登録情報 | データベース: PDB / ID: 1kzi |
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タイトル | Crystal Structure of EcTS/dUMP/THF Complex |
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要素 | Thymidylate synthase |
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キーワード | TRANSFERASE / Enzyme substrate complex |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報
thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / response to radiation / regulation of translation / methylation / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / RNA binding / cytosol類似検索 - 分子機能 Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta類似検索 - ドメイン・相同性 CARBONATE ION / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / (2R,3S)-1,4-DIMERCAPTOBUTANE-2,3-DIOL / (6S)-5,6,7,8-TETRAHYDROFOLATE / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / Thymidylate synthase類似検索 - 構成要素 |
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生物種 | ![](img/tx_bacteria.gif) Escherichia coli (大腸菌) |
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手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å |
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データ登録者 | Fritz, T.A. / Liu, L. / Finer-Moore, J.S. / Stroud, R.M. |
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引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002 タイトル: Tryptophan 80 and leucine 143 are critical for the hydride transfer step of thymidylate synthase by controlling active site access. 著者: Fritz, T.A. / Liu, L. / Finer-Moore, J.S. / Stroud, R.M. |
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履歴 | 登録 | 2002年2月6日 | 登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB |
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改定 1.0 | 2002年7月3日 | Provider: repository / タイプ: Initial release |
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改定 1.1 | 2008年4月28日 | Group: Version format compliance |
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改定 1.2 | 2011年7月13日 | Group: Non-polymer description / Version format compliance |
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改定 1.3 | 2023年8月16日 | Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id |
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Remark 600 | HETEROGEN THG 303 IS ASSOCIATED WITH CHAIN A. THG 305 IS ASSOCIATED WITH CHAIN B. |
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