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- PDB-2qe7: Crystal structure of the f1-atpase from the thermoalkaliphilic ba... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2qe7 | ||||||
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Title | Crystal structure of the f1-atpase from the thermoalkaliphilic bacterium bacillus sp. ta2.a1 | ||||||
![]() |
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![]() | HYDROLASE / blockage of ATP hydrolysis / F1-ATPase / ATP synthase / single particle analysis / thermoalkaliphilic | ||||||
Function / homology | ![]() proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATP binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Stocker, A. / Keis, S. / Vonck, J. / Cook, G.M. / Dimroth, P. | ||||||
![]() | ![]() Title: The Structural Basis for Unidirectional Rotation of Thermoalkaliphilic F(1)-ATPase. Authors: Stocker, A. / Keis, S. / Vonck, J. / Cook, G.M. / Dimroth, P. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 1.4 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 1.2 MB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 515.7 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 742.4 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 136.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 188.4 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 1bmfS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
NCS oper:
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Details | The biological assembly consists of one single TA2F1 molecule with alpha3-beta3-gamma-epsilon subunit stoichiometry. The alpha3-beta3 core complex possesses pseudo three-fold symmetry and the asymmetric part of the molecule represented by subunits gamma and epsilon exists in three alternate conformations. |
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Components
#1: Protein | Mass: 55016.609 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 50266.012 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #3: Protein | | Mass: 31932.547 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #4: Protein | | Mass: 14983.359 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.29 Å3/Da / Density % sol: 62.63 % |
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Crystal grow | Temperature: 296 K / Method: microbatch / pH: 8.8 Details: 1M LiCl, 0.1M Tris-HCl, 20% PEG 6000 , pH 8.8, MICRO-BATCH, temperature 296K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 110 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Mar 14, 2005 / Details: Dynamically bendable mirror |
Radiation | Monochromator: LN2 cooled fixed-exit Si(111) monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97954 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.06→50 Å / Num. obs: 90041 / % possible obs: 91.1 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 72.595 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Rsym value: 0.119 / Net I/σ(I): 10.2 |
Reflection shell | Resolution: 3.06→3.25 Å / Redundancy: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.716 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Rsym value: 0.716 / % possible all: 74.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 1BMF Resolution: 3.06→39.997 Å / Isotropic thermal model: isotropic group / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): -3 / σ(I): -3 / Stereochemistry target values: ml
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Solvent computation | Bsol: 137.521 Å2 / ksol: 0.271 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 77.22 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.06→39.997 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Resolution: 3.06→3.1312 Å / Rfactor Rfree error: 0.062
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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