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万見
- PDB-1ig3: Mouse Thiamin Pyrophosphokinase Complexed with Thiamin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ig3
タイトルMouse Thiamin Pyrophosphokinase Complexed with Thiamin
要素thiamin pyrophosphokinase
キーワードTRANSFERASE / beta barrel / alpha/beta/alpha sandwich
機能・相同性
機能・相同性情報


Vitamin B1 (thiamin) metabolism / thiamine diphosphokinase activity / thiamine binding / thiamine metabolic process / thiamine diphosphate biosynthetic process / kinase activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thiamin pyrophosphokinase, eukaryotic / Thiamin pyrophosphokinase, thiamin-binding domain / Thiamin pyrophosphokinase, thiamin-binding domain superfamily / Thiamin pyrophosphokinase, vitamin B1 binding domain / Thiamin pyrophosphokinase, thiamin-binding domain / Thiamin pyrophosphokinase, vitamin B1 binding domain / Thiamin pyrophosphokinase / Thiamin pyrophosphokinase, catalytic domain / Thiamin pyrophosphokinase, catalytic domain / Thiamin pyrophosphokinase, catalytic domain ...Thiamin pyrophosphokinase, eukaryotic / Thiamin pyrophosphokinase, thiamin-binding domain / Thiamin pyrophosphokinase, thiamin-binding domain superfamily / Thiamin pyrophosphokinase, vitamin B1 binding domain / Thiamin pyrophosphokinase, thiamin-binding domain / Thiamin pyrophosphokinase, vitamin B1 binding domain / Thiamin pyrophosphokinase / Thiamin pyrophosphokinase, catalytic domain / Thiamin pyrophosphokinase, catalytic domain / Thiamin pyrophosphokinase, catalytic domain / Thiamin pyrophosphokinase, catalytic domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-VIB / Thiamine pyrophosphokinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Timm, D.E. / Liu, J. / Baker, L.-J. / Harris, R.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of thiamin pyrophosphokinase.
著者: Timm, D.E. / Liu, J. / Baker, L.J. / Harris, R.A.
履歴
登録2001年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: thiamin pyrophosphokinase
B: thiamin pyrophosphokinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,41218
ポリマ－58,5372
非ポリマー1,87616
水7,440413
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6770 Å2
ΔGint-195 kcal/mol
Surface area20870 Å2
手法PISA
2
A: thiamin pyrophosphokinase
ヘテロ分子

A: thiamin pyrophosphokinase
ヘテロ分子

B: thiamin pyrophosphokinase
ヘテロ分子

B: thiamin pyrophosphokinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,82536
ポリマ－117,0744
非ポリマー3,75132
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_675x-y+1,-y+2,-z+2/31
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z+1/31
crystal symmetry operation6_665-x+1,-x+y+1,-z+1/31
Buried area10550 Å2
ΔGint-362 kcal/mol
Surface area44730 Å2
手法PISA
3
A: thiamin pyrophosphokinase
B: thiamin pyrophosphokinase
ヘテロ分子

A: thiamin pyrophosphokinase
B: thiamin pyrophosphokinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,82536
ポリマ－117,0744
非ポリマー3,75132
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_675x-y+1,-y+2,-z+2/31
Buried area15480 Å2
ΔGint-400 kcal/mol
Surface area39800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.8, 89.8, 141.1
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 thiamin pyrophosphokinase


分子量: 29268.381 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9R0M5, thiamine diphosphokinase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-VIB / 3-(4-AMINO-2-METHYL-PYRIMIDIN-5-YLMETHYL)-5-(2-HYDROXY-ETHYL)-4-METHYL-THIAZOL-3-IUM / THIAMIN / VITAMIN B1 / 3-(2-メチル-4-アミノピリミジン-5-イルメチル)-4-メチル-5-(2-ヒドロキシエチル)チアゾ-ル-3-イウム


分子量: 265.355 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H17N4OS / コメント: 薬剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 413 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.14 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: ammonium sulfate, PEG 400, HEPES buffer, pH 7.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
111 mg/mlprotein1drop
21.8-2.1 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 MHEPES1reservoir
42-4 %PEG4001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年7月18日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. all: 52465 / Num. obs: 52413 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 32.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.406 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 5106 / % possible all: 98.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 330681
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.8 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→30 Å / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.239 2606 random
Rwork0.214 --
all0.214 51682 -
obs0.214 52413 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3887 0 106 413 4406
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.427
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.43

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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