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- PDB-1osv: STRUCTURAL BASIS FOR BILE ACID BINDING AND ACTIVATION OF THE NUCL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1osv
タイトルSTRUCTURAL BASIS FOR BILE ACID BINDING AND ACTIVATION OF THE NUCLEAR RECEPTOR FXR
要素
  • Bile acid receptor
  • Nuclear receptor coactivator 2
キーワードDNA BINDING PROTEIN / LBD / bile acid / coactivator / nuclear receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


response to norepinephrine / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / Recycling of bile acids and salts / negative regulation of triglyceride biosynthetic process / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Recycling of bile acids and salts / Synthesis of bile acids and bile salts ...response to norepinephrine / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / Recycling of bile acids and salts / negative regulation of triglyceride biosynthetic process / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Recycling of bile acids and salts / Synthesis of bile acids and bile salts / regulation of carbohydrate metabolic process / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / HATs acetylate histones / regulation of lipid storage / regulation of urea metabolic process / chenodeoxycholic acid binding / positive regulation of phosphatidic acid biosynthetic process / positive regulation of glutamate metabolic process / positive regulation of ammonia assimilation cycle / regulation of low-density lipoprotein particle clearance / intracellular triglyceride homeostasis / cellular response to bile acid / SUMOylation of intracellular receptors / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle remodeling / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / Nuclear Receptor transcription pathway / negative regulation of interleukin-1 production / Cytoprotection by HMOX1 / negative regulation of collagen biosynthetic process / Estrogen-dependent gene expression / leukocyte migration involved in inflammatory response / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / toll-like receptor 9 signaling pathway / nuclear receptor-mediated bile acid signaling pathway / bile acid nuclear receptor activity / bile acid metabolic process / response to cholesterol / cell-cell junction assembly / bile acid binding / triglyceride homeostasis / digestive tract development / cellular response to fatty acid / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of interleukin-2 production / bile acid and bile salt transport / positive regulation of interleukin-17 production / intracellular glucose homeostasis / locomotor rhythm / negative regulation of interleukin-6 production / aryl hydrocarbon receptor binding / negative regulation of type II interferon production / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / regulation of lipid metabolic process / regulation of glucose metabolic process / negative regulation of tumor necrosis factor production / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / fatty acid homeostasis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / nuclear retinoid X receptor binding / response to glucose / intracellular receptor signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of adipose tissue development / Notch signaling pathway / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / peptide binding / cholesterol homeostasis / transcription coregulator binding / response to progesterone / nuclear receptor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / circadian regulation of gene expression / mRNA transcription by RNA polymerase II / response to nutrient levels / euchromatin / : / negative regulation of inflammatory response / RNA polymerase II transcription regulator complex / response to estrogen / nuclear receptor activity / circadian rhythm / glucose homeostasis / cellular response to xenobiotic stimulus / regulation of gene expression / cellular response to lipopolysaccharide / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / response to lipopolysaccharide / sequence-specific DNA binding / response to ethanol / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / transcription coactivator activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific
類似検索 - 分子機能
Bile acid receptor, ligand binding domain / Thyroid hormone receptor / Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator ...Bile acid receptor, ligand binding domain / Thyroid hormone receptor / Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / Nuclear receptor coactivators bHLH domain / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / : / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / PAS domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
6-ETHYL-CHENODEOXYCHOLIC ACID / Nuclear receptor coactivator 2 / Bile acid receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Mi, L.Z. / Devarakonda, S. / Harp, J.M. / Han, Q. / Pellicciari, R. / Willson, T.M. / Khorasanizadeh, S. / Rastinejad, F.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2003
タイトル: Structural Basis for Bile Acid Binding and Activation of the Nuclear Receptor FXR
著者: Mi, L.Z. / Devarakonda, S. / Harp, J.M. / Han, Q. / Pellicciari, R. / Willson, T.M. / Khorasanizadeh, S. / Rastinejad, F.
履歴
登録2003年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bile acid receptor
B: Bile acid receptor
C: Nuclear receptor coactivator 2
D: Nuclear receptor coactivator 2
E: Nuclear receptor coactivator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,9377
ポリマ－58,0965
非ポリマー8412
水2,738152
1
A: Bile acid receptor
C: Nuclear receptor coactivator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7363
ポリマ－28,3162
非ポリマー4211
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2020 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area12440 Å2
手法PISA
2
B: Bile acid receptor
D: Nuclear receptor coactivator 2
E: Nuclear receptor coactivator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2014
ポリマ－29,7803
非ポリマー4211
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3230 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area12790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.970, 108.518, 69.464
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The biological assembly is one of the two subunits in the asymmetric unit - A or B

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要素

#1: タンパク質 Bile acid receptor / Farnesoid X-activated receptor / Farnesol receptor HRR-1 / Retinoid X receptor-interacting protein ...Farnesoid X-activated receptor / Farnesol receptor HRR-1 / Retinoid X receptor-interacting protein 14 / RXR-interacting protein 14


分子量: 26850.891 Da / 分子数: 2 / 断片: ligand binding domain (FXR-LBD) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pET16b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q62735
#2: タンパク質・ペプチド Nuclear receptor coactivator 2 / NCoA-2 / Transcription intermediary factor 2 / Glucocorticoid receptor-interacting protein 1 / GRIP-1


分子量: 1464.664 Da / 分子数: 3 / 断片: Residues (741-752) / 由来タイプ: 合成
詳細: The coactivator peptide was synthesized. The sequence of the GRIP is naturally found in Rattus Norvegicus (Norway Rat).
参照: UniProt: Q61026
#3: 化合物 ChemComp-CHC / 6-ETHYL-CHENODEOXYCHOLIC ACID / オベチコ-ル酸


分子量: 420.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H44O4 / コメント: 薬剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 152 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.31 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: PEG 8000,Ethylene Glycol, PIPES , pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
1400 mM1dropNaCl
210 mMimidazole1drop
310 %glycerol1drop
420 mMTris1droppH8.0
54-5 mg/mlprotein1drop
70.1 MPIPES1reservoirpH6.4
6ethylene gylcol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月19日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→24.3 Å / Num. all: 26840 / Num. obs: 24908 / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 44.2 Å2 / Rsym value: 0.044 / Net I/σ(I): 19.61
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 3.04 / Rsym value: 0.282 / % possible all: 77.2
反射
*PLUS
最低解像度: 24.3 Å / Num. obs: 24427 / % possible obs: 92.8 % / Num. measured all: 99829 / Rmerge(I) obs: 0.044
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 77.2 % / Rmerge(I) obs: 0.282

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→19.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1628529.25 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 1681 6.9 %RANDOM
Rwork0.242 ---
obs0.242 24238 91.4 %-
all-24427 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.8465 Å2 / ksol: 0.320304 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 55.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.77 Å20 Å20 Å2
2--9.98 Å20 Å2
3----3.22 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.37 Å
Luzzati d res low-20 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4053 0 60 152 4265
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it6.121.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it8.682
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it8.082
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it10.342.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.034 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.388 128 6.4 %
Rwork0.334 1861 -
obs--76.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION36ECDCA.PAR6ECDCA.TOP
X-RAY DIFFRACTION46ECDCA2.PAR6ECDCA2.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 24.3 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.281 / Rfactor Rwork: 0.251
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg19.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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