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- PDB-1qdu: CRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX OF CASPASE-8 WITH THE TRIPEPTIDE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qdu
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX OF CASPASE-8 WITH THE TRIPEPTIDE KETONE INHIBITOR ZEVD-DCBMK
要素
  • CASPASE-8 ALPHA-CHAIN
  • CASPASE-8 BETA-CHAIN
  • PHQ-GLU-VAL-ASP-DICHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / APOPTOSIS / CYSTEINE PROTEASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-8 / death effector domain binding / FasL/ CD95L signaling / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / ripoptosome / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Apoptotic execution phase / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway ...caspase-8 / death effector domain binding / FasL/ CD95L signaling / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / ripoptosome / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Apoptotic execution phase / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria / TRIF-mediated programmed cell death / Microbial modulation of RIPK1-mediated regulated necrosis / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / positive regulation of macrophage differentiation / self proteolysis / response to cobalt ion / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / death-inducing signaling complex / CLEC7A/inflammasome pathway / negative regulation of necroptotic process / response to anesthetic / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / tumor necrosis factor receptor binding / death receptor binding / natural killer cell activation / TNFR1-induced proapoptotic signaling / RIPK1-mediated regulated necrosis / execution phase of apoptosis / regulation of innate immune response / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / : / B cell activation / positive regulation of proteolysis / macrophage differentiation / response to tumor necrosis factor / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cysteine-type peptidase activity / regulation of cytokine production / protein maturation / proteolysis involved in protein catabolic process / T cell activation / positive regulation of interleukin-1 beta production / Regulation of NF-kappa B signaling / apoptotic signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / protein processing / Regulation of necroptotic cell death / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of neuron apoptotic process / response to estradiol / lamellipodium / peptidase activity / heart development / cell body / scaffold protein binding / angiogenesis / response to lipopolysaccharide / response to ethanol / mitochondrial outer membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cytoskeleton / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / protein-containing complex / mitochondrion / proteolysis / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Caspase-8 / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / Death effector domain / Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 ...Caspase-8 / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / Death effector domain / Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLU-VAL-DEHYDROXYMETHYLASPARTIC ACID INHIBITOR / Caspase-8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Blanchard, H. / Grutter, M.G.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: The three-dimensional structure of caspase-8: an initiator enzyme in apoptosis.
著者: Blanchard, H. / Kodandapani, L. / Mittl, P.R. / Marco, S.D. / Krebs, J.F. / Wu, J.C. / Tomaselli, K.J. / Grutter, M.G.
履歴
登録1999年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42017年10月4日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.52024年4月3日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CASPASE-8 ALPHA-CHAIN
B: CASPASE-8 BETA-CHAIN
T: PHQ-GLU-VAL-ASP-DICHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR
C: CASPASE-8 ALPHA-CHAIN
D: CASPASE-8 BETA-CHAIN
U: PHQ-GLU-VAL-ASP-DICHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR
E: CASPASE-8 ALPHA-CHAIN
F: CASPASE-8 BETA-CHAIN
V: PHQ-GLU-VAL-ASP-DICHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR
G: CASPASE-8 ALPHA-CHAIN
H: CASPASE-8 BETA-CHAIN
W: PHQ-GLU-VAL-ASP-DICHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR
I: CASPASE-8 ALPHA-CHAIN
J: CASPASE-8 BETA-CHAIN
X: PHQ-GLU-VAL-ASP-DICHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR
K: CASPASE-8 ALPHA-CHAIN
L: CASPASE-8 BETA-CHAIN
Y: PHQ-GLU-VAL-ASP-DICHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,90018
ポリマ－168,90018
非ポリマー00
水2,630146
1
A: CASPASE-8 ALPHA-CHAIN
B: CASPASE-8 BETA-CHAIN
T: PHQ-GLU-VAL-ASP-DICHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR
C: CASPASE-8 ALPHA-CHAIN
D: CASPASE-8 BETA-CHAIN
U: PHQ-GLU-VAL-ASP-DICHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3006
ポリマ－56,3006
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16150 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area18740 Å2
手法PISA
2
E: CASPASE-8 ALPHA-CHAIN
F: CASPASE-8 BETA-CHAIN
V: PHQ-GLU-VAL-ASP-DICHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR
G: CASPASE-8 ALPHA-CHAIN
H: CASPASE-8 BETA-CHAIN
W: PHQ-GLU-VAL-ASP-DICHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3006
ポリマ－56,3006
非ポリマー00
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16110 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area18720 Å2
手法PISA
3
I: CASPASE-8 ALPHA-CHAIN
J: CASPASE-8 BETA-CHAIN
X: PHQ-GLU-VAL-ASP-DICHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR
K: CASPASE-8 ALPHA-CHAIN
L: CASPASE-8 BETA-CHAIN
Y: PHQ-GLU-VAL-ASP-DICHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3006
ポリマ－56,3006
非ポリマー00
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16170 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area18600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.900, 206.530, 102.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.30, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
CASPASE-8 ALPHA-CHAIN


分子量: 17416.957 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET21B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q14790, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質
CASPASE-8 BETA-CHAIN


分子量: 10186.642 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET21B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q14790, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#3: タンパク質・ペプチド
PHQ-GLU-VAL-ASP-DICHLOROMETHYLKETONE INHIBITOR / Z-EVD-DCBMK


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 546.398 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: THE PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. / 参照: GLU-VAL-DEHYDROXYMETHYLASPARTIC ACID INHIBITOR
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE UNBOUND INHIBITOR (CHAINS T,U,V,W,X,Y) IS CARBOBENZOXY-GLU-VAL-ASP-DICHLOROMETHYLKETONE. UPON ...THE UNBOUND INHIBITOR (CHAINS T,U,V,W,X,Y) IS CARBOBENZOXY-GLU-VAL-ASP-DICHLOROMETHYLKETONE. UPON REACTION WITH THE ENZYME CHLORINE DISSOCIATES AND THE INHIBITOR COVALENTLY BINDS TO THE SG CYS 285 OF THE ENZYME.
Has protein modificationY
配列の詳細AMINO ACID RESIDUES ARE NUMBERED TO FACILITATE COMPARISON WITH CASPASE-1 (INTERLEUKIN 1-BETA ...AMINO ACID RESIDUES ARE NUMBERED TO FACILITATE COMPARISON WITH CASPASE-1 (INTERLEUKIN 1-BETA CONVERTING ENZYME PDB ENTRY 1ICE). RESIDUES IN CASPASE-8 ARE ASSIGNED THE NUMBERS OF THE HOMOLOGOUS RESIDUES IN THE ALIGNED THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF CASPASE-1. CASPASE-8 SEQUENCE NUMBERS ARE OMITTED WHEN NO CASPASE-1-RELATED RESIDUE IS PRESENT IN CASPASE-8, AND CASPASE-8-SPECIFIC INSERTIONS ARE INDICATED BY THE ADDITION OF LETTERS TO THE CASPASE-1 SEQUENCE NUMBERS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.02 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: 300mM ammonium phosphate, 27% (w/v) isopropanol, 100mM sodium phosphate, pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12-4 mg/mlprotein1drop
2300 mMammonium phosphate1reservoir
327 %(w/v)isopropanol1reservoir
4100 mMsodium phosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM1A / 波長: 0.873
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年10月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→100 Å / Num. all: 44902 / Num. obs: 44902 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.469 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 2041 / % possible all: 84.7
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 84.7 % / Num. unique obs: 2041

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
XDSデータ削減
AUTOMARデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HOMOLOGY MODEL

解像度: 2.8→100 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.302 4003 10.1 %RANDOM
Rwork0.23 ---
all-44902 --
obs-39559 97 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11802 0 0 146 11948
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.7
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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