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- PDB-1r8q: FULL-LENGTH ARF1-GDP-MG IN COMPLEX WITH BREFELDIN A AND A SEC7 DOMAIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r8q
タイトルFULL-LENGTH ARF1-GDP-MG IN COMPLEX WITH BREFELDIN A AND A SEC7 DOMAIN
要素
  • ADP-ribosylation factor 1
  • Arno
キーワードPROTEIN TRANSPORT/EXCHANGE FACTOR / PROTEIN TRANSPORT-EXCHANGE FACTOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / trans-Golgi Network Vesicle Budding / Intra-Golgi traffic / Glycosphingolipid transport / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / Lysosome Vesicle Biogenesis / MHC class II antigen presentation ...Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / trans-Golgi Network Vesicle Budding / Intra-Golgi traffic / Glycosphingolipid transport / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / Lysosome Vesicle Biogenesis / MHC class II antigen presentation / regulation of receptor internalization / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / Intra-Golgi traffic / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / regulation of ARF protein signal transduction / dendritic spine organization / long-term synaptic depression / bicellular tight junction / vesicle-mediated transport / guanyl-nucleotide exchange factor activity / small monomeric GTPase / adherens junction / intracellular protein transport / endocytosis / growth cone / actin cytoskeleton organization / postsynaptic density / neuron projection / Golgi membrane / GTPase activity / lipid binding / GTP binding / Golgi apparatus / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Arf Nucleotide-binding Site Opener; domain 2 / Arf Nucleotide-binding Site Opener,domain 2 / Annexin V; domain 1 - #20 / Sec7 domain / Sec7, C-terminal domain superfamily / Sec7 domain superfamily / Sec7 domain / SEC7 domain profile. / Sec7 domain / ADP-ribosylation factor 1-5 ...Arf Nucleotide-binding Site Opener; domain 2 / Arf Nucleotide-binding Site Opener,domain 2 / Annexin V; domain 1 - #20 / Sec7 domain / Sec7, C-terminal domain superfamily / Sec7 domain superfamily / Sec7 domain / SEC7 domain profile. / Sec7 domain / ADP-ribosylation factor 1-5 / Annexin V; domain 1 / small GTPase Arf family profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AFB / GUANOSINE-3'-MONOPHOSPHATE-5'-DIPHOSPHATE / ADP-ribosylation factor 1 / Cytohesin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Renault, L. / Guibert, B. / Cherfils, J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2003
タイトル: Structural snapshots of the mechanism and inhibition of a guanine nucleotide exchange factor
著者: Renault, L. / Guibert, B. / Cherfils, J.
履歴
登録2003年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 600HETEROGEN For the hetero-atom with residue sequence number 601, a ZN ion was modelled to explain a ...HETEROGEN For the hetero-atom with residue sequence number 601, a ZN ion was modelled to explain a strong electron density corresponding to an ion (close to 2 GLU and 2 HIS residues) based only on the homology of the binding site with the ZN binding site in PDB 14FT. However, Zn was not present in the crystallization buffer.
Remark 999SEQUENCE The engineered mutations in the Arno structure (F190Y, A191S, S198D, P208M) are Brefeldin ...SEQUENCE The engineered mutations in the Arno structure (F190Y, A191S, S198D, P208M) are Brefeldin A- sensitizing mutations.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosylation factor 1
E: Arno
B: ADP-ribosylation factor 1
F: Arno
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,04211
ポリマ－88,3214
非ポリマー1,7217
水6,215345
1
A: ADP-ribosylation factor 1
E: Arno
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,0546
ポリマ－44,1602
非ポリマー8934
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4230 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area18150 Å2
手法PISA
2
B: ADP-ribosylation factor 1
F: Arno
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9885
ポリマ－44,1602
非ポリマー8283
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4150 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area18480 Å2
手法PISA
3
A: ADP-ribosylation factor 1
E: Arno
ヘテロ分子

B: ADP-ribosylation factor 1
F: Arno
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,04211
ポリマ－88,3214
非ポリマー1,7217
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
Buried area9420 Å2
ΔGint-100 kcal/mol
Surface area35690 Å2
手法PISA
4
A: ADP-ribosylation factor 1
ヘテロ分子

B: ADP-ribosylation factor 1
ヘテロ分子

E: Arno
ヘテロ分子

F: Arno


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,04211
ポリマ－88,3214
非ポリマー1,7217
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1/2,-y,z+1/21
crystal symmetry operation3_655-x+1,y+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation3_555-x,y+1/2,-z+1/21
Buried area4790 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area40310 Å2
手法PISA
5
A: ADP-ribosylation factor 1
ヘテロ分子

B: ADP-ribosylation factor 1
ヘテロ分子

E: Arno
ヘテロ分子

F: Arno


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,04211
ポリマ－88,3214
非ポリマー1,7217
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1/2,-y,z+1/21
crystal symmetry operation4_446x-1/2,-y-1/2,-z+11
crystal symmetry operation4_546x+1/2,-y-1/2,-z+11
Buried area4300 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area40800 Å2
手法PISA
6
A: ADP-ribosylation factor 1
ヘテロ分子

E: Arno
ヘテロ分子

F: Arno

B: ADP-ribosylation factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,04211
ポリマ－88,3214
非ポリマー1,7217
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation1_665x+1,y+1,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y+1/2,-z+1/21
Buried area4550 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area40560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.081, 109.773, 118.326
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is an hetero-dimer (chain A with E or chain B with F)

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABEF

#1: タンパク質 ADP-ribosylation factor 1


分子量: 20721.742 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: ARF1 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Gold / 参照: UniProt: P84080
#2: タンパク質 Arno / ARF nucleotide-binding site opener / cytohesin 2 / ARF exchange factor


分子量: 23438.637 Da / 分子数: 2 / Fragment: Sec7 domain (residues 50-252) / Mutation: F190Y/A191S/S198D/P208M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSCD2, ARNO / プラスミド: pET11d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Gold / 参照: UniProt: Q99418

-
非ポリマー , 5種, 352分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-G3D / GUANOSINE-3'-MONOPHOSPHATE-5'-DIPHOSPHATE / グアノシン3′-りん酸5′-二りん酸


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3
#5: 化合物 ChemComp-AFB / 1,6,7,8,9,11A,12,13,14,14A-DECAHYDRO-1,13-DIHYDROXY-6-METHYL-4H-CYCLOPENT[F]OXACYCLOTRIDECIN-4-ONE / BREFELDIN A


分子量: 280.359 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H24O4 / コメント: 抗ウイルス剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 345 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.56 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 19% Peg 3350, 175mM NH4 Fluoride, 100mM cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
119 %PEG33501reservoir
2175 mMammonium fluoride1reservoir
3100 mMcacodylate1reservoirpH6.5
417 %sucrose1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→25 Å / Num. obs: 74905 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.77 % / Biso Wilson estimate: 27.28 Å2 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 1.86→1.88 Å / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Rsym value: 0.424 / % possible all: 83.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MAR345データ収集
XDSデータスケーリング
CCP4(MOLREP)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.86→29.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 2.756 / SU ML: 0.083 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.129 / ESU R Free: 0.127 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22045 3692 4.9 %RANDOM
Rwork0.17904 ---
obs0.18111 71213 98.29 %-
all-74905 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.191 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.44 Å20 Å20 Å2
2---0.59 Å20 Å2
3---0.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→29.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6011 0 107 345 6463
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0260.0226255
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.025631
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9711.9788452
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.994313080
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3915739
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.2933
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.026870
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0110.021277
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2310.21384
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.260.26665
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.23597
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1690.2303
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.2010.28
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1860.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2920.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2510.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4091.53687
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.48325934
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.53932568
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.6674.52518
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.86→1.88 Å / Total num. of bins used: 47 /
Rfactor反射数
Rfree0.289 91
Rwork0.233 2040
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.77560.4445-0.14942.0550.00761.0253-0.05570.0471-0.0396-0.02550.00540.0768-0.0794-0.01070.05040.0939-0.01740.01050.17050.02340.12983.08620.556635.9361
23.0597-1.15370.67731.4961-0.72051.5207-0.1526-0.1827-0.4283-0.00480.06010.1650.17730.07590.09250.10740.01280.09380.11970.03840.192312.1166-7.733238.668
30.70380.10890.06351.60221.61393.5044-0.06390.10510.0751-0.48230.06290.1028-0.57680.21540.00110.2651-0.0438-0.06960.12980.03580.0972-19.5391-5.01856.804
41.43690.9375-0.03642.4232-0.28510.8812-0.0697-0.10310.04280.17830.08370.21170.0140.0194-0.01410.12340.04490.0180.1237-0.00110.1341-27.6428-11.269734.758
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA2 - 1802 - 180
2X-RAY DIFFRACTION1AH - E401 - 4021
3X-RAY DIFFRACTION2EB56 - 2467 - 197
4X-RAY DIFFRACTION3BC2 - 1802 - 180
5X-RAY DIFFRACTION3BJ - F501 - 5021
6X-RAY DIFFRACTION4FD56 - 2497 - 200
精密化
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Rfactor Rfree: 0.222 / Rfactor Rwork: 0.18
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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