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- PDB-1oiz: The Molecular Basis of Vitamin E Retention: Structure of Human Al... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oiz
タイトルThe Molecular Basis of Vitamin E Retention: Structure of Human Alpha-Tocopherol Transfer Protein
要素ALPHA-TOCOPHEROL TRANSFER PROTEIN
キーワードTRANSPORT / ATAXIA / AVED / TRANSFER PROTEIN / TOCOPHEROL / VITAMIN E
機能・相同性
機能・相同性情報


Vitamin E transport / vitamin E binding / vitamin E metabolic process / lipid transfer activity / vitamin transport / intermembrane lipid transfer / negative regulation of establishment of blood-brain barrier / positive regulation of amyloid-beta clearance / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / phosphatidylinositol bisphosphate binding ...Vitamin E transport / vitamin E binding / vitamin E metabolic process / lipid transfer activity / vitamin transport / intermembrane lipid transfer / negative regulation of establishment of blood-brain barrier / positive regulation of amyloid-beta clearance / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / phosphatidylinositol bisphosphate binding / embryonic placenta development / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / lipid metabolic process / response to toxic substance / late endosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
N-terminal domain of phosphatidylinositol transfer protein sec14p / Phosphatidylinositol Transfer Protein Sec14p / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain superfamily / CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) ...N-terminal domain of phosphatidylinositol transfer protein sec14p / Phosphatidylinositol Transfer Protein Sec14p / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain superfamily / CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-tocopherol transfer protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.88 Å
データ登録者Meier, R. / Tomizaki, T. / Schulze-Briese, C. / Baumann, U. / Stocker, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: The Molecular Basis of Vitamin E Retention: Structure of Human Alpha-Tocopherol Transfer Protein
著者: Meier, R. / Tomizaki, T. / Schulze-Briese, C. / Baumann, U. / Stocker, A.
履歴
登録2003年6月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-TOCOPHEROL TRANSFER PROTEIN
B: ALPHA-TOCOPHEROL TRANSFER PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,6988
ポリマ－63,5832
非ポリマー2,1156
水5,296294
1
A: ALPHA-TOCOPHEROL TRANSFER PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8494
ポリマ－31,7921
非ポリマー1,0583
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: ALPHA-TOCOPHEROL TRANSFER PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8494
ポリマ－31,7921
非ポリマー1,0583
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)45.144, 113.775, 67.433
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.95, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASN / Beg label comp-ID: ASN / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 15 - 270 / Label seq-ID: 15 - 270

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細THE TWO MOLECULES IN THIS STRUCTURE HAVE TRT MOLECULESAT THE INTERFACE AND HAVE A BURIED SURFACE AREA OFOF 961.2 ANGSTROM**2

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-TOCOPHEROL TRANSFER PROTEIN / ALPHA-TTP / TTPA / TPP1


分子量: 31791.648 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CONTAINS CRAL_TRIO LIPID BINDING DOMAIN, RESIDUES 89-275
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: P49638
#2: 化合物
ChemComp-TRT / FRAGMENT OF TRITON X-100 / 1-{2-[2-(2-METHOXYETHOXY)ETHOXY]ETHOXY}-4-(1,1,3,3-TETRAMETHYLBUTYL)BENZENE


分子量: 352.508 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36O4 / コメント: 可溶化剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 294 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細FUNCTION: BINDS ALPHA-TOCOPHEROL AND ENHANCES ITS TRANSFER BETWEEN SEPARATE MEMBRANES. DISEASE: ...FUNCTION: BINDS ALPHA-TOCOPHEROL AND ENHANCES ITS TRANSFER BETWEEN SEPARATE MEMBRANES. DISEASE: DEFECTS IN TTPA ARE THE CAUSE OF ATAXIA WITH ISOLATED VITAMIN E DEFICIENCY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.28 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 5% PEG 6000, 0.1 M HEPES PH 7.5, 15% (V/V) MPD
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
118 mg/mlprotein1drop
25 %(w/v)PEG60001reservoir
30.1 MHEPES1reservoirpH7.5
415 %(v/v)MPD1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9791
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.88→30 Å / Num. obs: 54206 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 1.88→1.9 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.443 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 93.1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.88 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 345927 / Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.1 % / Rmerge(I) obs: 0.443 / Mean I/σ(I) obs: 3.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 1.88→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 3.367 / SU ML: 0.099 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.143 / ESU R Free: 0.131 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 2711 5 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.197 51495 99.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.64 Å20 Å2-1.21 Å2
2---0.95 Å20 Å2
3---2.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.88→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4289 0 150 294 4733
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0214557
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2811.9886177
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6055527
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2667
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023396
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.22298
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1210.2305
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1860.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1250.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5341.52653
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.00224299
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.59831904
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6214.51878
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.88→1.93 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.322 194
Rwork0.256 3689
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6550.46270.0892.804-0.10461.03240.0344-0.19640.03160.30120.00950.09230.1174-0.0616-0.04390.1313-0.01940.02180.12230.02450.0140.7678.20551.615
22.0282-0.19860.332.4580.35370.9050.00410.2584-0.0196-0.2459-0.04450.0045-0.20170.07230.04040.12350.0070.03290.0988-0.02150.025622.428-5.59121.156
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A9 - 273
2X-RAY DIFFRACTION2B11 - 274
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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