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- EMDB-21811: EM structure of CtBP2 with a minimal dehydrogenase domain of CtBP2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21811
タイトルEM structure of CtBP2 with a minimal dehydrogenase domain of CtBP2
マップデータCryoEM map of CtBP2 with the minimal dehydrogenase domain, CtBP31-364
試料
  • 複合体: Complex of CtBP2 with four NADH molecules
    • タンパク質・ペプチド: C-terminal-binding protein 2
  • リガンド: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE
キーワードTranscriptional corepression / Cancer / Gene repression / metabolic sensor / GENE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / Signaling by TCF7L2 mutants / Repression of WNT target genes / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / white fat cell differentiation / transcription repressor complex / viral genome replication / transcription coregulator binding / transcription corepressor binding ...positive regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / Signaling by TCF7L2 mutants / Repression of WNT target genes / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / white fat cell differentiation / transcription repressor complex / viral genome replication / transcription coregulator binding / transcription corepressor binding / NAD binding / transcription corepressor activity / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of DNA-templated transcription / synapse / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / protein-containing complex binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
C-terminal binding protein / : / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
C-terminal-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Jecrois AM
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM119014 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structure of CtBP2 confirms tetrameric architecture.
著者: Anne M Jecrois / M Michael Dcona / Xiaoyan Deng / Dipankar Bandyopadhyay / Steven R Grossman / Celia A Schiffer / William E Royer /
要旨: C-terminal binding proteins 1 and 2 (CtBP1 and CtBP2) are transcriptional regulators that activate or repress many genes involved in cellular development, apoptosis, and metastasis. NADH-dependent ...C-terminal binding proteins 1 and 2 (CtBP1 and CtBP2) are transcriptional regulators that activate or repress many genes involved in cellular development, apoptosis, and metastasis. NADH-dependent CtBP activation has been implicated in multiple types of cancer and poor patient prognosis. Central to understanding activation of CtBP in oncogenesis is uncovering how NADH triggers protein assembly, what level of assembly occurs, and if oncogenic activity depends upon such assembly. Here, we present the cryoelectron microscopic structures of two different constructs of CtBP2 corroborating that the native state of CtBP2 in the presence of NADH is tetrameric. The physiological relevance of the observed tetramer was demonstrated in cell culture, showing that CtBP tetramer-destabilizing mutants are defective for cell migration, transcriptional repression of E-cadherin, and activation of TIAM1. Together with our cryoelectron microscopy studies, these results highlight the tetramer as the functional oligomeric form of CtBP2.
履歴
登録2020年4月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年12月2日-
マップ公開2020年12月2日-
更新2025年6月4日-
現状2025年6月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.042
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.042
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6wkw
  • 表面レベル: 0.042
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21811.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM map of CtBP2 with the minimal dehydrogenase domain, CtBP31-364
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.87 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.042 / ムービー #1: 0.042
最小 - 最大-0.09483134 - 0.20145601
平均 (標準偏差)0.0007019255 (±0.0073046074)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 222.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.870.870.87
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z222.720222.720222.720
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ79740
NX/NY/NZ93103213
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0950.2010.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Complex of CtBP2 with four NADH molecules

全体名称: Complex of CtBP2 with four NADH molecules
要素
  • 複合体: Complex of CtBP2 with four NADH molecules
    • タンパク質・ペプチド: C-terminal-binding protein 2
  • リガンド: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE

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超分子 #1: Complex of CtBP2 with four NADH molecules

超分子名称: Complex of CtBP2 with four NADH molecules / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 190 KDa

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分子 #1: C-terminal-binding protein 2

分子名称: C-terminal-binding protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 36.620715 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: RPLVALLDGR DCTVEMPILK DLATVAFCDA QSTQEIHEKV LNEAVGAMMY HTITLTREDL EKFKALRVIV RIGSGYDNVD IKAAGELGI AVCNIPSAAV EETADSTICH ILNLYRRNTW LYQALREGTR VQSVEQIREV ASGAARIRGE TLGLIGFGRT G QAVAVRAK ...文字列:
RPLVALLDGR DCTVEMPILK DLATVAFCDA QSTQEIHEKV LNEAVGAMMY HTITLTREDL EKFKALRVIV RIGSGYDNVD IKAAGELGI AVCNIPSAAV EETADSTICH ILNLYRRNTW LYQALREGTR VQSVEQIREV ASGAARIRGE TLGLIGFGRT G QAVAVRAK AFGFSVIFYD PYLQDGIERS LGVQRVYTLQ DLLYQSDCVS LHCNLNEHNH HLINDFTIKQ MRQGAFLVNA AR GGLVDEK ALAQALKEGR IRGAALDVHE SEPFSFAQGP LKDAPNLICT PHTAWYSEQA SLEMREAAAT EIRRAITGRI PES LRNCVN KEFF

UniProtKB: C-terminal-binding protein 2

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分子 #2: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE

分子名称: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: NAD
分子量理論値: 663.425 Da
Chemical component information

ChemComp-NAD:
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NAD*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.25 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
詳細: Grid was washed in Ethyl acetate prior to glow-discharge.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 278.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blotting time: 4s Blotting force: 8 Wait time: 0.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3405 / 平均露光時間: 1.7 sec. / 平均電子線量: 37.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Images were beam-motion corrected and aligned.
粒子像選択選択した数: 485473 / 詳細: Particles were automatically picked in cisTEM.
CTF補正ソフトウェア - 名称: cisTEM / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.2) / 使用した粒子像数: 112919
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cisTEM
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.2)
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RSRef (ver. 3.0.2)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4u6q


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6wkw:
EM structure of CtBP2 with a minimal dehydrogenase domain of CtBP2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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