[日本語] English
万見
- EMDB-20966: structure of human KCNQ1-KCNE3-CaM complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20966
タイトルstructure of human KCNQ1-KCNE3-CaM complex
マップデータhuman KCNQ1-KCNE3-CaM
試料
  • 複合体: KCNQ1-CaM complex
    • タンパク質・ペプチド: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
    • タンパク質・ペプチド: MCherry fluorescent protein,Potassium voltage-gated channel subfamily E member 3
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードpotassium channel / KCNQ1 / CaM / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / gastrin-induced gastric acid secretion / corticosterone secretion / voltage-gated potassium channel activity involved in atrial cardiac muscle cell action potential repolarization / basolateral part of cell / lumenal side of membrane / negative regulation of voltage-gated potassium channel activity / rhythmic behavior / stomach development / iodide transport ...negative regulation of membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / gastrin-induced gastric acid secretion / corticosterone secretion / voltage-gated potassium channel activity involved in atrial cardiac muscle cell action potential repolarization / basolateral part of cell / lumenal side of membrane / negative regulation of voltage-gated potassium channel activity / rhythmic behavior / stomach development / iodide transport / regulation of gastric acid secretion / voltage-gated potassium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential repolarization / Phase 3 - rapid repolarisation / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / membrane repolarization during action potential / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / Phase 2 - plateau phase / regulation of atrial cardiac muscle cell membrane repolarization / intracellular chloride ion homeostasis / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / potassium ion export across plasma membrane / renal sodium ion absorption / voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization / atrial cardiac muscle cell action potential / auditory receptor cell development / regulation of membrane repolarization / protein phosphatase 1 binding / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of sound / delayed rectifier potassium channel activity / ventricular cardiac muscle cell action potential / potassium ion homeostasis / Voltage gated Potassium channels / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / non-motile cilium assembly / outward rectifier potassium channel activity / cardiac muscle cell contraction / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / intestinal absorption / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / inner ear morphogenesis / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / neuronal cell body membrane / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / sodium ion transport / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / adrenergic receptor signaling pathway / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / ciliary base / renal absorption / regulation of heart contraction / presynaptic endocytosis / protein kinase A regulatory subunit binding / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / protein kinase A catalytic subunit binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / potassium ion import across plasma membrane / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / inner ear development / RHO GTPases activate PAKs / regulation of heart rate by cardiac conduction / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / action potential / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / Long-term potentiation / cochlea development / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / social behavior / DARPP-32 events / voltage-gated potassium channel activity / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / monoatomic ion channel complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / potassium channel regulator activity / RHO GTPases activate IQGAPs
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage-dependent, beta subunit, KCNE3 / Potassium channel, voltage-dependent, beta subunit, KCNE / Slow voltage-gated potassium channel / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ1 / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / : / Green fluorescent protein, GFP ...Potassium channel, voltage-dependent, beta subunit, KCNE3 / Potassium channel, voltage-dependent, beta subunit, KCNE / Slow voltage-gated potassium channel / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ1 / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / : / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1 / Potassium voltage-gated channel subfamily E member 3 / MCherry fluorescent protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Mackinnon R / Sun J
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)5K99HL143037 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2020
タイトル: Structural Basis of Human KCNQ1 Modulation and Gating.
著者: Ji Sun / Roderick MacKinnon /
要旨: KCNQ1, also known as Kv7.1, is a voltage-dependent K channel that regulates gastric acid secretion, salt and glucose homeostasis, and heart rhythm. Its functional properties are regulated in a tissue- ...KCNQ1, also known as Kv7.1, is a voltage-dependent K channel that regulates gastric acid secretion, salt and glucose homeostasis, and heart rhythm. Its functional properties are regulated in a tissue-specific manner through co-assembly with beta subunits KCNE1-5. In non-excitable cells, KCNQ1 forms a complex with KCNE3, which suppresses channel closure at negative membrane voltages that otherwise would close it. Pore opening is regulated by the signaling lipid PIP2. Using cryoelectron microscopy (cryo-EM), we show that KCNE3 tucks its single-membrane-spanning helix against KCNQ1, at a location that appears to lock the voltage sensor in its depolarized conformation. Without PIP2, the pore remains closed. Upon addition, PIP2 occupies a site on KCNQ1 within the inner membrane leaflet, which triggers a large conformational change that leads to dilation of the pore's gate. It is likely that this mechanism of PIP2 activation is conserved among Kv7 channels.
履歴
登録2019年11月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年11月27日-
マップ公開2019年12月4日-
更新2025年5月21日-
現状2025年5月21日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6v00
  • 表面レベル: 6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20966.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20966.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈human KCNQ1-KCNE3-CaM
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
1.03 Å/pix.
x 300 pix.
= 309. Å		1.03 Å/pix.
x 300 pix.
= 309. Å		1.03 Å/pix.
x 300 pix.
= 309. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 6.0 / ムービー #1: 6
最小 - 最大-19.06765 - 34.472050000000003
平均 (標準偏差)0.000000000001565 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 309.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.031.031.03
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z309.000309.000309.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ300300300
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-19.06834.4720.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : KCNQ1-CaM complex

全体名称: KCNQ1-CaM complex
要素
  • 複合体: KCNQ1-CaM complex
    • タンパク質・ペプチド: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
    • タンパク質・ペプチド: MCherry fluorescent protein,Potassium voltage-gated channel subfamily E member 3
  • リガンド: CALCIUM ION

-
超分子 #1: KCNQ1-CaM complex

超分子名称: KCNQ1-CaM complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1

分子名称: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 63.258574 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MASDLGPRPP VSLDPRVSIY STRRPVLART HVQGRVYNFL ERPTGWKCFV YHFAVFLIVL VCLIFSVLST IEQYAALATG TLFWMEIVL VVFFGTEYVV RLWSAGCRSK YVGLWGRLRF ARKPISIIDL IVVVASMVVL CVGSKGQVFA TSAIRGIRFL Q ILRMLHVD ...文字列:
MASDLGPRPP VSLDPRVSIY STRRPVLART HVQGRVYNFL ERPTGWKCFV YHFAVFLIVL VCLIFSVLST IEQYAALATG TLFWMEIVL VVFFGTEYVV RLWSAGCRSK YVGLWGRLRF ARKPISIIDL IVVVASMVVL CVGSKGQVFA TSAIRGIRFL Q ILRMLHVD RQGGTWRLLG SVVFIHRQEL ITTLYIGFLG LIFSSYFVYL AEKDAVNESG RVEFGSYADA LWWGVVTVTT IG YGDKVPQ TWVGKTIASC FSVFAISFFA LPAGILGSGF ALKVQQKQRQ KHFNRQIPAA ASLIQTAWRC YAAENPDSST WKI YIRKAP RSHTLLSPSP KPKKSVVVKK KKFKLDKDNG VTPGEKMLTV PHITCDPPEE RRLDHFSVDG YDSSVRKSPT LLEV SMPHF MRTNSFAEDL DLEGETLLTP ITHISQLREH HRATIKVIRR MQYFVAKKKF QQARKPYDVR DVIEQYSQGH LNLMV RIKE LQRRLDQSIG KPSLFISVSE KSKDRGSNTI GARLNRVEDK VTQLDQRLAL ITDMLHQLLS LHSNSLEVLF QGP

UniProtKB: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1

-
分子 #2: Calmodulin-1

分子名称: Calmodulin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.852545 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MADQLTEEQI AEFKEAFSLF DKDGDGTITT KELGTVMRSL GQNPTEAELQ DMINEVDADG NGTIDFPEFL TMMARKMKDT DSEEEIREA FRVFDKDGNG YISAAELRHV MTNLGEKLTD EEVDEMIREA DIDGDGQVNY EEFVQMMTAK

UniProtKB: Calmodulin-1

-
分子 #3: MCherry fluorescent protein,Potassium voltage-gated channel subfa...

分子名称: MCherry fluorescent protein,Potassium voltage-gated channel subfamily E member 3
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 40.095168 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GGMVSKGEED NMAIIKEFMR FKVHMEGSVN GHEFEIEGEG EGRPYEGTQT AKLKVTKGGP LPFAWDILSP QFMYGSKAYV KHPADIPDY LKLSFPEGFN WERVMNFEDG GVVTVTQDSS LQDGEFIYKV KLRGTNFPSD GPVMQCRTMG WEASTERMYP E DGALKGEI ...文字列:
GGMVSKGEED NMAIIKEFMR FKVHMEGSVN GHEFEIEGEG EGRPYEGTQT AKLKVTKGGP LPFAWDILSP QFMYGSKAYV KHPADIPDY LKLSFPEGFN WERVMNFEDG GVVTVTQDSS LQDGEFIYKV KLRGTNFPSD GPVMQCRTMG WEASTERMYP E DGALKGEI KQRLKLKDGG HYDAEVKTTY KAKKPVQLPG AYNVDIKLDI LSHNEDYTIV EQYERAEGRH STGGMDELYK GS GENLYFQ SSRATMETTN GTETWYESLH AVLKALNATL HSNLLCRPGP GLGPDNQTEE RRASLPGRDD NSYMYILFVM FLF AVTVGS LILGYTRSRK VDKRSDPYHV YIKNRVSMI

UniProtKB: MCherry fluorescent protein, Potassium voltage-gated channel subfamily E member 3

-
分子 #4: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 8 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 94.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 39074
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

-
原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-6v00:
structure of human KCNQ1-KCNE3-CaM complex

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る