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万見
- PDB-1y6q: Cyrstal structure of MTA/AdoHcy nucleosidase complexed with MT-DA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1y6q
タイトルCyrstal structure of MTA/AdoHcy nucleosidase complexed with MT-DADMe-ImmA
要素MTA/SAH nucleosidase
キーワードHYDROLASE / mixed alpha/beta dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


toxic metabolite repair / purine deoxyribonucleoside catabolic process / adenosylhomocysteine nucleosidase / adenosylhomocysteine nucleosidase activity / methylthioadenosine nucleosidase activity / L-methionine salvage from S-adenosylmethionine / L-methionine salvage from methylthioadenosine / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
MTA/SAH nucleosidase / Nucleoside phosphorylase domain / Nucleoside phosphorylase domain / Phosphorylase superfamily / Nucleoside phosphorylase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TDI / 5'-methylthioadenosine/S-adenosylhomocysteine nucleosidase / 5'-methylthioadenosine/S-adenosylhomocysteine nucleosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Lee, J.E. / Singh, V. / Evans, G.B. / Tyler, P.C. / Furneaux, R.H. / Cornell, K.A. / Riscoe, M.K. / Schramm, V.L. / Howell, P.L.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Structural rationale for the affinity of pico- and femtomolar transition state analogues of Escherichia coli 5'-methylthioadenosine/S-adenosylhomocysteine nucleosidase.
著者: Lee, J.E. / Singh, V. / Evans, G.B. / Tyler, P.C. / Furneaux, R.H. / Cornell, K.A. / Riscoe, M.K. / Schramm, V.L. / Howell, P.L.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Femtomolar transition state analogue inhibitors of 5'-methylthioadenosine/S-adenosylhomocysteine nucleosidase from Escherichia coli.
著者: Singh, V. / Evans, G.B. / Lenz, D.H. / Painter, G.F. / Tyler, P.C. / Furneaux, R.H. / Lee, J.E. / Howell, P.L.
履歴
登録2004年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MTA/SAH nucleosidase
B: MTA/SAH nucleosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,6346
ポリマ－50,9762
非ポリマー6584
水3,945219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4520 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area17010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.710, 69.790, 128.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 MTA/SAH nucleosidase / P46 / 5'-methylthioadenosine nucleosidase / S-adenosylhomocysteine nucleosidase


分子量: 25488.123 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: mtnN, mtn, pfs / プラスミド: pPROEX HTa / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: P24247, UniProt: P0AF12*PLUS, methylthioadenosine nucleosidase, adenosylhomocysteine nucleosidase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-TDI / (3R,4S)-1-[(4-AMINO-5H-PYRROLO[3,2-D]PYRIMIDIN-7-YL)METHYL]-4-[(METHYLSULFANYL)METHYL]PYRROLIDIN-3-OL / (3R,4S)-1-[9-DEAZAADENIN-9-YL)METHYL]-3-HYDROXY-4-(METHYLTHIOMETHYL)PYRROLIDINE / 1-[(4-アミノ-5H-ピロロ[3,2-d]ピリミジン-7-イル)メチル]-4β-[(メチルチオ)メチル]ピロリジン(以下略)


分子量: 293.388 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H19N5OS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 219 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: sodium chloride, sodium acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年11月4日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Yale Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→28.22 Å / Num. obs: 24071 / Observed criterion σ(F): 0 / Biso Wilson estimate: 37.6 Å2 / Limit h max: 23 / Limit h min: 0 / Limit k max: 31 / Limit k min: 0 / Limit l max: 58 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 906752.43 / Observed criterion F min: 9.426
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
d*TREKデータスケーリング
CNS1.1位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1NC1

1nc1


解像度: 2.2→28.22 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 1170 4.9 %RANDOM
Rwork0.198 ---
all-24303 --
obs-24071 99 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 45.1726 Å2 / ksol: 0.390464 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 65.04 Å2 / Biso mean: 29.17 Å2 / Biso min: 7.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.09 Å20 Å20 Å2
2---4.88 Å20 Å2
3---6.97 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.28 Å0.24 Å
Luzzati d res high-2.2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→28.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3459 0 42 219 3720
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg24
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.97
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.2-2.30.32714850.30228230.0272989297199.4
2.3-2.420.2981545.10.25428390.0243003299399.7
2.42-2.570.31595.30.22128250.0242993298499.7
2.57-2.770.2891575.30.21628220.0232997297999.4
2.77-3.050.2781354.50.20228900.0243034302599.7
3.05-3.490.2391314.40.19428710.0213028300299.1
3.49-4.390.1921645.40.16128580.0153067302298.5
4.39-28.220.2171223.90.18529730.023214309596.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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