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- PDB-2n1d: Solution structure of the MRG15-MRGBP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n1d
タイトルSolution structure of the MRG15-MRGBP complex
要素
  • MRG/MORF4L-binding protein
  • Mortality factor 4-like protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / MRG domain / protein-protein interaction / Tip60-NuA4 complex / HAT complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of double-strand break repair / NuA4 histone acetyltransferase complex / Sin3-type complex / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / double-strand break repair via homologous recombination / nucleosome / HATs acetylate histones / chromatin organization / fibroblast proliferation / regulation of apoptotic process ...regulation of double-strand break repair / NuA4 histone acetyltransferase complex / Sin3-type complex / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / double-strand break repair via homologous recombination / nucleosome / HATs acetylate histones / chromatin organization / fibroblast proliferation / regulation of apoptotic process / regulation of cell cycle / nuclear speck / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Chromatin modification-related protein Eaf7/MRGBP / Chromatin modification-related protein EAF7 / MRG domain / MRG / MRG domain / MRG, C-terminal domain superfamily / MRG / MRG domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain ...Chromatin modification-related protein Eaf7/MRGBP / Chromatin modification-related protein EAF7 / MRG domain / MRG / MRG domain / MRG, C-terminal domain superfamily / MRG / MRG domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Enzyme I; Chain A, domain 2 / Chromo-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
MRG/MORF4L-binding protein / Mortality factor 4-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics
データ登録者Xie, T. / Zmysloski, A.M. / Zhang, Y. / Radhakrishnan, I.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structural Basis for Multi-specificity of MRG Domains.
著者: Xie, T. / Zmyslowski, A.M. / Zhang, Y. / Radhakrishnan, I.
履歴
登録2015年3月27日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月17日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MRG/MORF4L-binding protein
B: Mortality factor 4-like protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1272
ポリマ－26,1272
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2980 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area12970 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 80structures with the lowest energy, restraint violations, and RMS deviations from the ideal covalent geometry
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 MRG/MORF4L-binding protein / MRG-binding protein / Up-regulated in colon cancer 4 / Urcc4


分子量: 6284.072 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 69-119 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MRGBP, C20orf20 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NV56
#2: タンパク質 Mortality factor 4-like protein 1 / MORF-related gene 15 protein / Protein MSL3-1 / Transcription factor-like protein MRG15


分子量: 19842.713 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 194-362 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MORF4L1, MRG15, FWP006, HSPC008, HSPC061, PP368 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UBU8

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-15N NOESY
1223D 1H-13C NOESY
1322D double half-filtered 1H-1H NOESY
1423D 15N,13C-filtered, 15N,13C-edited 1H-1H NOESY
1533D 1H-15N NOESY
1643D 1H-13C NOESY
1742D double half-filtered 1H-1H NOESY
1843D 15N,13C-filtered, 15N,13C-edited 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein 1, 0.8 mM protein 2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein 1, 0.8 mM protein 2, 100% D2O100% D2O
30.9 mM protein 1, 0.9 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein 2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
40.9 mM protein 1, 0.9 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein 2, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.8 mMentity_1-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.8 mMentity_2-21
0.8 mMentity_1-3[U-100% 13C; U-100% 15N]2
0.8 mMentity_2-42
0.9 mMentity_1-53
0.9 mMentity_2-6[U-100% 13C; U-100% 15N]3
0.9 mMentity_1-74
0.9 mMentity_2-8[U-100% 13C; U-100% 15N]4
試料状態イオン強度: 0.05 / pH: 6.9 / 圧: ambient / 温度: 308 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Agilent INOVA / 製造業者: Agilent / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA1.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
FelixAccelrys Software Inc.解析
SparkyGoddardデータ解析
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy, restraint violations, and RMS deviations from the ideal covalent geometry
計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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