARP2/HPF1_Nucleosome complex
マップデータSubstrate class of PARP2/HPF1 from PARP2/HPF1_Nucleosome complex
試料
  • 複合体: Histone H3.2, Histone H4, Histone H2A type 1, Histone H2B 1.1, Histone PARylation factor 1, Poly [ADP-ribose] polymerase 2/DNA Complex
    • 複合体: Histone H3.2, Histone H4, Histone H2A type 1, Histone H2B 1.1
    • 複合体: DNA
    • 複合体: Histone PARylation factor 1, Poly [ADP-ribose] polymerase 2
生物種African clawed frog (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.3 Å
データ登録者Halic M / Bilokapic S
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM135599-01 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Bridging of DNA breaks activates PARP2-HPF1 to modify chromatin.
著者: Silvija Bilokapic / Marcin J Suskiewicz / Ivan Ahel / Mario Halic /
要旨: Breaks in DNA strands recruit the protein PARP1 and its paralogue PARP2 to modify histones and other substrates through the addition of mono- and poly(ADP-ribose) (PAR). In the DNA damage responses, ...Breaks in DNA strands recruit the protein PARP1 and its paralogue PARP2 to modify histones and other substrates through the addition of mono- and poly(ADP-ribose) (PAR). In the DNA damage responses, this post-translational modification occurs predominantly on serine residues and requires HPF1, an accessory factor that switches the amino acid specificity of PARP1 and PARP2 from aspartate or glutamate to serine. Poly(ADP) ribosylation (PARylation) is important for subsequent chromatin decompaction and provides an anchor for the recruitment of downstream signalling and repair factors to the sites of DNA breaks. Here, to understand the molecular mechanism by which PARP enzymes recognize DNA breaks within chromatin, we determined the cryo-electron-microscopic structure of human PARP2-HPF1 bound to a nucleosome. This showed that PARP2-HPF1 bridges two nucleosomes, with the broken DNA aligned in a position suitable for ligation, revealing the initial step in the repair of double-strand DNA breaks. The bridging induces structural changes in PARP2 that signal the recognition of a DNA break to the catalytic domain, which licenses HPF1 binding and PARP2 activation. Our data suggest that active PARP2 cycles through different conformational states to exchange NAD and substrate, which may enable PARP enzymes to act processively while bound to chromatin. The processes of PARP activation and the PARP catalytic cycle we describe can explain mechanisms of resistance to PARP inhibitors and will aid the development of better inhibitors as cancer treatments.
履歴
登録2020年5月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年9月23日-
マップ公開2020年9月23日-
更新2020年10月7日-
現状2020年10月7日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21982.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21982.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Substrate class of PARP2/HPF1 from PARP2/HPF1_Nucleosome complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.12 Å/pix.
x 240 pix.
= 508.8 Å		2.12 Å/pix.
x 240 pix.
= 508.8 Å		2.12 Å/pix.
x 240 pix.
= 508.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.12 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.025 / ムービー #1: 0.025
最小 - 最大-0.10733052 - 0.35010883
平均 (標準偏差)0.00005725578 (±0.003706681)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 508.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.122.122.12
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z508.800508.800508.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ360360360
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.1070.3500.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Histone H3.2, Histone H4, Histone H2A type 1, Histone H2B 1.1, Hi...

全体名称: Histone H3.2, Histone H4, Histone H2A type 1, Histone H2B 1.1, Histone PARylation factor 1, Poly [ADP-ribose] polymerase 2/DNA Complex
要素
  • 複合体: Histone H3.2, Histone H4, Histone H2A type 1, Histone H2B 1.1, Histone PARylation factor 1, Poly [ADP-ribose] polymerase 2/DNA Complex
    • 複合体: Histone H3.2, Histone H4, Histone H2A type 1, Histone H2B 1.1
    • 複合体: DNA
    • 複合体: Histone PARylation factor 1, Poly [ADP-ribose] polymerase 2

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超分子 #1: Histone H3.2, Histone H4, Histone H2A type 1, Histone H2B 1.1, Hi...

超分子名称: Histone H3.2, Histone H4, Histone H2A type 1, Histone H2B 1.1, Histone PARylation factor 1, Poly [ADP-ribose] polymerase 2/DNA Complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8 / 詳細: PARP2/HPF1 from PARP2/HPF1_Nucleosome complex
分子量理論値: 100 KDa

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超分子 #2: Histone H3.2, Histone H4, Histone H2A type 1, Histone H2B 1.1

超分子名称: Histone H3.2, Histone H4, Histone H2A type 1, Histone H2B 1.1
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: African clawed frog (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #3: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5-#6
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

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超分子 #4: Histone PARylation factor 1, Poly [ADP-ribose] polymerase 2

超分子名称: Histone PARylation factor 1, Poly [ADP-ribose] polymerase 2
タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7-#8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 80.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 934000
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 11000
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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