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- EMDB-20334: CryoEM Plasmodium falciparum glutamine synthetase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20334
タイトルCryoEM Plasmodium falciparum glutamine synthetase
マップデータPlasmodium falciparum glutamine synthetase
試料
  • 複合体: Plasmodium falciparum glutamine synthetase
    • タンパク質・ペプチド: Glutamine synthetase
キーワードglutamine synthetase / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamine synthetase / Glutamine synthetase, type I
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (isolate NF54) (マラリア病原虫)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Ho CM / Zhou ZH
資金援助 米国, 10件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)R01GM071940 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)AI094386 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)DE025567 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10RR23057 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10OD018111 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)U24GM116792 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1338135 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)T32 AI007323 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)K99/R00 HL133453 米国
引用ジャーナル: Nat Methods / : 2020
タイトル: Bottom-up structural proteomics: cryoEM of protein complexes enriched from the cellular milieu.
著者: Chi-Min Ho / Xiaorun Li / Mason Lai / Thomas C Terwilliger / Josh R Beck / James Wohlschlegel / Daniel E Goldberg / Anthony W P Fitzpatrick / Z Hong Zhou /
要旨: X-ray crystallography often requires non-native constructs involving mutations or truncations, and is challenged by membrane proteins and large multicomponent complexes. We present here a bottom-up ...X-ray crystallography often requires non-native constructs involving mutations or truncations, and is challenged by membrane proteins and large multicomponent complexes. We present here a bottom-up endogenous structural proteomics approach whereby near-atomic-resolution cryo electron microscopy (cryoEM) maps are reconstructed ab initio from unidentified protein complexes enriched directly from the endogenous cellular milieu, followed by identification and atomic modeling of the proteins. The proteins in each complex are identified using cryoID, a program we developed to identify proteins in ab initio cryoEM maps. As a proof of principle, we applied this approach to the malaria-causing parasite Plasmodium falciparum, an organism that has resisted conventional structural-biology approaches, to obtain atomic models of multiple protein complexes implicated in intraerythrocytic survival of the parasite. Our approach is broadly applicable for determining structures of undiscovered protein complexes enriched directly from endogenous sources.
履歴
登録2019年6月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月24日-
マップ公開2019年12月11日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.0557
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.0557
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6pew
  • 表面レベル: 0.0557
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20334.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Plasmodium falciparum glutamine synthetase
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0557 / ムービー #1: 0.0557
最小 - 最大-0.18051884 - 0.30449316
平均 (標準偏差)0.0005976254 (±0.010147204)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 342.40002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z342.400342.400342.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-200-200-200
NX/NY/NZ401401401
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.1810.3040.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Plasmodium falciparum glutamine synthetase

全体名称: Plasmodium falciparum glutamine synthetase
要素
  • 複合体: Plasmodium falciparum glutamine synthetase
    • タンパク質・ペプチド: Glutamine synthetase

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超分子 #1: Plasmodium falciparum glutamine synthetase

超分子名称: Plasmodium falciparum glutamine synthetase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum (isolate NF54) (マラリア病原虫)

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分子 #1: Glutamine synthetase

分子名称: Glutamine synthetase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum (isolate NF54) (マラリア病原虫)
: isolate NF54
分子量理論値: 63.309551 KDa
配列文字列: MKSVSFSNNA ELYEYIKDKK NDVEIVACII TNLLGTYFKC FFYVKEITLN KLESGFSFDA SSIKLCSDTE VSDFFIKVDH STCYLEECD GKNILNIMCD IKRYNGFDYY KCPRTILKKT CEFVKNEGIA DKVCIGNELE FFIFDKVNYS LDEYNTYLKV Y DRESFSCK ...文字列:
MKSVSFSNNA ELYEYIKDKK NDVEIVACII TNLLGTYFKC FFYVKEITLN KLESGFSFDA SSIKLCSDTE VSDFFIKVDH STCYLEECD GKNILNIMCD IKRYNGFDYY KCPRTILKKT CEFVKNEGIA DKVCIGNELE FFIFDKVNYS LDEYNTYLKV Y DRESFSCK NDLSSIYGNH VVNKVEPHKD HFNNPNNEYL INDDSKKVKK KSGYFTTDPY DTSNIIKLRI CRALNDMNIN VQ RYHHEVS TSQHEISLKY FDALTNADFL LITKQIIKTT VSSFNRTATF MPKPLVNDNG NGLHCNISLW KNNKNIFYHN DPS TFFLSK ESFYFMYGIV KHAKALQAFC NATMNSYKRL VPGFETCQKL FYSFGSRSAV IRLSLINYSN PSEKRIEFRL PDCA NSPHL VMAAIILAGY DGIKSKEQPL VPFESKDNHF YISSIFSKYV QHPENFNILT HALEGYESLH TINESPEFKN FFKCE EPQG ISFSLVESLD ALEKDHAFLT VNNIFTEEMI QEYIKFKREE IDAYNKYVNA YDYHLYYEC

UniProtKB: Glutamine synthetase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス(補正後): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 1.5 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D6 (2回x6回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 1) / 使用した粒子像数: 8350
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 1)
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 1)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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