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- PDB-1opm: OXIDIZED (CU2+) PEPTIDYLGLYCINE ALPHA-HYDROXYLATING MONOOXYGENASE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1opm
タイトルOXIDIZED (CU2+) PEPTIDYLGLYCINE ALPHA-HYDROXYLATING MONOOXYGENASE (PHM) WITH BOUND SUBSTRATE
要素PROTEIN (PEPTIDYLGLYCINE ALPHA-HYDROXYLATING MONOOXYGENASE)
キーワードOXIDOREDUCTASE / MONOOXYGENASE / BIOACTIVE PEPTIDE ACTIVATION / ASCORBATE
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidylglycine monooxygenase / peptidylamidoglycolate lyase / peptide amidation / peptidylglycine monooxygenase activity / peptidylamidoglycolate lyase activity / fatty acid primary amide biosynthetic process / toxin metabolic process / ovulation cycle process / long-chain fatty acid metabolic process / peptide metabolic process ...peptidylglycine monooxygenase / peptidylamidoglycolate lyase / peptide amidation / peptidylglycine monooxygenase activity / peptidylamidoglycolate lyase activity / fatty acid primary amide biosynthetic process / toxin metabolic process / ovulation cycle process / long-chain fatty acid metabolic process / peptide metabolic process / mitotic chromosome condensation / response to pH / L-ascorbic acid binding / response to copper ion / limb development / response to zinc ion / transport vesicle membrane / maternal process involved in female pregnancy / condensed chromosome / response to glucocorticoid / lactation / secretory granule / regulation of actin cytoskeleton organization / trans-Golgi network / response to estradiol / heart development / perikaryon / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / copper ion binding / neuronal cell body / chromatin binding / calcium ion binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain / Peptidylglycine alpha-hydroxylating monooxygenase/peptidyl-hydroxyglycine alpha-amidating lyase / Jelly Rolls - #230 / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, histidine-cluster-2 conserved site / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenases signature 2. / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, histidine-cluster-1 conserved site / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, C-terminal / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain superfamily / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain ...Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain / Peptidylglycine alpha-hydroxylating monooxygenase/peptidyl-hydroxyglycine alpha-amidating lyase / Jelly Rolls - #230 / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, histidine-cluster-2 conserved site / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenases signature 2. / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, histidine-cluster-1 conserved site / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, C-terminal / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain superfamily / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, C-terminal domain / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenases signature 1. / PHM/PNGase F domain superfamily / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase-like, C-terminal / NHL repeat profile. / NHL repeat / NHL repeat / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AZIDE ION / COPPER (II) ION / N-ALPHA-ACETYL-3,5-DIIODOTYROSYLGLYCINE / NICKEL (II) ION / Peptidylglycine alpha-amidating monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Prigge, S.T. / Amzel, L.M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: Substrate-mediated electron transfer in peptidylglycine alpha-hydroxylating monooxygenase.
著者: Prigge, S.T. / Kolhekar, A.S. / Eipper, B.A. / Mains, R.E. / Amzel, L.M.
履歴
登録1999年5月25日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (PEPTIDYLGLYCINE ALPHA-HYDROXYLATING MONOOXYGENASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,33012
ポリマ－34,5781
非ポリマー1,75211
水2,720151
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.399, 68.840, 81.047
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 PROTEIN (PEPTIDYLGLYCINE ALPHA-HYDROXYLATING MONOOXYGENASE) / PEPTIDYLGLYCINE MONOOXYGENASE / PEPTIDYLGLYCINE 2-HYDROXYLASE / PHM


分子量: 34577.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: OXIDIZED (CU2+), SUBSTRATE BOUND / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 細胞株: DG44 / 細胞内の位置: EXCRETED / 器官: OVARY / Organelle: SECRETORY VESICLES / プラスミド: PCIS / 細胞株 (発現宿主): DG44 / 細胞内の位置 (発現宿主): EXCRETED
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P14925, peptidylglycine monooxygenase

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非ポリマー , 6種, 162分子

#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物 ChemComp-AZI / AZIDE ION / アザイド


分子量: 42.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: N3
#4: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#5: 化合物 ChemComp-IYG / N-ALPHA-ACETYL-3,5-DIIODOTYROSYLGLYCINE


分子量: 532.070 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H14I2N2O5
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細CU 357 IS ACTIVE SITE COPPER CUA 1CU 358 IS ACTIVE SITE COPPER CUB NI1 359 FORMS A CRYSTAL CONTACT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 63 %
結晶化pH: 5.5 / 詳細: pH 5.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / pH: 5.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
120 mg/mlprotein1drop
21.8 mM1reservoirNiCl2
3100 mMsodium cacodylate1reservoirpH5.5
43.08 mM1reservoirNaN3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 1.0093
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年1月1日 / 詳細: SPHERICAL RH COATED MIRROR
放射モノクロメーター: SAGITTALLY FOCUSED SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0093 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 22493 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.6 % / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.1→2.175 Å / 冗長度: 4.55 % / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Rsym value: 0.358 / % possible all: 98.7
反射
*PLUS
冗長度: 4.61 % / Num. measured all: 103719 / Rmerge(I) obs: 0.07

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PHM

1phm


解像度: 2.1→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 1051 5 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs-20238 88 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.6086 Å20 Å20 Å2
2--6.953 Å20 Å2
3----2.3444 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2418 0 80 151 2649
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.97
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.37
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.61.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.62
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.32
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.52.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 82 4.4 %
Rwork0.249 1318 -
obs--75 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 10 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.2 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.37
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.61.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.32
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.62
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.52.5
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / Rfactor Rfree: 0.292 / % reflection Rfree: 4.4 % / Rfactor Rwork: 0.249

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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