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- PDB-1g4a: CRYSTAL STRUCTURES OF THE HSLVU PEPTIDASE-ATPASE COMPLEX REVEAL A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g4a
タイトルCRYSTAL STRUCTURES OF THE HSLVU PEPTIDASE-ATPASE COMPLEX REVEAL AN ATP-DEPENDENT PROTEOLYSIS MECHANISM
要素
  • ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
  • ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
キーワードCHAPERONE/HYDROLASE / HSLVU / PEPTIDASE-ATPASE COMPLEX / CHAPERONE-HYDROLASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


HslU-HslV peptidase / protein denaturation / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / proteasome core complex / protein unfolding / threonine-type endopeptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity / cellular response to heat ...HslU-HslV peptidase / protein denaturation / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / proteasome core complex / protein unfolding / threonine-type endopeptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity / cellular response to heat / response to heat / protein domain specific binding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein HslU / ATP-dependent protease, HslV subunit / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 ...Heat shock protein HslU / ATP-dependent protease, HslV subunit / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / 4-Layer Sandwich / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-DEOXYADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ATP-dependent protease ATPase subunit HslU / ATP-dependent protease subunit HslV
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3 Å
データ登録者Wang, J. / Song, J.J. / Franklin, M.C. / Kamtekar, S. / Im, Y.J. / Rho, S.H. / Seong, I.S. / Lee, C.S. / Chung, C.H. / Eom, S.H.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Crystal structures of the HslVU peptidase-ATPase complex reveal an ATP-dependent proteolysis mechanism.
著者: Wang, J. / Song, J.J. / Franklin, M.C. / Kamtekar, S. / Im, Y.J. / Rho, S.H. / Seong, I.S. / Lee, C.S. / Chung, C.H. / Eom, S.H.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: Purification and Characterization of the Heat Shock Proteins HslV and HslU that form a New ATP-Dependent Protease in Escherichia Coli
著者: Yoo, S.J. / Seol, J.H. / Shin, D.H. / Rohrwild, M. / Kang, M.S. / Tanaka, K. / Goldberg, A.L. / Chung, C.H.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: The Structuers of HslU and the ATP-Dependent Protease HslU-HslV.
著者: Bochtler, M. / Hartmann, C. / Song, H.K. / Bourenkov, G.P. / Bartunik, H.D. / Huber, R.
履歴
登録2000年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
E: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
F: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
B: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
A: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
D: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
C: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,0888
ポリマ－175,2666
非ポリマー8222
水00
1
E: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
F: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
B: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
A: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
D: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
C: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
ヘテロ分子

E: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
F: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
B: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
A: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
D: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
C: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
ヘテロ分子

E: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
F: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
B: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
A: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
D: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
C: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)528,26524
ポリマ－525,79818
非ポリマー2,4676
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)169.995, 169.995, 161.317
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

#1: タンパク質 ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU / HEAT SHOCK LOCUS HSLU ATPASE


分子量: 49659.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6H5
#2: タンパク質
ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV / HEAT SHOCK LOCUS HSLV PEPTIDASE


分子量: 18986.641 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7B8, EC: 3.4.99.-
#3: 化合物 ChemComp-DAT / 2'-DEOXYADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / DADP / dADP


分子量: 411.202 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O9P2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.95 %
結晶化手法: 蒸気拡散法 / 詳細: dADP-HslU-HslV, VAPOR DIFFUSION
結晶化
*PLUS
pH: 7.8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
35 mM1dropMgCl2
40.5 mMEDTA1drop
51 mMdithiothreitol1drop
610 %glycerol1drop
710 %ethylene glycol1reservoir
820 mM1reservoirMgCl2
92 mMdithiothreitol1reservoir
101 mMEDTA1reservoir

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 85 Å / Num. obs: 46551 / % possible obs: 86 % / Rmerge(I) obs: 0.131

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 3→85 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 145156.31 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.294 4647 10 %RANDOM IN TWINNED SPACE GROUP P622 TWINNING OPERATION : (-H,-K,L)
Rwork0.2574 ---
obs0.2574 46551 85.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 31.98 Å2 / ksol: 0.295 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.61 Å24.27 Å20 Å2
2--2.61 Å20 Å2
3----5.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10868 0 52 0 10920
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6 /
反射数%反射
Rfree779 10.8 %
Rwork6401 -
obs-80.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DADP.PARDADP.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 52.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.83
LS精密化 シェル
*PLUS
% reflection Rfree: 10.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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