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- PDB-4qlh: Crystal structure of drug resistant V82S/V1082S HIV-1 Protease -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qlh
タイトルCrystal structure of drug resistant V82S/V1082S HIV-1 Protease
要素Protease, linker, Protease
キーワードHYDROLASE / Tethered HIV-1 Protease dimer / Peptide bond hydrolysis
機能・相同性
機能・相同性情報


integrase activity / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / Uncoating of the HIV Virion / 2-LTR circle formation / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus ...integrase activity / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / Uncoating of the HIV Virion / 2-LTR circle formation / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / Binding and entry of HIV virion / viral life cycle / HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / Assembly Of The HIV Virion / Budding and maturation of HIV virion / protein processing / host multivesicular body / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / viral penetration into host nucleus / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / peptidase activity / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral translational frameshifting / lipid binding / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retroviral matrix protein / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pol polyprotein / Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
synthetic (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Das, A. / Raskar, T. / Hosur, M.V.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of drug resistant V82S/V1082S HIV-1 Protease
著者: Hosur, M.V.
履歴
登録2014年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月13日Group: Other
改定 1.22017年6月21日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.details / _entity.pdbx_ec ..._entity.details / _entity.pdbx_ec / _entity.pdbx_fragment / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.ref_id / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_ref_seq_dif.align_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease, linker, Protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8191
ポリマ－21,8191
非ポリマー00
水1,04558
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.490, 62.490, 83.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Protease, linker, Protease


分子量: 21818.537 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 489-587,UNP residues 489-587 / 変異: V82S, V1082S, M95A, M1095A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Protease-linker-Protease
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス), (組換発現) synthetic (人工物)
遺伝子: pol / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q72874, UniProt: P04585*PLUS, HIV-1 retropepsin, HIV-1 retropepsin
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.94 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: Protein concentration - 2.2 mg/ml in Sodium Acetate buffer - 50mM Sodium Acetate and 0.1% Beta Mercaptoethanol pH 4.5 Precipitant - 0.9% Ammonium Sulphate in Phosphate Citrate buffer - 0.2M ...詳細: Protein concentration - 2.2 mg/ml in Sodium Acetate buffer - 50mM Sodium Acetate and 0.1% Beta Mercaptoethanol pH 4.5 Precipitant - 0.9% Ammonium Sulphate in Phosphate Citrate buffer - 0.2M Sodium dihydrogen phosphate and 0.1M Trisodium Citrate pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年11月4日
放射モノクロメーター: Helios optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.44→33.04 Å / Num. all: 6924 / Num. obs: 6182 / % possible obs: 89.2 % / Observed criterion σ(F): 1.5 / Observed criterion σ(I): 3
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.44-2.57150.9
2.57-2.73195.5
2.73-2.92195.7
2.92-3.15195.7
3.15-3.45195.2
3.45-33.04195.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LV1

1lv1


解像度: 2.45→31.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / SU B: 21.077 / SU ML: 0.251 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.5 / σ(I): 3 / ESU R Free: 0.341 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25597 274 4.7 %RANDOM
Rwork0.19216 ---
obs0.1953 5260 89.46 %-
all-5880 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.839 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→31.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1508 0 0 58 1566
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0191534
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.021578
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5341.9852078
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.78933630
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0165196
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.89224.81554
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.30715280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.574158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2248
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211690
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02314
LS精密化 シェル解像度: 2.446→2.509 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.393 9 -
Rwork0.272 143 -
all-152 -
obs--29.46 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 23.2626 Å / Origin y: 0.0092 Å / Origin z: 0.0641 Å
111213212223313233
T0.0731 Å20.003 Å20.0013 Å2-0.0725 Å20.0008 Å2--0.0594 Å2
L0.1724 °20.0072 °2-0.0074 °2-0.4132 °2-0.2524 °2--0.1627 °2
S0.0067 Å °-0.0011 Å °-0.0057 Å °0.0136 Å °0.028 Å °0.0229 Å °-0.0158 Å °-0.0082 Å °-0.0347 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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