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万見
- EMDB-20354: cryoEM structure of the substrate-bound human CTP synthase 2 filament -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20354
タイトルcryoEM structure of the substrate-bound human CTP synthase 2 filament
マップデータ
試料
  • 複合体: substrate-bound CTP synthase 2 filament
    • タンパク質・ペプチド: CTP synthase 2
  • リガンド: URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードEnzyme / filament / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoophidium / CTP synthase (glutamine hydrolysing) / CTP synthase activity / pyrimidine nucleotide metabolic process / 'de novo' CTP biosynthetic process / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / CTP biosynthetic process / glutamine metabolic process / ATP binding ...cytoophidium / CTP synthase (glutamine hydrolysing) / CTP synthase activity / pyrimidine nucleotide metabolic process / 'de novo' CTP biosynthetic process / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / CTP biosynthetic process / glutamine metabolic process / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CTP synthase / CTP synthase, N-terminal / CTP synthase GATase domain / CTP synthase N-terminus / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase-like / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Lynch EM / Kollman JM
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Coupled structural transitions enable highly cooperative regulation of human CTPS2 filaments.
著者: Eric M Lynch / Justin M Kollman /
要旨: Many enzymes assemble into defined oligomers, providing a mechanism for cooperatively regulating activity. Recent studies have described a mode of regulation in which enzyme activity is modulated by ...Many enzymes assemble into defined oligomers, providing a mechanism for cooperatively regulating activity. Recent studies have described a mode of regulation in which enzyme activity is modulated by polymerization into large-scale filaments. Here we describe an ultrasensitive form of polymerization-based regulation employed by human CTP synthase 2 (CTPS2). Cryo-EM structures reveal that CTPS2 filaments dynamically switch between active and inactive forms in response to changes in substrate and product levels. Linking the conformational state of many CTPS2 subunits in a filament results in highly cooperative regulation, greatly exceeding the limits of cooperativity for the CTPS2 tetramer alone. The structures reveal a link between conformation and control of ammonia channeling between the enzyme's active sites, and explain differences in regulation of human CTPS isoforms. This filament-based mechanism of enhanced cooperativity demonstrates how the widespread phenomenon of enzyme polymerization can be adapted to achieve different regulatory outcomes.
履歴
登録2019年6月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月31日-
マップ公開2019年12月25日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 4.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4.4
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6pk4
  • 表面レベル: 4.4
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6pk4
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20354.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20354.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 300 pix.
= 315. Å		1.05 Å/pix.
x 300 pix.
= 315. Å		1.05 Å/pix.
x 300 pix.
= 315. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.4 / ムービー #1: 4.4
最小 - 最大-8.81555 - 15.928710000000001
平均 (標準偏差)0.023350943 (±0.77334726)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 315.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.051.051.05
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z315.000315.000315.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-200-200-200
NX/NY/NZ401401401
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-8.81615.9290.023

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : substrate-bound CTP synthase 2 filament

全体名称: substrate-bound CTP synthase 2 filament
要素
  • 複合体: substrate-bound CTP synthase 2 filament
    • タンパク質・ペプチド: CTP synthase 2
  • リガンド: URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: substrate-bound CTP synthase 2 filament

超分子名称: substrate-bound CTP synthase 2 filament / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: CTP synthase 2

分子名称: CTP synthase 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: CTP synthase (glutamine hydrolysing)
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 65.75943 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MKYILVTGGV ISGIGKGIIA SSIGTILKSC GLRVTAIKID PYINIDAGTF SPYEHGEVFV LNDGGEVDLD LGNYERFLDI NLYKDNNIT TGKIYQHVIN KERRGDYLGK TVQVVPHITD AVQEWVMNQA KVPVDGNKEE PQICVIELGG TIGDIEGMPF V EAFRQFQF ...文字列:
MKYILVTGGV ISGIGKGIIA SSIGTILKSC GLRVTAIKID PYINIDAGTF SPYEHGEVFV LNDGGEVDLD LGNYERFLDI NLYKDNNIT TGKIYQHVIN KERRGDYLGK TVQVVPHITD AVQEWVMNQA KVPVDGNKEE PQICVIELGG TIGDIEGMPF V EAFRQFQF KAKRENFCNI HVSLVPQLSA TGEQKTKPTQ NSVRALRGLG LSPDLIVCRS STPIEMAVKE KISMFCHVNP EQ VICIHDV SSTYRVPVLL EEQSIVKYFK ERLHLPIGDS ASNLLFKWRN MADRYERLQK ICSIALVGKY TKLRDCYASV FKA LEHSAL AINHKLNLMY IDSIDLEKIT ETEDPVKFHE AWQKLCKADG ILVPGGFGIR GTLGKLQAIS WARTKKIPFL GVCL GMQLA VIEFARNCLN LKDADSTEFR PNAPVPLVID MPEHNPGNLG GTMRLGIRRT VFKTENSILR KLYGDVPFIE ERHRH RFEV NPNLIKQFEQ NDLSFVGQDV DGDRMEIIEL ANHPYFVGVQ FHPEFSSRPM KPSPPYLGLL LAATGNLNAY LQQGCK LSS SDRYSDASDD SFSEPRIAEL EIS

UniProtKB: CTP synthase 2

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分子 #2: URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: UTP
分子量理論値: 484.141 Da
Chemical component information

ChemComp-UTP:
URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / UTP / UTP*YM

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.9
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 90.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cisTEM / 使用した粒子像数: 53964
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cisTEM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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