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- PDB-1lke: ENGINEERED LIPOCALIN DIGA16 IN COMPLEX WITH DIGOXIGENIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lke
タイトルENGINEERED LIPOCALIN DIGA16 IN COMPLEX WITH DIGOXIGENIN
要素DigA16
キーワードLIGAND BINDING PROTEIN / PIERIS BRASSICAE / LIPOCALIN / ANTICALIN / GENETICAL ENGINEERING / DIGOXIGENIN
機能・相同性
機能・相同性情報


pigment binding / response to reactive oxygen species / lipid metabolic process / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Invertebrate colouration protein / Lipocalin, ApoD type / Lipocalin family conserved site / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Lipocalin signature. / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DIGOXIGENIN / Bilin-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pieris brassicae (オオモンシロチョウ)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Korndoerfer, I.P. / Skerra, A.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Structural mechanism of specific ligand recognition by a lipocalin tailored for the complexation of digoxigenin.
著者: Korndoerfer, I.P. / Schlehuber, S. / Skerra, A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: A Novel Type of Receptor Protein, based on the Lipocalin Scaffold, with Specificity for Digoxigenin
著者: Schlehuber, S. / Beste, G. / Skerra, A.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999
タイトル: Small Antibody-like Proteins with Prescribed Ligand Specificities Derived from the Lipocalin Fold.
著者: Beste, G. / Schmidt, F.S. / Stibora, T. / Skerra, A.
履歴
登録2002年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999SEQUENCE NWSHPQFEK is the sequence of the Strep-tagII, which the authors used to purify the protein. ...SEQUENCE NWSHPQFEK is the sequence of the Strep-tagII, which the authors used to purify the protein. The extra S before is a linker.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DigA16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2242
ポリマ－20,8331
非ポリマー3911
水1,04558
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.052, 63.988, 39.452
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.53, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 DigA16 / BILIN BINDING PROTEIN / BBP / DIGA16 ANTICALIN


分子量: 20833.158 Da / 分子数: 1
変異: N1D, N21G, E28Q, K31A, N34D, S35H, V36I, E37T, N48R, H60S, I69S, K87S, L88Y, Y90I, K95Q, N97G, Y114F, K116S, Q125M, F127L, K135M
由来タイプ: 組換発現
詳細: GENETICALLY ENGINEERED VARIANT OF BILIN BINDING PROTEIN
由来: (組換発現) Pieris brassicae (オオモンシロチョウ)
プラスミド: pbbp21-diga16 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): jm83 / 参照: UniProt: P09464
#2: 化合物 ChemComp-DOG / DIGOXIGENIN / 4-(3,12,14-TRIHYDROXY-10,13-DIMETHYL-HEXADECAHYDRO-CYCLOPENTA[A]PHENANTHREN-17-YL)-5H-FURAN-2-ONE / ジゴキシゲニン


分子量: 390.513 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H34O5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.1 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1-M HEPES, 10% ISOPROPANOL, 19% PEG 4000, pH 8.00, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年3月3日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→99 Å / Num. all: 14294 / Num. obs: 14294 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.2 % / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 22
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 6 / Num. unique all: 1411 / Rsym value: 0.22 / % possible all: 96.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
DENZOデータ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: pdb entry 1BBP

1bbp


解像度: 1.9→48.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 3.212 / SU ML: 0.098 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.145 / ESU R Free: 0.151 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24753 731 5.1 %RANDOM
Rwork0.18495 ---
obs0.18808 13599 96.9 %-
all-14330 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.566 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å20 Å20.14 Å2
2---1.61 Å20 Å2
3---1.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→48.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1245 0 28 58 1331
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0211316
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5411.9091798
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1233155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg16.87915207
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1520.2189
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02991
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.3462
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1790.5210
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3140.310
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1350.59
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.5562773
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.83731246
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.7092543
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.1363552
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.42 113 -
Rwork0.33 --
obs-1986 98.04 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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