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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-20517 | |||||||||
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タイトル | Set2 bound to nucleosome | |||||||||
![]() | Set2 bound to nucleosome, Class Ub | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() : / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / histone H3K36 methyltransferase activity / ribosomal large subunit export from nucleus / ribosomal large subunit assembly / modification-dependent protein catabolic process / structural constituent of chromatin / protein tag activity / nucleosome / nucleosome assembly ...: / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / histone H3K36 methyltransferase activity / ribosomal large subunit export from nucleus / ribosomal large subunit assembly / modification-dependent protein catabolic process / structural constituent of chromatin / protein tag activity / nucleosome / nucleosome assembly / ribosome biogenesis / chromosome / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / protein heterodimerization activity / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / mitochondrion / DNA binding / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å | |||||||||
![]() | Halic M / Bilokapic S | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Nucleosome and ubiquitin position Set2 to methylate H3K36. 著者: Silvija Bilokapic / Mario Halic / ![]() 要旨: Histone H3 lysine 36 methylation (H3K36me) is a conserved histone modification deposited by the Set2 methyltransferases. Recent findings show that over-expression or mutation of Set2 enzymes promotes ...Histone H3 lysine 36 methylation (H3K36me) is a conserved histone modification deposited by the Set2 methyltransferases. Recent findings show that over-expression or mutation of Set2 enzymes promotes cancer progression, however, mechanisms of H3K36me are poorly understood. Set2 enzymes show spurious activity on histones and histone tails, and it is unknown how they obtain specificity to methylate H3K36 on the nucleosome. In this study, we present 3.8 Å cryo-EM structure of Set2 bound to the mimic of H2B ubiquitinated nucleosome. Our structure shows that Set2 makes extensive interactions with the H3 αN, the H3 tail, the H2A C-terminal tail and stabilizes DNA in the unwrapped conformation, which positions Set2 to specifically methylate H3K36. Moreover, we show that ubiquitin contributes to Set2 positioning on the nucleosome and stimulates the methyltransferase activity. Notably, our structure uncovers interfaces that can be targeted by small molecules for development of future cancer therapies. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 47.4 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 20.4 KB 20.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 424 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 414.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 413.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 5.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 6.6 KB | 表示 | |
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-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | Set2 bound to nucleosome, Class Ub | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.04 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
+全体 : Set2 bound to ubiquitinated nucleosome
+超分子 #1: Set2 bound to ubiquitinated nucleosome
+超分子 #2: Histone-lysine N-methyltransferase
+超分子 #3: DNA
+超分子 #4: Histone H3, Histone H4, Ubiquitin-60S ribosomal protein L40,Histo...
+分子 #1: Histone H3
+分子 #2: Histone H4
+分子 #3: Ubiquitin-60S ribosomal protein L40,Histone H2A
+分子 #4: Histone H2B 1.1
+分子 #7: Histone-lysine N-methyltransferase
+分子 #5: DNA (145-MER)
+分子 #6: DNA (145-MER)
+分子 #8: ZINC ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | #0 - Image recording ID: 1 #0 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) #0 - 検出モード: COUNTING / #0 - 平均電子線量: 75.0 e/Å2 / #1 - Image recording ID: 2 #1 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k) #1 - 平均電子線量: 75.0 e/Å2 / #2 - Image recording ID: 3 #2 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k) #2 - 平均電子線量: 75.0 e/Å2 / #3 - Image recording ID: 4 #3 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k) #3 - 平均電子線量: 75.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
Image recording ID | 1 |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 67000 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |