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万見
- PDB-1d4o: CRYSTAL STRUCTURE OF TRANSHYDROGENASE DOMAIN III AT 1.2 ANGSTROMS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d4o
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF TRANSHYDROGENASE DOMAIN III AT 1.2 ANGSTROMS RESOLUTION
要素NADP(H) TRANSHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / NUCLEOTIDE-BINDING FOLD / PROTEIN-NADP(H) COMPLEX / INVERTED BINDING OF NADP(H)
機能・相同性
機能・相同性情報


Citric acid cycle (TCA cycle) / proton-translocating NAD(P)+ transhydrogenase activity / proton-translocating NAD(P)+ transhydrogenase / NADPH regeneration / reactive oxygen species metabolic process / NADP binding / oxidoreductase activity / mitochondrial inner membrane
類似検索 - 分子機能
NAD(P) transhydrogenase, alpha subunit / NAD(P) transhydrogenase, alpha subunit, C-terminal / 4TM region of pyridine nucleotide transhydrogenase, mitoch / NADP transhydrogenase beta-like domain / NAD(P) transhydrogenase beta subunit / Alanine dehydrogenase/NAD(P) transhydrogenase, conserved site-1 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 1. / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, conserved site-2 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 2. / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, N-terminal ...NAD(P) transhydrogenase, alpha subunit / NAD(P) transhydrogenase, alpha subunit, C-terminal / 4TM region of pyridine nucleotide transhydrogenase, mitoch / NADP transhydrogenase beta-like domain / NAD(P) transhydrogenase beta subunit / Alanine dehydrogenase/NAD(P) transhydrogenase, conserved site-1 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 1. / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, conserved site-2 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 2. / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, N-terminal / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, NAD(H)-binding domain / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NAD(P) transhydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.21 Å
データ登録者Prasad, G.S. / Sridhar, V. / Yamaguchi, M. / Hatefi, Y. / Stout, C.D.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of transhydrogenase domain III at 1.2 A resolution.
著者: Prasad, G.S. / Sridhar, V. / Yamaguchi, M. / Hatefi, Y. / Stout, C.D.
履歴
登録1999年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Advisory / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月7日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NADP(H) TRANSHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7612
ポリマ－20,0181
非ポリマー7431
水3,333185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.66, 36.73, 38.49
Angle α, β, γ (deg.)68.36, 87.99, 74.80
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 NADP(H) TRANSHYDROGENASE


分子量: 20018.066 Da / 分子数: 1 / 断片: NADP(H) BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 細胞内の位置: MITOCHONDRIA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P11024, NAD(P)+ transhydrogenase (Si-specific)
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.15 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 24% w/v MPEG 5000, 100mM sodium cacodylate and 200mM magnesium acetate., pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP
結晶化
*PLUS
pH: 7.8 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
150 mMTris-HCl1drop
21 mMEDTA1drop
31 mMdithiothreitol1drop
40.5 mMPMSF1drop
510 mg/mlprotain1drop
624 %(w/v)mPEG50001reservoir
7100 mMsodium cacodylate1reservoir
8200 mMmagnesium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年3月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.21→54.1 Å / Num. all: 89452 / Num. obs: 45717 / % possible obs: 91.2 % / Observed criterion σ(I): 2.3 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 21.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 4
反射 シェル解像度: 1.21→1.24 Å / 冗長度: 91.2 % / Rmerge(I) obs: 0.301 / Num. unique all: 2682 / % possible all: 72.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 89452
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 72.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
SHELXL-97精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化解像度: 1.21→50 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Used Shelx least squares procedure.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 1383 -Random
Rwork0.168 ---
all0.167 45717 --
obs0.167 44334 91.2 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.21→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1343 0 48 185 1576
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d1.7
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 3 % / Rfactor Rwork: 0.167
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: s_angle_d / Dev ideal: 1.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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