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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-20143 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the C4-symmetric TRPV2/RTx complex in amphipol resolved to 2.9 A | |||||||||
![]() | C4-symmetric TRPV2/RTx complex in amphipol resolved to 2.9 A | |||||||||
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![]() | ion channel / calcium channel / TRP channel / metal transport | |||||||||
機能・相同性 | ![]() growth cone membrane / response to temperature stimulus / positive regulation of calcium ion import / calcium ion import across plasma membrane / positive regulation of axon extension / axonal growth cone / calcium channel activity / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cell body / cell surface / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | |||||||||
![]() | Zubcevic L / Hsu AL | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Symmetry transitions during gating of the TRPV2 ion channel in lipid membranes. 著者: Lejla Zubcevic / Allen L Hsu / Mario J Borgnia / Seok-Yong Lee / ![]() 要旨: The Transient Receptor Potential Vanilloid 2 (TRPV2) channel is a member of the temperature-sensing thermoTRPV family. Recent advances in cryo-electronmicroscopy (cryo-EM) and X-ray crystallography ...The Transient Receptor Potential Vanilloid 2 (TRPV2) channel is a member of the temperature-sensing thermoTRPV family. Recent advances in cryo-electronmicroscopy (cryo-EM) and X-ray crystallography have provided many important insights into the gating mechanisms of thermoTRPV channels. Interestingly, crystallographic studies of ligand-dependent TRPV2 gating have shown that the TRPV2 channel adopts two-fold symmetric arrangements during the gating cycle. However, it was unclear if crystal packing forces played a role in stabilizing the two-fold symmetric arrangement of the channel. Here, we employ cryo-EM to elucidate the structure of full-length rabbit TRPV2 in complex with the agonist resiniferatoxin (RTx) in nanodiscs and amphipol. We show that RTx induces two-fold symmetric conformations of TRPV2 in both environments. However, the two-fold symmetry is more pronounced in the native-like lipid environment of the nanodiscs. Our data offers insights into a gating pathway in TRPV2 involving symmetry transitions. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 59.4 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 18.6 KB 18.6 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 9.1 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 80.6 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6.5 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 45.7 MB 45.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | C4-symmetric TRPV2/RTx complex in amphipol resolved to 2.9 A | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-ハーフマップ: Half map 1
ファイル | emd_20143_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 2
ファイル | emd_20143_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : TRPV2
全体 | 名称: TRPV2 |
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要素 |
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-超分子 #1: TRPV2
超分子 | 名称: TRPV2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 詳細: TRPV2 in complex with RTx reconstituted into amphipol A8-35 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 300 KDa |
-分子 #1: TRPV2
分子 | 名称: TRPV2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 88.72268 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MTSPSSPPAF RLETSDGGQD GAEVDKAQLG YGAGPPPMES RFQDEDRNFP PQIKVNLNYR KGAGASQPDL NRFDRDRLFN VVARGNPED LAGLLEYLRR TSKYLTDSEY TEGSTGKTCL MKAVLNLQDG VNACIQPLLE IDRDSGNPQP LVNAQCTDEY Y RGHSALHI ...文字列: MTSPSSPPAF RLETSDGGQD GAEVDKAQLG YGAGPPPMES RFQDEDRNFP PQIKVNLNYR KGAGASQPDL NRFDRDRLFN VVARGNPED LAGLLEYLRR TSKYLTDSEY TEGSTGKTCL MKAVLNLQDG VNACIQPLLE IDRDSGNPQP LVNAQCTDEY Y RGHSALHI AIEKRSLQCV KLLVENGANV HAKACGHFFQ KNQDTCFYFG ELPLSLAACT KQWDVVNYLL ENPHQPASLQ AQ DSLGNTV LHALVMIADD SAENSALVVR MYDGLLQAGA RLCPNVQLEG IPNLEGLTPL KLAAKEGKIE IFKHILQREF SAP CQSLSR KFTEWCYGPV RVSLYDLASV DSWEENSVLE IIAFHSRSPH RHRMVVLEPL NKLLQAKWDR LIPRFCFNFL CYLV YMLIF TAVAYHQPAL EKQGFPPLKA TAGNSMLLLG HILILLGGVY LLLGQLWYFW RRRLFIWISF MDSYSEILFL LQALL TVLS QVLCFLAIEW YLPLLVSSLA MGWTNLLYYT RGFQHTGIYS VMIEKVILRD LLRFLLVYLV FLFGFAVALV SLSREA QNS RTPAGPNATE VGQPGAGQED EAPPYRSILD ASLELFKFTI GMGELAFQEQ LRFRGVVLLL LLAYVLLTYV LLLNMLI AL MSETVNSVAT DSWSIWKLQK AISVLEMENG YWWCRRKKQR AGVMLTVGTR PDGSPDERWC FRVGEMNWAT WEQTLPRT L CEEPSGAAAP GVMKNPTPAS QRGEDSASEE DHLPLQLLQS RSNLEVLFQG PHHHHHHDYK DDDDK UniProtKB: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 2 |
-分子 #2: resiniferatoxin
分子 | 名称: resiniferatoxin / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: 6EU |
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分子量 | 理論値: 628.708 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-6EU: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 2 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 296 K / 装置: LEICA EM GP / 詳細: Blotted 3 seconds before plunging. | ||||||||||||
詳細 | TRPV2 in complex with RTx reconstituted into amphipol A8-35, monodisperse |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 実像数: 1293 / 平均電子線量: 42.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: OTHER |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |