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万見
- EMDB-21263: Chloroplast ATP synthase (O2, CF1) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21263
タイトルChloroplast ATP synthase (O2, CF1)
マップデータO2, F1
試料
  • 複合体: Chloroplast ATP synthase
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha, chloroplastic
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta, chloroplastic
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase delta chain, chloroplastic
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain, chloroplastic
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase epsilon chain, chloroplastic
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / chloroplast thylakoid membrane / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal ...ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit beta, chloroplastic / ATP synthase epsilon chain, chloroplastic / ATP synthase gamma chain, chloroplastic / ATP synthase subunit alpha, chloroplastic / ATP synthase delta chain, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / Spinach (ホウレンソウ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.35 Å
データ登録者Yang J-H / Williams D / Kandiah E / Fromme P / Chiu P-L
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2020
タイトル: Structural basis of redox modulation on chloroplast ATP synthase.
著者: Jay-How Yang / Dewight Williams / Eaazhisai Kandiah / Petra Fromme / Po-Lin Chiu /
要旨: In higher plants, chloroplast ATP synthase has a unique redox switch on its γ subunit that modulates enzyme activity to limit ATP hydrolysis at night. To understand the molecular details of the ...In higher plants, chloroplast ATP synthase has a unique redox switch on its γ subunit that modulates enzyme activity to limit ATP hydrolysis at night. To understand the molecular details of the redox modulation, we used single-particle cryo-EM to determine the structures of spinach chloroplast ATP synthase in both reduced and oxidized states. The disulfide linkage of the oxidized γ subunit introduces a torsional constraint to stabilize the two β hairpin structures. Once reduced, free cysteines alleviate this constraint, resulting in a concerted motion of the enzyme complex and a smooth transition between rotary states to facilitate the ATP synthesis. We added an uncompetitive inhibitor, tentoxin, in the reduced sample to limit the flexibility of the enzyme and obtained high-resolution details. Our cryo-EM structures provide mechanistic insight into the redox modulation of the energy regulation activity of chloroplast ATP synthase.
履歴
登録2020年1月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年3月18日-
マップ公開2020年9月9日-
更新2020年9月16日-
現状2020年9月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.016
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.016
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6vog
  • 表面レベル: 0.016
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21263.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21263.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈O2, F1
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 360 pix.
= 374.4 Å		1.04 Å/pix.
x 360 pix.
= 374.4 Å		1.04 Å/pix.
x 360 pix.
= 374.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.012 / ムービー #1: 0.016
最小 - 最大-0.040129095 - 0.08049467
平均 (標準偏差)-0.0000840390 (±0.0024411234)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 374.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.041.041.04
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z374.400374.400374.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ500500500
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.0400.080-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Chloroplast ATP synthase

全体名称: Chloroplast ATP synthase
要素
  • 複合体: Chloroplast ATP synthase
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha, chloroplastic
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta, chloroplastic
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase delta chain, chloroplastic
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain, chloroplastic
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase epsilon chain, chloroplastic
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Chloroplast ATP synthase

超分子名称: Chloroplast ATP synthase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5 / 詳細: Oxidized rotary state 2 (CF1)
由来(天然)生物種: Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / 組織: Leaves
分子量理論値: 594.35 KDa

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分子 #1: ATP synthase subunit alpha, chloroplastic

分子名称: ATP synthase subunit alpha, chloroplastic / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Spinach (ホウレンソウ)
分子量理論値: 55.505199 KDa
配列文字列: MATIRADEIS KIIRERIEGY NREVKVVNTG TVLQVGDGIA RIHGLDEVMA GELVEFEEGT IGIALNLESN NVGVVLMGDG LMIQEGSSV KATGRIAQIP VSEAYLGRVI NALAKPIDGR GEITASESRL IESPAPGIMS RRSVYEPLQT GLIAIDAMIP V GRGQRELI ...文字列:
MATIRADEIS KIIRERIEGY NREVKVVNTG TVLQVGDGIA RIHGLDEVMA GELVEFEEGT IGIALNLESN NVGVVLMGDG LMIQEGSSV KATGRIAQIP VSEAYLGRVI NALAKPIDGR GEITASESRL IESPAPGIMS RRSVYEPLQT GLIAIDAMIP V GRGQRELI IGDRQTGKTA VATDTILNQQ GQNVICVYVA IGQKASSVAQ VVTNFQERGA MEYTIVVAET ADSPATLQYL AP YTGAALA EYFMYRERHT LIIYDDLSKQ AQAYRQMSLL LRRPPGREAY PGDVFYLHSR LLERAAKLSS LLGEGSMTAL PIV ETQAGD VSAYIPTNVI SITDGQIFLS ADLFNAGIRP AINVGISVSR VGSAAQIKAM KKVAGKLKLE LAQFAELEAF AQFA SDLDK ATQNQLARGQ RLRELLKQPQ SAPLTVEEQV MTIYTGTNGY LDSLELDQVR KYLVELRTYV KTNKPEFQEI ISSTK TFTE EAEALLKEAI QEQMERFLLQ EQA

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分子 #2: ATP synthase subunit beta, chloroplastic

分子名称: ATP synthase subunit beta, chloroplastic / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Spinach (ホウレンソウ)
分子量理論値: 53.797367 KDa
配列文字列: MRINPTTSDP GVSTLEKKNL GRIAQIIGPV LDVAFPPGKM PNIYNALIVK GRDTAGQPMN VTCEVQQLLG NNRVRAVAMS ATDGLTRGM EVIDTGAPLS VPVGGATLGR IFNVLGEPVD NLGPVDTRTT SPIHRSAPAF TQLDTKLSIF ETGIKVVDLL A PYRRGGKI ...文字列:
MRINPTTSDP GVSTLEKKNL GRIAQIIGPV LDVAFPPGKM PNIYNALIVK GRDTAGQPMN VTCEVQQLLG NNRVRAVAMS ATDGLTRGM EVIDTGAPLS VPVGGATLGR IFNVLGEPVD NLGPVDTRTT SPIHRSAPAF TQLDTKLSIF ETGIKVVDLL A PYRRGGKI GLFGGAGVGK TVLIMELINN IAKAHGGVSV FGGVGERTRE GNDLYMEMKE SGVINEQNIA ESKVALVYGQ MN EPPGARM RVGLTALTMA EYFRDVNEQD VLLFIDNIFR FVQAGSEVSA LLGRMPSAVG YQPTLSTEMG SLQERITSTK EGS ITSIQA VYVPADDLTD PAPATTFAHL DATTVLSRGL AAKGIYPAVD PLDSTSTMLQ PRIVGEEHYE IAQRVKETLQ RYKE LQDII AILGLDELSE EDRLTVARAR KIERFLSQPF FVAEVFTGSP GKYVGLAETI RGFQLILSGE LDSLPEQAFY LVGNI DEAT AKAMNLEMES KLKK

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分子 #3: ATP synthase delta chain, chloroplastic

分子名称: ATP synthase delta chain, chloroplastic / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Spinach (ホウレンソウ)
分子量理論値: 27.708582 KDa
配列文字列: MAALQNPVAL QSRTTTAVAA LSTSSTTSTP KPFSLSFSSS TATFNPLRLK ILTASKLTAK PRGGALGTRM VDSTASRYAS ALADVADVT GTLEATNSDV EKLIRIFSEE PVYYFFANPV ISIDNKRSVL DEIITTSGLQ PHTANFINIL IDSERINLVK E ILNEFEDV ...文字列:
MAALQNPVAL QSRTTTAVAA LSTSSTTSTP KPFSLSFSSS TATFNPLRLK ILTASKLTAK PRGGALGTRM VDSTASRYAS ALADVADVT GTLEATNSDV EKLIRIFSEE PVYYFFANPV ISIDNKRSVL DEIITTSGLQ PHTANFINIL IDSERINLVK E ILNEFEDV FNKITGTEVA VVTSVVKLEN DHLAQIAKGV QKITGAKNVR IKTVIDPSLV AGFTIRYGNE GSKLVDMSVK KQ LEEIAAQ LEMDDVTLAV

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分子 #4: ATP synthase gamma chain, chloroplastic

分子名称: ATP synthase gamma chain, chloroplastic / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Spinach (ホウレンソウ)
分子量理論値: 40.119066 KDa
配列文字列: MACSLSFSSS VSTFHLPTTT QSTQAPPNNA TTLPTTNPIQ CANLRELRDR IGSVKNTQKI TEAMKLVAAA KVRRAQEAVV NGRPFSETL VEVLYNMNEQ LQTEDVDVPL TKIRTVKKVA LMVVTGDRGL CGGFNNMLLK KAESRIAELK KLGVDYTIIS I GKKGNTYF ...文字列:
MACSLSFSSS VSTFHLPTTT QSTQAPPNNA TTLPTTNPIQ CANLRELRDR IGSVKNTQKI TEAMKLVAAA KVRRAQEAVV NGRPFSETL VEVLYNMNEQ LQTEDVDVPL TKIRTVKKVA LMVVTGDRGL CGGFNNMLLK KAESRIAELK KLGVDYTIIS I GKKGNTYF IRRPEIPVDR YFDGTNLPTA KEAQAIADDV FSLFVSEEVD KVEMLYTKFV SLVKSDPVIH TLLPLSPKGE IC DINGKCV DAAEDELFRL TTKEGKLTVE RDMIKTETPA FSPILEFEQD PAQILDALLP LYLNSQILRA LQESLASELA ARM TAMSNA TDNANELKKT LSINYNRARQ AKITGEILEI VAGANACV

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分子 #5: ATP synthase epsilon chain, chloroplastic

分子名称: ATP synthase epsilon chain, chloroplastic / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Spinach (ホウレンソウ)
分子量理論値: 14.715707 KDa
配列文字列:
MTLNLCVLTP NRSIWNSEVK EIILSTNSGQ IGVLPNHAPT ATAVDIGILR IRLNDQWLTL ALMGGFARIG NNEITILVND AERGSDIDP QEAQQTLEIA EANLRKAEGK RQKIEANLAL RRARTRVEAS NTISS

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分子 #6: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 4 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #7: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 4C / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 43.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 倍率（補正後）: 48077 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.5 µm / 倍率（公称値）: 22500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1.13)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.35 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF
ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1-beta-commit-da823c)
使用した粒子像数: 114542
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1-beta-commit-da823c)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1-beta-commit-da823c)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1-beta-commit-da823c)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6fkh

得られたモデル

PDB-6vog:
Chloroplast ATP synthase (O2, CF1)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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