+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-20037 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Cryo-EM structure of mouse RAG1/2 STC complex | |||||||||
マップデータ | structure of mouse RAG1/2 STC complex | |||||||||
試料 |
| |||||||||
キーワード | V(D)J recombination / DNA Transposition / RAG / SCID / RECOMBINATION / RECOMBINATION-DNA complex | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 mature B cell differentiation involved in immune response / DNA recombinase complex / B cell homeostatic proliferation / DN2 thymocyte differentiation / negative regulation of T cell differentiation in thymus / endodeoxyribonuclease complex / double-stranded DNA endonuclease activity / pre-B cell allelic exclusion / positive regulation of organ growth / regulation of behavioral fear response ...mature B cell differentiation involved in immune response / DNA recombinase complex / B cell homeostatic proliferation / DN2 thymocyte differentiation / negative regulation of T cell differentiation in thymus / endodeoxyribonuclease complex / double-stranded DNA endonuclease activity / pre-B cell allelic exclusion / positive regulation of organ growth / regulation of behavioral fear response / V(D)J recombination / negative regulation of T cell apoptotic process / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / negative regulation of thymocyte apoptotic process / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / positive regulation of T cell differentiation / regulation of T cell differentiation / organ growth / T cell lineage commitment / B cell lineage commitment / T cell homeostasis / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / T cell differentiation / protein autoubiquitination / methylated histone binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phosphatidylinositol binding / B cell differentiation / thymus development / RING-type E3 ubiquitin transferase / visual learning / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / chromatin organization / histone binding / T cell differentiation in thymus / endonuclease activity / DNA recombination / adaptive immune response / sequence-specific DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / defense response to bacterium / chromatin binding / protein homodimerization activity / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) / Escherichia coli K-12 (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Chen X / Cui Y / Zhou ZH / Yang W / Gellert M | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
| |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020 タイトル: How mouse RAG recombinase avoids DNA transposition. 著者: Xuemin Chen / Yanxiang Cui / Huaibin Wang / Z Hong Zhou / Martin Gellert / Wei Yang / 要旨: The RAG1-RAG2 recombinase (RAG) cleaves DNA to initiate V(D)J recombination, but RAG also belongs to the RNH-type transposase family. To learn how RAG-catalyzed transposition is inhibited in ...The RAG1-RAG2 recombinase (RAG) cleaves DNA to initiate V(D)J recombination, but RAG also belongs to the RNH-type transposase family. To learn how RAG-catalyzed transposition is inhibited in developing lymphocytes, we determined the structure of a DNA-strand transfer complex of mouse RAG at 3.1-Å resolution. The target DNA is a T form (T for transpositional target), which contains two >80° kinks towards the minor groove, only 3 bp apart. RAG2, a late evolutionary addition in V(D)J recombination, appears to enforce the sharp kinks and additional inter-segment twisting in target DNA and thus attenuates unwanted transposition. In contrast to strand transfer complexes of genuine transposases, where severe kinks occur at the integration sites of target DNA and thus prevent the reverse reaction, the sharp kink with RAG is 1 bp away from the integration site. As a result, RAG efficiently catalyzes the disintegration reaction that restores the RSS (donor) and target DNA. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_20037.map.gz | 6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-20037-v30.xml emd-20037.xml | 18.1 KB 18.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_20037.png | 54.7 KB | ||
Filedesc metadata | emd-20037.cif.gz | 7.1 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20037 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20037 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_20037_validation.pdf.gz | 370.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | emd_20037_full_validation.pdf.gz | 369.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_20037_validation.xml.gz | 6.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_20037_validation.cif.gz | 7.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-20037 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-20037 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_20037.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | structure of mouse RAG1/2 STC complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : RAG1/2 strand transfer complex
+超分子 #1: RAG1/2 strand transfer complex
+分子 #1: V(D)J recombination-activating protein 1
+分子 #2: V(D)J recombination-activating protein 2
+分子 #3: DNA (50-MER)
+分子 #4: DNA (5'-D(*CP*CP*TP*GP*GP*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*G)-3')
+分子 #5: DNA (59-MER)
+分子 #6: DNA (30-MER)
+分子 #7: DNA (39-MER)
+分子 #8: CALCIUM ION
+分子 #9: ZINC ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
---|---|
グリッド | 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 45.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
---|---|
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 68085 |
初期 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |