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万見
- PDB-1fiv: STRUCTURE OF AN INHIBITOR COMPLEX OF PROTEINASE FROM FELINE IMMUN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fiv
タイトルSTRUCTURE OF AN INHIBITOR COMPLEX OF PROTEINASE FROM FELINE IMMUNODEFICIENCY VIRUS
要素
  • FIV PROTEASE
  • FIV PROTEASE INHIBITOR ACE-ALN-VAL-STA-GLU-ALN-NH2
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / ACID PROTEINASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


dUTP catabolic process / dUMP biosynthetic process / dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA ...dUTP catabolic process / dUMP biosynthetic process / dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / symbiont entry into host cell / magnesium ion binding / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Deoxyuridine triphosphate nucleotidohydrolase / dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Zinc finger integrase-type profile. ...Deoxyuridine triphosphate nucleotidohydrolase / dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FIV PROTEASE INHIBITOR LP-149; Ac-NA-Val-Sta-Glu-NA-NH2 / Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Feline immunodeficiency virus (ネコ免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Wlodawer, A. / Gustchina, A. / Reshetnikova, L. / Lubkowski, J. / Zdanov, A.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1995
タイトル: Structure of an inhibitor complex of the proteinase from feline immunodeficiency virus.
著者: Wlodawer, A. / Gustchina, A. / Reshetnikova, L. / Lubkowski, J. / Zdanov, A. / Hui, K.Y. / Angleton, E.L. / Farmerie, W.G. / Goodenow, M.M. / Bhatt, D.
履歴
登録1995年5月4日処理サイト: BNL
改定 1.01995年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年2月1日Group: Derived calculations
改定 1.42012年12月12日Group: Other
改定 1.52019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_struct_special_symmetry ...pdbx_database_status / pdbx_struct_special_symmetry / software / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.process_site / _software.classification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.62019年8月14日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FIV PROTEASE
B: FIV PROTEASE INHIBITOR ACE-ALN-VAL-STA-GLU-ALN-NH2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6652
ポリマ－13,6652
非ポリマー00
水1,69394
1
A: FIV PROTEASE
B: FIV PROTEASE INHIBITOR ACE-ALN-VAL-STA-GLU-ALN-NH2

A: FIV PROTEASE
B: FIV PROTEASE INHIBITOR ACE-ALN-VAL-STA-GLU-ALN-NH2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3304
ポリマ－27,3304
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
単位格子
Length a, b, c (Å)50.650, 50.650, 74.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-204-

STA

詳細THIS FILE CONTAINS ONLY A MONOMER. IN ORDER TO CREATE A DIMERIC MOLECULE, CRYSTALLOGRAPHIC COORDINATES NEED TO BE TRANSFORMED TO (X-Y), -Y, (2/3-Z).

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要素

#1: タンパク質 FIV PROTEASE


分子量: 12842.825 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Feline immunodeficiency virus (ネコ免疫不全ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P16088, HIV-1 retropepsin
#2: タンパク質・ペプチド FIV PROTEASE INHIBITOR ACE-ALN-VAL-STA-GLU-ALN-NH2 / FIV PROTEASE INHIBITOR LP-149


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 821.981 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
参照: FIV PROTEASE INHIBITOR LP-149; Ac-NA-Val-Sta-Glu-NA-NH2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE INHIBITOR ACE-ALN-VAL-STA-GLU-ALN-NH2 IS DISORDERED AROUND THE TWO-FOLD CRYSTALLOGRAPHIC AXIS. ...THE INHIBITOR ACE-ALN-VAL-STA-GLU-ALN-NH2 IS DISORDERED AROUND THE TWO-FOLD CRYSTALLOGRAPHIC AXIS. APPLICATION OF CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY RESULTS IN THE OVERLAP OF THE TWO ORIENTATIONS. THE OCCUPANCY OF EACH ORIENTATION IS 1/2.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.19 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
13-5 mg/mlprotein1drop
250 mMimidazole-HCl1drop
31 mMEDTA1drop
41 mMdithiothreitol1drop
55-10 %MPD1drop
620-25 %MPD1reservoir
750 mMimidazole-HCl1reservoir

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データ収集

検出器日付: 1994年9月2日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射Num. obs: 7033 / % possible obs: 90 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.06
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Num. measured all: 17555 / Rmerge(I) obs: 0.06

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
PROLSQ精密化
X-PLOR精密化
XENGENデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2→10 Å /
Rfactor反射数
Rwork0.148 -
obs0.148 6527
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数961 0 0 94 1055
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.2681.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.0042
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.9083
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it5.7674
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0350.047
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.050.047
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.150.151
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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