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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1hmt | ||||||
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タイトル | 1.4 ANGSTROMS STRUCTURAL STUDIES ON HUMAN MUSCLE FATTY ACID BINDING PROTEIN: BINDING INTERACTIONS WITH THREE SATURATED AND UNSATURATED C18 FATTY ACIDS | ||||||
要素 | MUSCLE FATTY ACID BINDING PROTEIN | ||||||
キーワード | LIPID BINDING PROTEIN / LIPID-BINDING PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of long-chain fatty acid import into cell / regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / regulation of fatty acid oxidation / positive regulation of phospholipid biosynthetic process / intracellular lipid transport / oleic acid binding / phospholipid homeostasis / long-chain fatty acid binding / Triglyceride catabolism / long-chain fatty acid transport ...positive regulation of long-chain fatty acid import into cell / regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / regulation of fatty acid oxidation / positive regulation of phospholipid biosynthetic process / intracellular lipid transport / oleic acid binding / phospholipid homeostasis / long-chain fatty acid binding / Triglyceride catabolism / long-chain fatty acid transport / brown fat cell differentiation / cytoskeletal protein binding / cholesterol homeostasis / negative regulation of cell population proliferation / extracellular space / extracellular exosome / 細胞核 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 1.4 Å | ||||||
データ登録者 | Young, A.C.M. / Scapin, G. / Kromminga, A. / Patel, S.B. / Veerkamp, J.H. / Sacchettini, J.C. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 1994 タイトル: Structural studies on human muscle fatty acid binding protein at 1.4 A resolution: binding interactions with three C18 fatty acids. 著者: Young, A.C. / Scapin, G. / Kromminga, A. / Patel, S.B. / Veerkamp, J.H. / Sacchettini, J.C. #1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1992 タイトル: Three-Dimensional Structure of Recombinant Human Muscle Fatty-Acid Binding Protein 著者: Zanotti, G. / Scapin, G. / Spadon, P. / Veerkamp, J.H. / Sacchettini, J.C. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1hmt.cif.gz | 44 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1hmt.ent.gz | 30.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1hmt.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hm/1hmt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hm/1hmt | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14747.825 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05413 |
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#2: 化合物 | ChemComp-STE / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.61 % | ||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS pH: 7.1 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.31 Å / 最低解像度: 31.1 Å / Num. obs: 27990 / % possible obs: 82.3 % / Num. measured all: 80654 / Rmerge(I) obs: 0.0641 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 1.4→8 Å / σ(F): 0 /
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.4→8 Å
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拘束条件 |
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