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- PDB-1mui: Crystal structure of HIV-1 protease complexed with Lopinavir. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mui
タイトルCrystal structure of HIV-1 protease complexed with Lopinavir.
要素protease
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


host multivesicular body / aspartic-type endopeptidase activity / virion membrane / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AB1 / Protease
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Stoll, V. / Qin, W. / Stewart, K.D. / Jakob, C. / Park, C. / Walter, K. / Simmer, R.L. / Helfrich, R. / Bussiere, D. / Kao, J. ...Stoll, V. / Qin, W. / Stewart, K.D. / Jakob, C. / Park, C. / Walter, K. / Simmer, R.L. / Helfrich, R. / Bussiere, D. / Kao, J. / Kempf, D. / Sham, H.L. / Norbeck, D.W.
引用ジャーナル: BIOORG.MED.CHEM. / 年: 2002
タイトル: X-ray Crystallographic Structure of ABT-378 (Lopinavir) Bound to HIV-1 Protease
著者: Stoll, V. / Qin, W. / Stewart, K.D. / Jakob, C. / Park, C. / Walter, K. / Simmer, R.L. / Helfrich, R. / Bussiere, D. / Kao, J. / Kempf, D. / Sham, H.L. / Norbeck, D.W.
履歴
登録2002年9月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: protease
A: protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2363
ポリマ－21,6082
非ポリマー6291
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5100 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area9520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.264, 63.264, 83.621
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 protease


分子量: 10803.756 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 57-155 / 変異: N37S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / プラスミド: pET11b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q903J0, HIV-1 retropepsin
#2: 化合物 ChemComp-AB1 / N-{1-BENZYL-4-[2-(2,6-DIMETHYL-PHENOXY)-ACETYLAMINO]-3-HYDROXY-5-PHENYL-PENTYL}-3-METHYL-2-(2-OXO-TETRAHYDRO-PYRIMIDIN-1-YL)-BUTYRAMIDE / ABT-378 / LOPINAVIR


分子量: 628.801 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C37H48N4O5

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.95 %
結晶化温度: 295 K / pH: 4.6
詳細: 100mM Na acetate, 0.4-0.8M NaCl, pH 4.6, temperature 295K
結晶化
*PLUS
手法: unknown
詳細: Fizgerald, P.M.D., (1990) J. Biol. Chem., 265, 14209.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.8→33.24 Å / Num. obs: 4652 / % possible obs: 93.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: -2.1 Å2 / Rsym value: 0.096 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rsym value: 0.345 / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNX精密化
HKL-2000データ削減
CNX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: pdb code 9HVP

9hvp


解像度: 2.8→33 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.329 326 -Random
Rwork0.261 ---
obs0.309 4403 7.4 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.48 Å2-1.98 Å20 Å2
2--0.48 Å20 Å2
3----0.96 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.43 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1516 0 92 0 1608
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.93
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.048
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 45 -
Rwork0.276 --
obs-634 86.7 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 33 Å / % reflection Rfree: 7 % / Rfactor obs: 0.309 / Rfactor Rfree: 0.32 / Rfactor Rwork: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.93
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Rfactor Rfree: 0.322 / Rfactor Rwork: 0.276

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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