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- PDB-1lcp: BOVINE LENS LEUCINE AMINOPEPTIDASE COMPLEXED WITH L-LEUCINE PHOSP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lcp
タイトルBOVINE LENS LEUCINE AMINOPEPTIDASE COMPLEXED WITH L-LEUCINE PHOSPHONIC ACID
要素LEUCINE AMINOPEPTIDASE
キーワードHYDROLASE (ALPHA-AMINOACYLPEPTIDE)
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteinylglycine-S-conjugate dipeptidase / prolyl aminopeptidase / leucyl aminopeptidase / dipeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / carboxypeptidase activity / disordered domain specific binding / manganese ion binding / peptidase activity / mitochondrion ...cysteinylglycine-S-conjugate dipeptidase / prolyl aminopeptidase / leucyl aminopeptidase / dipeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / carboxypeptidase activity / disordered domain specific binding / manganese ion binding / peptidase activity / mitochondrion / proteolysis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase M17, leucyl aminopeptidase, N-terminal / Cytosol aminopeptidase family, N-terminal domain / Peptidase M17, leucine aminopeptidase / Cytosol aminopeptidase signature. / Peptidase M17, leucyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M17, leucine aminopeptidase/peptidase B / Cytosol aminopeptidase family, catalytic domain / Leucine Aminopeptidase, subunit E, domain 1 / Leucine Aminopeptidase, subunit E; domain 1 / Zn peptidases ...Peptidase M17, leucyl aminopeptidase, N-terminal / Cytosol aminopeptidase family, N-terminal domain / Peptidase M17, leucine aminopeptidase / Cytosol aminopeptidase signature. / Peptidase M17, leucyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M17, leucine aminopeptidase/peptidase B / Cytosol aminopeptidase family, catalytic domain / Leucine Aminopeptidase, subunit E, domain 1 / Leucine Aminopeptidase, subunit E; domain 1 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Macro domain-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LEUCINE PHOSPHONIC ACID / Cytosol aminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Straeter, N. / Lipscomb, W.N.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Transition state analogue L-leucinephosphonic acid bound to bovine lens leucine aminopeptidase: X-ray structure at 1.65 A resolution in a new crystal form.
著者: Strater, N. / Lipscomb, W.N.
#1: ジャーナル: Adv.Enzymol.Relat.Areas Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Structure and Mechanism of Bovine Lens Leucine Aminopeptidase
著者: Kim, H. / Lipscomb, W.N.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: X-Ray Crystallographic Determination of the Structure of Bovine Lens Leucine Aminopeptidase Complexed with Amastatin: Formulation of a Catalytic Mechanism Featuring a Gem-Diolate Transition State
著者: Kim, H. / Lipscomb, W.N.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1993
タイトル: Differentiation and Identification of the Two Catalytic Metal Binding Sites in Bovine Lens Leucine Aminopeptidase by X-Ray Crystallography
著者: Kim, H. / Lipscomb, W.N.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Structure Determination and Refinement of Bovine Lens Leucine Aminopeptidase and its Complex with Bestatin
著者: Burley, S.K. / David, P.R. / Sweet, R.M. / Taylor, A. / Lipscomb, W.N.
#5: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1991
タイトル: Leucine Aminopeptidase: Bestatin Inhibition and a Model for Enzyme-Catalyzed Peptide Hydrolysis
著者: Burley, S.K. / David, P.R. / Lipscomb, W.N.
#6: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1990
タイトル: Molecular Structure of Leucine Aminopeptidase at 2.7 Angstroms Resolution
著者: Burley, S.K. / David, P.R. / Taylor, A. / Lipscomb, W.N.
履歴
登録1995年5月12日処理サイト: BNL
改定 1.01995年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LEUCINE AMINOPEPTIDASE
B: LEUCINE AMINOPEPTIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,77316
ポリマ－105,3382
非ポリマー1,43614
水17,439968
1
A: LEUCINE AMINOPEPTIDASE
B: LEUCINE AMINOPEPTIDASE
ヘテロ分子

A: LEUCINE AMINOPEPTIDASE
B: LEUCINE AMINOPEPTIDASE
ヘテロ分子

A: LEUCINE AMINOPEPTIDASE
B: LEUCINE AMINOPEPTIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)320,32048
ポリマ－316,0136
非ポリマー4,30742
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area34260 Å2
ΔGint-831 kcal/mol
Surface area93770 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)130.400, 130.400, 125.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 471 / 2: CIS PROLINE - PRO B 471
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-652-

HOH

21B-790-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.998453, -0.054621, 0.010423), (-0.054646, 0.998503, -0.002188), (-0.010288, -0.002188, -0.999943)
ベクター: 3.8875, 0.1337, 65.0845)
詳細MTRIX THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND. APPLIED TO TRANSFORMED TO MTRIX RESIDUES RESIDUES RMSD M1 B 1 .. 484 A 1 .. 484 0.218 SYMMETRY THE CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS PRESENTED BELOW GENERATE THE SUBUNITS OF THE POLYMERIC MOLECULE. APPLIED TO RESIDUES: A 1 .. 490 1 OF 4 TRANSFORMATIONS TO GENERATE ONE HEXAMER OF 32 SYMMETRY. SYMMETRY1 1 -0.500000 -0.866025 0.000000 65.15000 SYMMETRY2 1 0.866025 -0.500000 0.000000 112.84310 SYMMETRY3 1 0.000000 0.000000 1.000000 0.00000 APPLIED TO RESIDUES: A 1 .. 490 1 OF 4 TRANSFORMATIONS TO GENERATE ONE HEXAMER OF 32 SYMMETRY. SYMMETRY1 2 -0.500000 0.866025 0.000000 -65.15000 SYMMETRY2 2 -0.866025 -0.500000 0.000000 112.84310 SYMMETRY3 2 0.000000 0.000000 1.000000 0.00000 APPLIED TO RESIDUES: B 1 .. 490 1 OF 4 TRANSFORMATIONS TO GENERATE ONE HEXAMER OF 32 SYMMETRY. SYMMETRY1 1 -0.500000 -0.866025 0.000000 65.15000 SYMMETRY2 1 0.866025 -0.500000 0.000000 112.84310 SYMMETRY3 1 0.000000 0.000000 1.000000 0.00000 APPLIED TO RESIDUES: B 1 .. 490 1 OF 4 TRANSFORMATIONS TO GENERATE ONE HEXAMER OF 32 SYMMETRY. SYMMETRY1 2 -0.500000 0.866025 0.000000 -65.15000 SYMMETRY2 2 -0.866025 -0.500000 0.000000 112.84310 SYMMETRY3 2 0.000000 0.000000 1.000000 0.00000

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要素

#1: タンパク質 LEUCINE AMINOPEPTIDASE


分子量: 52668.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: EYE LENS / 参照: UniProt: P00727, leucyl aminopeptidase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PLU / LEUCINE PHOSPHONIC ACID / L-ロイシンホスホン酸


分子量: 167.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H14NO3P
#4: 化合物
ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 968 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE SECONDARY STRUCTURE ASSIGNMENT IS TAKEN FROM REFERENCE 3. THERE ARE NO SIGNIFICANT DEVIATIONS ...THE SECONDARY STRUCTURE ASSIGNMENT IS TAKEN FROM REFERENCE 3. THERE ARE NO SIGNIFICANT DEVIATIONS BETWEEN THE BACKBONE STRUCTURE OF THIS STRUCTURE AND THAT OF THE STRUCTURE IN P6322 (REFERENCE 3).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.88 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
17 mg/mlblLAP1drop
210 mML-leucinephosphonic acid1drop
30.050 mM1dropZnSO4
4200 mM1dropNaCl
550 mMTris-HCl1drop
650 mMTris-HCl1reservoir
70.050 mM1reservoirZnSO4
8MPD1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: XENTRONICS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年12月8日
放射モノクロメーター: SUPPER DOUBLE MIRROR / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→36 Å / Num. obs: 144211 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.074
反射
*PLUS
Num. measured all: 766198 / Rmerge(I) obs: 0.074

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
XDSデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 1.65→7 Å / σ(F): 2
詳細: ALL WATER MOLECULES EXCEPT OF 4 HAVE BEEN REFINED WITH THE PARAM19.SOL PARAMETER FILE IN X-PLOR 3.1. THE FOUR ACTIVE SITE WATER MOLECULES 967, 968, 969, AND 970 HAVE BEEN REFINED TURNING OFF ...詳細: ALL WATER MOLECULES EXCEPT OF 4 HAVE BEEN REFINED WITH THE PARAM19.SOL PARAMETER FILE IN X-PLOR 3.1. THE FOUR ACTIVE SITE WATER MOLECULES 967, 968, 969, AND 970 HAVE BEEN REFINED TURNING OFF NON-BONDED INTERACTIONS WITH EACH OTHER IN ORDER TO GET A NON-BIASED VALUE OF THE SHORT DISTANCE BETWEEN WATER MOLECULES 967 AND 968 (2.3 ANG) AND BETWEEN 969 AND 970 (2.1 ANG).
Rfactor反射数%反射
Rfree0.191 --
Rwork0.16 --
obs0.16 112815 81.6 %
原子変位パラメータBiso mean: 12.7 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7398 0 74 968 8440
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.16 / Rfactor Rwork: 0.16
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.37

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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