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- EMDB-20879: Allosteric coupling between alpha-rings of 20S proteasome, 20S pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20879
タイトルAllosteric coupling between alpha-rings of 20S proteasome, 20S proteasome singly capped with a PA26/E102A_PANc, together with LFP incubation
マップデータAllosteric coupling between alpha-rings of 20S proteasome, 20S proteasome singly capped with a PA26/E102A_PANc, together with LFP incubation
試料
  • 複合体: Singly capped T20S proteasome by PA26PANc, LFP
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome activator protein PA26
キーワードPA26PANc / proteasome / substrate LFP / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome activator complex / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / proteasomal protein catabolic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / endopeptidase activity / proteolysis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Proteasome activator PA28, C-terminal domain / Proteasome activator superfamily / Proteasome activator PA28, C-terminal domain superfamily / Proteasome activator PA28, C-terminal / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit, archaeal / Proteasome alpha subunit, archaeal / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature ...Proteasome activator PA28, C-terminal domain / Proteasome activator superfamily / Proteasome activator PA28, C-terminal domain superfamily / Proteasome activator PA28, C-terminal / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit, archaeal / Proteasome alpha subunit, archaeal / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / : / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome subunit alpha / Proteasome subunit beta / Proteasome activator protein PA26
類似検索 - 構成要素
生物種Thermoplasma acidophilum (好酸性) / Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Cheng Y / Yu Z
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01GM082893 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Allosteric coupling between α-rings of the 20S proteasome.
著者: Zanlin Yu / Yadong Yu / Feng Wang / Alexander G Myasnikov / Philip Coffino / Yifan Cheng /
要旨: Proteasomal machinery performs essential regulated protein degradation in eukaryotes. Classic proteasomes are symmetric, with a regulatory ATPase docked at each end of the cylindrical 20S. Asymmetric ...Proteasomal machinery performs essential regulated protein degradation in eukaryotes. Classic proteasomes are symmetric, with a regulatory ATPase docked at each end of the cylindrical 20S. Asymmetric complexes are also present in cells, either with a single ATPase or with an ATPase and non-ATPase at two opposite ends. The mechanism that populates these different proteasomal complexes is unknown. Using archaea homologs, we construct asymmetric forms of proteasomes. We demonstrate that the gate conformation of the two opposite ends of 20S are coupled: binding one ATPase opens a gate locally, and also opens the opposite gate allosterically. Such allosteric coupling leads to cooperative binding of proteasomal ATPases to 20S and promotes formation of proteasomes symmetrically configured with two identical ATPases. It may also promote formation of asymmetric complexes with an ATPase and a non-ATPase at opposite ends. We propose that in eukaryotes a similar mechanism regulates the composition of the proteasomal population.
履歴
登録2019年10月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年11月27日-
マップ公開2020年9月9日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.655
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.655
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6uth
  • 表面レベル: 0.655
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20879.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20879.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Allosteric coupling between alpha-rings of 20S proteasome, 20S proteasome singly capped with a PA26/E102A_PANc, together with LFP incubation
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.15 Å/pix.
x 320 pix.
= 368. Å		1.15 Å/pix.
x 320 pix.
= 368. Å		1.15 Å/pix.
x 320 pix.
= 368. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.15 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.655 / ムービー #1: 0.655
最小 - 最大-4.7060776 - 6.397995
平均 (標準偏差)-0.0014337962 (±0.22025654)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 368.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.151.151.15
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z368.000368.000368.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ428428428
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-4.7066.398-0.001

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_20879_additional.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_20879_half_map_1.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_20879_half_map_2.map
注釈half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Singly capped T20S proteasome by PA26PANc, LFP

全体名称: Singly capped T20S proteasome by PA26PANc, LFP
要素
  • 複合体: Singly capped T20S proteasome by PA26PANc, LFP
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome activator protein PA26

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超分子 #1: Singly capped T20S proteasome by PA26PANc, LFP

超分子名称: Singly capped T20S proteasome by PA26PANc, LFP / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Thermoplasma acidophilum (好酸性)

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分子 #1: Proteasome subunit alpha

分子名称: Proteasome subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Thermoplasma acidophilum (好酸性)
分子量理論値: 25.067518 KDa
組換発現生物種: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ)
配列文字列: AYDRAITVFS PDGRLFQVEY AREAVKKGST ALGMKFANGV LLISDKKVRS RLIEQNSIEA IQLIDDYVAA VTSGLVADAR VLVDFARIS AQQEKVTYGS LVNIENLVKR VADQMQQYTQ YGGVRPYGVS LIFAGIDQIG PRLFDCDPAG TINEYKATAI G SGKDAVVS ...文字列:
AYDRAITVFS PDGRLFQVEY AREAVKKGST ALGMKFANGV LLISDKKVRS RLIEQNSIEA IQLIDDYVAA VTSGLVADAR VLVDFARIS AQQEKVTYGS LVNIENLVKR VADQMQQYTQ YGGVRPYGVS LIFAGIDQIG PRLFDCDPAG TINEYKATAI G SGKDAVVS FLEREYKENL PEKEAVTLGI KALKSSLEEG EELKAPEIAS ITVGNKYRIY DQEEVKKFL

UniProtKB: Proteasome subunit alpha

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分子 #2: Proteasome subunit beta

分子名称: Proteasome subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Thermoplasma acidophilum (好酸性)
分子量理論値: 22.294848 KDa
組換発現生物種: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ)
配列文字列: TTTVGITLKD AVIMATERRV TMENFIMHKN GKKLFQIDTY TGMTIAGLVG DAQVLVRYMK AELELYRLQR RVNMPIEAVA TLLSNMLNQ VKYMPYMVQL LVGGIDTAPH VFSIDAAGGS VEDIYASTGS GSPFVYGVLE SQYSEKMTVD EGVDLVIRAI S AAKQRDSA ...文字列:
TTTVGITLKD AVIMATERRV TMENFIMHKN GKKLFQIDTY TGMTIAGLVG DAQVLVRYMK AELELYRLQR RVNMPIEAVA TLLSNMLNQ VKYMPYMVQL LVGGIDTAPH VFSIDAAGGS VEDIYASTGS GSPFVYGVLE SQYSEKMTVD EGVDLVIRAI S AAKQRDSA SGGMIDVAVI TRKDGYVQLP TDQIESRIRK LGLIL

UniProtKB: Proteasome subunit beta

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分子 #3: Proteasome subunit alpha

分子名称: Proteasome subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Thermoplasma acidophilum (好酸性)
分子量理論値: 25.125619 KDa
組換発現生物種: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ)
配列文字列: AYDRAITVFS PDGRLFQVEY AREAVKKGST ALGMKFANGV LLISDKKVRS RLIEQNSIEK IQLIDDYVAA VTSGLVADAR VLVDFARIS AQQEKVTYGS LVNIENLVKR VADQMQQYTQ YGGVRPYGVS LIFAGIDQIG PRLFDCDPAG TINEYKATAI G SGKDAVVS ...文字列:
AYDRAITVFS PDGRLFQVEY AREAVKKGST ALGMKFANGV LLISDKKVRS RLIEQNSIEK IQLIDDYVAA VTSGLVADAR VLVDFARIS AQQEKVTYGS LVNIENLVKR VADQMQQYTQ YGGVRPYGVS LIFAGIDQIG PRLFDCDPAG TINEYKATAI G SGKDAVVS FLEREYKENL PEKEAVTLGI KALKSSLEEG EELKAPEIAS ITVGNKYRIY DQEEVKKFL

UniProtKB: Proteasome subunit alpha

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分子 #4: Proteasome activator protein PA26

分子名称: Proteasome activator protein PA26 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
分子量理論値: 25.088582 KDa
組換発現生物種: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ)
配列文字列: KRAALIQNLR DSYTETSSFA VIEEWAAGTL QEIEGIAKAA VEAHGTIRNS TYGRAQAEKS PEQLLGVLQR YQDLCHNVYC QAETIRTVI AIRIPEHKEA DNLGVAVQHA VLKVIDELEI KTLGSGEKSG SGGAPTPIGM YALREYLSAR STVEDKLLGS V DAESGKTK ...文字列:
KRAALIQNLR DSYTETSSFA VIEEWAAGTL QEIEGIAKAA VEAHGTIRNS TYGRAQAEKS PEQLLGVLQR YQDLCHNVYC QAETIRTVI AIRIPEHKEA DNLGVAVQHA VLKVIDELEI KTLGSGEKSG SGGAPTPIGM YALREYLSAR STVEDKLLGS V DAESGKTK GGSQSPSLLL ELRQIDADFM LKVELATTHL STMVRAVINA YLLNWKKLIQ PRGGHLDVLY R

UniProtKB: Proteasome activator protein PA26

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

3ipm

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 55000
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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