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万見
- PDB-1dug: STRUCTURE OF THE FIBRINOGEN G CHAIN INTEGRIN BINDING AND FACTOR X... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dug
タイトルSTRUCTURE OF THE FIBRINOGEN G CHAIN INTEGRIN BINDING AND FACTOR XIIIA CROSSLINKING SITES OBTAINED THROUGH CARRIER PROTEIN DRIVEN CRYSTALLIZATION
要素chimera of GLUTATHIONE S-TRANSFERASE-synthetic LINKEr-C-TERMINAL FIBRINOGEN GAMMA CHAIN
キーワードtransferase / blood clotting / gamma chain integrin fragment / carrier protein driven crystallization
機能・相同性
機能・相同性情報


fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / plasminogen activation ...fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / plasminogen activation / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of vasoconstriction / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / glutathione transferase / positive regulation of exocytosis / protein secretion / glutathione transferase activity / protein polymerization / Integrin cell surface interactions / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / cell adhesion molecule binding / fibrinolysis / Integrin signaling / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / glutathione metabolic process / platelet alpha granule lumen / cell-matrix adhesion / positive regulation of protein secretion / Post-translational protein phosphorylation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / response to calcium ion / platelet aggregation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Platelet degranulation / ER-Phagosome pathway / : / protein-containing complex assembly / blood microparticle / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / external side of plasma membrane / structural molecule activity / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain ...Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Fibrinogen gamma chain / Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme
類似検索 - 構成要素
生物種Schistosoma japonicum (にほんじゅうけつきゅうちゅう)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Ware, S. / Donahue, J.P. / Hawiger, J. / Anderson, W.F.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: Structure of the fibrinogen gamma-chain integrin binding and factor XIIIa cross-linking sites obtained through carrier protein driven crystallization.
著者: Ware, S. / Donahue, J.P. / Hawiger, J. / Anderson, W.F.
履歴
登録2000年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月9日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: chimera of GLUTATHIONE S-TRANSFERASE-synthetic LINKEr-C-TERMINAL FIBRINOGEN GAMMA CHAIN
B: chimera of GLUTATHIONE S-TRANSFERASE-synthetic LINKEr-C-TERMINAL FIBRINOGEN GAMMA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,8814
ポリマ－54,2672
非ポリマー6152
水11,926662
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4060 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area20300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.78, 105.78, 137.23
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 chimera of GLUTATHIONE S-TRANSFERASE-synthetic LINKEr-C-TERMINAL FIBRINOGEN GAMMA CHAIN


分子量: 27133.359 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE (residues 1-217) bound to synthetic SDP linker (residues 218-220) bound to C-TERMINAL FIBRINOGEN GAMMA CHAIN (residues 221-234)
由来: (組換発現) Schistosoma japonicum (にほんじゅうけつきゅうちゅう), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: EUKARYOTA; METAZOA; PLATYHELMINTHES; TREMATODA; DIGENEA; STRIGEIDIDA; SCHISTOSO MATOIDEA; SCHISTOSOMATIDAE; SCHISTOSOMA
遺伝子: FGG,PRO2061 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5ALPHA
参照: UniProt: P08515, UniProt: P02679, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 662 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.21 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: PEG 3350, sodium acetate, sodium chloride, ammonium sulfate, Tris, reduced glutathione, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶化
*PLUS
温度: -170 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
28 %PEG33501drop
350 mMsodium acetate1drop
425 mMsodium chloride1drop
517.5 mMammonium sulfate1drop
65 mMTris-HCl1drop
75 mMglutathinoe1drop
816 %PEG33501reservoir
9100 mMsodium acetate1reservoir
1035 mMammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 1.0093
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0093 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→28 Å / Num. all: 376772 / Num. obs: 67736 / % possible obs: 89.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.56 % / Rmerge(I) obs: 0.054
反射 シェル解像度: 1.8→2 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.25 / Num. unique all: 12570 / % possible all: 66.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 376772
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 66.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.8→28 Å / σ(F): 2 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 5745 -RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.185 57456 89.2 %-
all-67736 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3818 0 40 662 4520
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d1.425
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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