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- EMDB-21540: Holocomplex of E. coli class Ia ribonucleotide reductase with GDP... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21540
タイトルHolocomplex of E. coli class Ia ribonucleotide reductase with GDP and TTP
マップデータHolocomplex of E. coli class Ia ribonucleotide reductase with GDP and TTP
試料
  • 複合体: Holocomplex of E. coli class Ia ribonucleotide reductase with GDP and TTP
    • タンパク質・ペプチド: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit beta
  • リガンド: THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MU-OXO-DIIRON
  • リガンド: water
キーワードcomplex / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleoside diphosphate metabolic process / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process / protein folding chaperone / iron ion binding / ATP binding ...ribonucleoside diphosphate metabolic process / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process / protein folding chaperone / iron ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribonucleotide reductase, class I , alpha subunit / Ribonucleotide reductase large subunit signature. / Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / ATP-cone domain / ATP cone domain / ATP-cone domain profile. / Ribonucleotide reductase R1 subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase large subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase, all-alpha domain / Ribonucleotide reductase large subunit, C-terminal ...Ribonucleotide reductase, class I , alpha subunit / Ribonucleotide reductase large subunit signature. / Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / ATP-cone domain / ATP cone domain / ATP-cone domain profile. / Ribonucleotide reductase R1 subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase large subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase, all-alpha domain / Ribonucleotide reductase large subunit, C-terminal / Ribonucleotide reductase, barrel domain / Ribonucleotide reductase small subunit, acitve site / Ribonucleotide reductase small subunit signature. / Ribonucleotide reductase small subunit / Ribonucleotide reductase small subunit family / Ribonucleotide reductase, small chain / Ribonucleotide reductase-like / Ferritin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha / Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Kang G / Taguchi A
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2020
タイトル: Structure of a trapped radical transfer pathway within a ribonucleotide reductase holocomplex.
著者: Gyunghoon Kang / Alexander T Taguchi / JoAnne Stubbe / Catherine L Drennan /
要旨: Ribonucleotide reductases (RNRs) are a diverse family of enzymes that are alone capable of generating 2'-deoxynucleotides de novo and are thus critical in DNA biosynthesis and repair. The nucleotide ...Ribonucleotide reductases (RNRs) are a diverse family of enzymes that are alone capable of generating 2'-deoxynucleotides de novo and are thus critical in DNA biosynthesis and repair. The nucleotide reduction reaction in all RNRs requires the generation of a transient active site thiyl radical, and in class I RNRs, this process involves a long-range radical transfer between two subunits, α and β. Because of the transient subunit association, an atomic resolution structure of an active α2β2 RNR complex has been elusive. We used a doubly substituted β2, E52Q/(2,3,5)-trifluorotyrosine122-β2, to trap wild-type α2 in a long-lived α2β2 complex. We report the structure of this complex by means of cryo-electron microscopy to 3.6-angstrom resolution, allowing for structural visualization of a 32-angstrom-long radical transfer pathway that affords RNR activity.
履歴
登録2020年3月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年4月8日-
マップ公開2020年4月8日-
更新2024年9月25日-
現状2024年9月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0214
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0214
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6w4x
  • 表面レベル: 0.0214
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21540.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21540.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Holocomplex of E. coli class Ia ribonucleotide reductase with GDP and TTP
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 240 pix.
= 254.16 Å		1.06 Å/pix.
x 240 pix.
= 254.16 Å		1.06 Å/pix.
x 240 pix.
= 254.16 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.059 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0214 / ムービー #1: 0.0214
最小 - 最大-0.10288604 - 0.1401187
平均 (標準偏差)0.00002464634 (±0.005196847)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 254.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0591.0591.059
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z254.160254.160254.160
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ336336336
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.1030.1400.000

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_21540_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_21540_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Holocomplex of E. coli class Ia ribonucleotide reductase with GDP...

全体名称: Holocomplex of E. coli class Ia ribonucleotide reductase with GDP and TTP
要素
  • 複合体: Holocomplex of E. coli class Ia ribonucleotide reductase with GDP and TTP
    • タンパク質・ペプチド: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit beta
  • リガンド: THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MU-OXO-DIIRON
  • リガンド: water

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超分子 #1: Holocomplex of E. coli class Ia ribonucleotide reductase with GDP...

超分子名称: Holocomplex of E. coli class Ia ribonucleotide reductase with GDP and TTP
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12

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分子 #1: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha

分子名称: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ribonucleoside-diphosphate reductase
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 85.877086 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MNQNLLVTKR DGSTERINLD KIHRVLDWAA EGLHNVSISQ VELRSHIQFY DGIKTSDIHE TIIKAAADLI SRDAPDYQYL AARLAIFHL RKKAYGQFEP PALYDHVVKM VEMGKYDNHL LEDYTEEEFK QMDTFIDHDR DMTFSYAAVK QLEGKYLVQN R VTGEIYES ...文字列:
MNQNLLVTKR DGSTERINLD KIHRVLDWAA EGLHNVSISQ VELRSHIQFY DGIKTSDIHE TIIKAAADLI SRDAPDYQYL AARLAIFHL RKKAYGQFEP PALYDHVVKM VEMGKYDNHL LEDYTEEEFK QMDTFIDHDR DMTFSYAAVK QLEGKYLVQN R VTGEIYES AQFLYILVAA CLFSNYPRET RLQYVKRFYD AVSTFKISLP TPIMSGVRTP TRQFSSCVLI ECGDSLDSIN AT SSAIVKY VSQRAGIGIN AGRIRALGSP IRGGEAFHTG CIPFYKHFQT AVKSCSQGGV RGGAATLFYP MWHLEVESLL VLK NNRGVE GNRVRHMDYG VQINKLMYTR LLKGEDITLF SPSDVPGLYD AFFADQEEFE RLYTKYEKDD SIRKQRVKAV ELFS LMMQE RASTGRIYIQ NVDHCNTHSP FDPAIAPVRQ SNLCLEIALP TKPLNDVNDE NGEIALCTLS AFNLGAINNL DELEE LAIL AVRALDALLD YQDYPIPAAK RGAMGRRTLG IGVINFAYYL AKHGKRYSDG SANNLTHKTF EAIQYYLLKA SNELAK EQG ACPWFNETTY AKGILPIDTY KKDLDTIANE PLHYDWEALR ESIKTHGLRN STLSALMPSE TSSQISNATN GIEPPRG YV SIKASKDGIL RQVVPDYEHL HDAYELLWEM PGNDGYLQLV GIMQKFIDQS ISANTNYDPS RFPSGKVPMQ QLLKDLLT A YKFGVKTLYY QNTRDGAEDA QDDLVPSIQD DGCESGACKI

UniProtKB: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit alpha

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分子 #2: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit beta

分子名称: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ribonucleoside-diphosphate reductase
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 43.611039 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAYTTFSQTK NDQLKEPMFF GQPVNVARYD QQKYDIFEKL IEKQLSFFWR PEQVDVSRDR IDYQALPEHE KHIFISNLKY QTLLDSIQG RSPNVALLPL ISIPELETWV ETWAFSETIH SRS(FY3)THIIRN IVNDPSVVFD DIVTNEQIQK RAEGISS YY ...文字列:
MAYTTFSQTK NDQLKEPMFF GQPVNVARYD QQKYDIFEKL IEKQLSFFWR PEQVDVSRDR IDYQALPEHE KHIFISNLKY QTLLDSIQG RSPNVALLPL ISIPELETWV ETWAFSETIH SRS(FY3)THIIRN IVNDPSVVFD DIVTNEQIQK RAEGISS YY DELIEMTSYW HLLGEGTHTV NGKTVTVSLR ELKKKLYLCL MSVNALEAIR FYVSFACSFA FAERELMEGN AKIIRLIA R DEALHLTGTQ HMLNLLRSGA DDPEMAEIAE ECKQECYDLF VQAAQQEKDW ADYLFRDGSM IGLNKDILCQ YVEYITNIR MQAVGLDLPF QTRSNPIPWI NTWLVSDNVQ VAPQEVEVSS YLVGQIDSEV DTDDLSNFQL

UniProtKB: Ribonucleoside-diphosphate reductase 1 subunit beta

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分子 #3: THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: TTP
分子量理論値: 482.168 Da
Chemical component information

ChemComp-TTP:
THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / dTTP

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #6: MU-OXO-DIIRON

分子名称: MU-OXO-DIIRON / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: FEO
分子量理論値: 127.689 Da
Chemical component information

ChemComp-FEO:
MU-OXO-DIIRON

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分子 #7: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 4 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot for 4.5 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 6238 / 平均露光時間: 6.0 sec. / 平均電子線量: 47.1 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: De novo 3D model generation in Relion
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 80386
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5cnv


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-6w4x:
Holocomplex of E. coli class Ia ribonucleotide reductase with GDP and TTP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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