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万見
- EMDB-21513: Pig Ryanodine Receptor (WT) in 5mM EGTA condition -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21513
タイトルPig Ryanodine Receptor (WT) in 5mM EGTA condition
マップデータFinal map from cryoSPARC
試料
  • 複合体: ryanodine receptor-FKBP1B complex
    • 複合体: ryanodine receptor
      • タンパク質・ペプチド: Ryanodine Receptor
    • 複合体: FKBP1B
      • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
  • リガンド: ZINC ION
キーワードreceptor / calcium / channel / complex / TRANSPORT PROTEIN-ISOMERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / neuronal action potential propagation / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / response to redox state / protein maturation by protein folding / 'de novo' protein folding ...positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / neuronal action potential propagation / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / response to redox state / protein maturation by protein folding / 'de novo' protein folding / negative regulation of heart rate / negative regulation of phosphoprotein phosphatase activity / FK506 binding / positive regulation of axon regeneration / : / smooth muscle contraction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / response to vitamin E / calcium channel inhibitor activity / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / protein peptidyl-prolyl isomerization / T cell proliferation / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / release of sequestered calcium ion into cytosol / Ion homeostasis / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / sarcoplasmic reticulum membrane / calcium channel complex / regulation of cytosolic calcium ion concentration / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / response to hydrogen peroxide / Stimuli-sensing channels / Z disc / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein refolding / transmembrane transporter binding / signaling receptor binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Woll KW / Haji-Ghassemi O
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Pathological conformations of disease mutant Ryanodine Receptors revealed by cryo-EM.
著者: Kellie A Woll / Omid Haji-Ghassemi / Filip Van Petegem /
要旨: Ryanodine Receptors (RyRs) are massive channels that release Ca from the endoplasmic and sarcoplasmic reticulum. Hundreds of mutations are linked to malignant hyperthermia (MH), myopathies, and ...Ryanodine Receptors (RyRs) are massive channels that release Ca from the endoplasmic and sarcoplasmic reticulum. Hundreds of mutations are linked to malignant hyperthermia (MH), myopathies, and arrhythmias. Here, we explore the first MH mutation identified in humans by providing cryo-EM snapshots of the pig homolog, R615C, showing that it affects an interface between three solenoid regions. We also show the impact of apo-calmodulin (apoCaM) and how it can induce opening by bending of the bridging solenoid, mediated by its N-terminal lobe. For R615C RyR1, apoCaM binding abolishes a pathological 'intermediate' conformation, distributing the population to a mixture of open and closed channels, both different from the structure without apoCaM. Comparisons show that the mutation primarily affects the closed state, inducing partial movements linked to channel activation. This shows that disease mutations can cause distinct pathological conformations of the RyR and facilitate channel opening by disrupting interactions between different solenoid regions.
履歴
登録2020年3月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年4月1日-
マップ公開2021年1月6日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6w1n
  • 表面レベル: 0.8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21513.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21513.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Final map from cryoSPARC
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.37083 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.8 / ムービー #1: 0.8
最小 - 最大-1.5656805 - 3.4493966
平均 (標準偏差)-0.00042537882 (±0.12659301)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 658.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.37083333333331.37083333333331.3708333333333
M x/y/z480480480
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z658.000658.000658.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ410410410
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS480480480
D min/max/mean-1.5663.449-0.000

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添付データ

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追加マップ: Density modified map obtained from PHENIX Resolve

ファイルemd_21513_additional_1.map
注釈Density modified map obtained from PHENIX Resolve
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: composite map made from focused (masked) refinements conducted...

ファイルemd_21513_additional_2.map
注釈composite map made from focused (masked) refinements conducted in RELION
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_21513_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_21513_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ryanodine receptor-FKBP1B complex

全体名称: ryanodine receptor-FKBP1B complex
要素
  • 複合体: ryanodine receptor-FKBP1B complex
    • 複合体: ryanodine receptor
      • タンパク質・ペプチド: Ryanodine Receptor
    • 複合体: FKBP1B
      • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: ryanodine receptor-FKBP1B complex

超分子名称: ryanodine receptor-FKBP1B complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2

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超分子 #2: ryanodine receptor

超分子名称: ryanodine receptor / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)

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超分子 #3: FKBP1B

超分子名称: FKBP1B / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

分子名称: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptidylprolyl isomerase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.939562 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SNAGVEIETI SPGDGRTFPK KGQTCVVHYT GMLQNGKKFD SSRDRNKPFK FRIGKQEVIK GFEEGAAQMS LGQRAKLTCT PDVAYGATG HPGVIPPNAT LIFDVELLNL E

UniProtKB: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

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分子 #2: Ryanodine Receptor

分子名称: Ryanodine Receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 510.786406 KDa
配列文字列: MGDGGEGEDE VQFLRTDDEV VLQCNATVLK EQLKLCLAAE GFGNRLCFLE PTSNAQNVPP DLAICCFVLE QSLSVRALQE MLANTVEAG VESSQGGGHR TLLYGHAILL RHAHSGMYLS CLTTSRSMTD KLAFDVGLQE DATGEACWWT THPASKQRSE G EKVRVGDD ...文字列:
MGDGGEGEDE VQFLRTDDEV VLQCNATVLK EQLKLCLAAE GFGNRLCFLE PTSNAQNVPP DLAICCFVLE QSLSVRALQE MLANTVEAG VESSQGGGHR TLLYGHAILL RHAHSGMYLS CLTTSRSMTD KLAFDVGLQE DATGEACWWT THPASKQRSE G EKVRVGDD LILVSVSSER YLHLSTASGE LQVDASFMQT LWNMNPICSG CEEGYVTGGH VLRLFHGHMD ECLTISPADS DD QRRLVYY EGGSVCTHAR SLWRLEPLRI SWSGSHLRWG QPLRIRHVTT GRYLALIEDQ GLVVVDASKA HTKATSFCFR ISK EKLDTA PKRDVEGMGP PEIKYGESLC FVQHVASGLW LTYAAPDPKA LRLGVLKKKA ILHQEGHMDD ALSLTRCQQE ESQA ARMIY STAGLYNHFI KGLDSFSGKP RGSGAPAGTA LPLEGVILSL QDLIGYFEPP SEELQHEEKQ SKLRSLRNRQ SLFQE EGML SLVLNCIDRL NVYTTAAHFA EFAGEEAAES WKEIVNLLYE ILASLIRGNR ANCALFSNNL DWLVSKLDRL EASSGI LEV LYCVLIESPE VLNIIQENHI KSIISLLDKH GRNHKVLDVL CSLCVCNGVA VRSNQDLITE NLLPGRELLL QTNLINY VT SIRPNIFVGR AEGTTQYSKW YFEVMVDEVV PFLTAQATHL RVGWALTEGY SPYPGGGEGW GGNGVGDDLY SYGFDGLH L WTGHVPRLVT SPGQHLLAPE DVVSCCLDLS VPSISFRING CPVQGVFEAF NLNGLFFPVV SFSAGVKVRF LLGGRHGEF KFLPPPGYAP CHEAVLPRER LRLEPIKEYR REGPRGPHLV GPSRCLSHTD FVPCPVDTVQ IVLPPHLERI REKLAENIHE LWALTRIEQ GWTYGPVRDD NKRLHPCLVD FHSLPEPERN YNLQMSGETL KTLLALGCHV GMADEKAEDN LRKTKLPKTY M MSNGYKPA PLDLSHVRLT PAQTTLVDRL AENGHNVWAR DRVAQGWSYS AVQDIPARRN PRLVPYRLLD EATKRSNRDS LC QAVRTLL GYGYNIEPPD QEPSQVESQS RWDRVRIFRA EKSYAVQSGR WYFEFEAVTT GEMRVGWARP ELRPDVELGA DEL AYVFNG HRGQRWHLGS ELFGRPWQSG DVVGCMIDLT ENTIIFTLNG EVLMSDSGSE TAFRDIEVGD GFLPVCSLGP GQVG HLNLG QDVSSLRFFA ICGLQEGFEP FAINMQRPVT TWFSKSLPQF EAVPLEHPHY EVSRVDGTVD TPPCLRLTHR TWGSQ NSLV EMLFLRLSLP VQFHQHFRCT AGATPLAPPG LQPPAEDEAR AAEPDPDYEN LRRSAGRWGE AEGGKEGTAK EGAPGG TAQ AGVEAQPPRA ENEKDATTEK NKKRGFLFKA KKAAMMTQPP ATPTLPRLPH EVVPADDRDD PDIILNTTTY YYSVRVF AG QEPSCVWVGW VTPDYHQHDM NFDLTKVRAV TVTMGDEQGN IHSSLKCSNC YMVWGGDFVS PGQQGRISHT DLVIGCLV D LATGLMTFTA NGKESNTFFQ VEPNTKLFPA VFVLPTHQNV IQFELGKQKN IMPLSAAMFL SERKNPAPQC PPRLEMQML MPVSWSRMPN HFLRVETRRA GERLGWAVQC QEPLTMMALH IPEENRCMDI LELSERLDLQ QFHSHTLRLY RAVCALGNNR VAHALCSHV DQAQLLHALE DAHLPGPLRA GYYDLLISIH LESACRSRRS MLSEYIVPLT PETRAITLFP PGKRTENGPR R HGLPGVGV TTSLRPPHHF SAPCFVAALP AVGAAEAPAR LSPSIPLEAL RDKALRMLGE AVRDGGQHAR DPVGGSVEFQ FV PVLKLVS TLLVMGIFGD EDVKQILKMI EPEVFTEEEE EEEEEEEEEE EDEEEKEEDE EEEAREKEDE EKEEEETAEG EKE EYLEEG LLQMKLPESV KLQMCNLLEY FCDQELQHRV ESLAAFAERY VDKLQANQRD RYGILMKAFT MTAAETARRT REFR SPPQE QINMLLHFKD GEDEEDCPLP DEIRQDLLEF HQDLLTHCGI QLEGEEEEPE EEATLGSRLM SLLEKVRLVK KKEEK SEEE PPAEESKLQS LQELVSHTVV RWAQEDFVQS PELVRAMFSL LHRQYDGLGE LLRALPRAYT ISPSSVEDTM SLLECL GQI RSLLIVQMGP QEENLMIQSI GNIMNNKVFY QHPNLMRALG MHETVMEVMV NVLGGGESKE IRFPKMVTSC CRFLCYF CR ISRQNQRSMF DHLSYLLENS GIGLGMQGST PLDVAAASVI DNNELALALQ EQDLEKVVSY LAGCGLQSCP MLLAKGYP D IGWNPCGGER YLDFLRFAVF VNGESVEENA NVVVRLLIRK PECFGPALRG EGGSGLLATI EEAIRISEDP ARDGPGVRR DRRREHFGEE PPEENRVHLG HAIMSFYAAL IDLLGRCAPE MHLIQAGKGE ALRIRAILRS LVPLDDLVGI ISLPLQIPTL GKDGALVQP KMSASFVPDH KASMVLFLDR VYGIENQDFL LHVLDVGFLP DMRAAASLDT ATFSTTEMAL ALNRYLCLAV L PLITKCAP LFAGTEHRAI MVDSMLHTVY RLSRGRSLTK AQRDVIEECL MALCRYIRPS MLQHLLRRLV FDVP(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)DPRPVET LNVIIPEK L DSFINKFAEY THEKWAFDKI QNNWSYGENI DEELKTHPML RPYKTFSEKD KEIYRWPIKE SLKAMIAWEW TIEKAREGE EEKTEKKKTR KISQSAQTYD AREGYNPQPP DLSGVTLSRE LQAMAEQLAE NYHNTWGRKK KQELEAKGGG THPLLVPYDT LTAKEKARD REKAQELLKF LQMNGYAVTR (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) 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SRNFYTLRFL ALFLAFAINF ILLFYKVSDS PPGEDDMEGS AAGDLSGAGS GGGSG WGSG AGEEVEGDED ENMVYYFLEE STGYMEPALR CLSLLHTLVA FLCIIGYNCL KVPLVIFKRE KELARKLEFD GLYITE QPE DDDVKGQWDR LVLNTPSFPS NYWDKFVKRK VLDKHGDIYG RERIAELLGM DLATLEITAH NERKPEPPPG LLTWLMS ID VKYQIWKFGV IFTDNSFLYL GWYMVMSLLG HYNNFFFAAH LLDIAMGVKT LRTILSSVTH NGKQLVMTVG LLAVVVYL Y TVVAFNFFRK FYNKSEDEDE PDMKCDDMMT CYLFHMYVGV RAGGGIGDEI EDPAGDEYEL YRVVFDITFF FFVIVILLA IIQGLIIDAF GELRDQQEQV REDMETKCFI CGIGSDYFDT TPHRFETHTL EEHNLANYMF FLMYLINKDE TEHTGQESYV WKMYQERCW DFFPAGDCFR KQYEDQLS

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッド材質: GRAPHENE OXIDE
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: DIFFRACTION
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: PHENIX (ver. dev-3714) / 使用した粒子像数: 52289
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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