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万見
- PDB-1cjk: COMPLEX OF GS-ALPHA WITH THE CATALYTIC DOMAINS OF MAMMALIAN ADENY... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cjk
タイトルCOMPLEX OF GS-ALPHA WITH THE CATALYTIC DOMAINS OF MAMMALIAN ADENYLYL CYCLASE: COMPLEX WITH ADENOSINE 5'-(ALPHA THIO)-TRIPHOSPHATE (RP), MG, AND MN
要素
  • (ADENYLATE CYCLASE, TYPE ...) x 2
  • GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(S)
キーワードLYASE/LYASE/SIGNALING PROTEIN / COMPLEX (LYASE-HYDROLASE) / HYDROLASE / SIGNAL TRANSDUCING PROTEIN / CYCLASE / EFFECTOR ENZYME / LYASE-LYASE-SIGNALING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Adenylate cyclase activating pathway / Hedgehog 'off' state / PKA activation / Adenylate cyclase inhibitory pathway / sensory perception of chemical stimulus / adenylate cyclase / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / cAMP biosynthetic process / G alpha (z) signalling events / adenylate cyclase activity ...Adenylate cyclase activating pathway / Hedgehog 'off' state / PKA activation / Adenylate cyclase inhibitory pathway / sensory perception of chemical stimulus / adenylate cyclase / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / cAMP biosynthetic process / G alpha (z) signalling events / adenylate cyclase activity / adenylate cyclase binding / mu-type opioid receptor binding / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding / D1 dopamine receptor binding / beta-2 adrenergic receptor binding / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / cellular response to forskolin / adenylate cyclase activator activity / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / cAMP-mediated signaling / insulin-like growth factor receptor binding / ionotropic glutamate receptor binding / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cilium / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / heterotrimeric G-protein complex / manganese ion binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / intracellular signal transduction / membrane raft / GTPase activity / dendrite / GTP binding / magnesium ion binding / protein-containing complex / ATP binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenylate cyclase, conserved domain / Adenylate cyclase / Adenylate cyclase, N-terminal / Adenylate cyclase, conserved domain / Adenylyl cyclase N-terminal extracellular and transmembrane region / Nucleotide cyclase, GGDEF domain / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase, conserved site / Guanylate cyclase signature. ...Adenylate cyclase, conserved domain / Adenylate cyclase / Adenylate cyclase, N-terminal / Adenylate cyclase, conserved domain / Adenylyl cyclase N-terminal extracellular and transmembrane region / Nucleotide cyclase, GGDEF domain / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase, conserved site / Guanylate cyclase signature. / Adenylyl- / guanylyl cyclase, catalytic domain / Adenylyl cyclase class-3/4/guanylyl cyclase / Adenylate and Guanylate cyclase catalytic domain / Guanylate cyclase domain profile. / Nucleotide cyclase / G-protein alpha subunit, group S / G-alpha domain profile. / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORSKOLIN / 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / : / ADENOSINE-5'-RP-ALPHA-THIO-TRIPHOSPHATE / Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short / Adenylate cyclase type 2 / Adenylate cyclase type 5
類似検索 - 構成要素
生物種Canis lupus familiaris (イヌ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Tesmer, J.J.G. / Sprang, S.R.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1999
タイトル: Two-metal-Ion catalysis in adenylyl cyclase.
著者: Tesmer, J.J. / Sunahara, R.K. / Johnson, R.A. / Gosselin, G. / Gilman, A.G. / Sprang, S.R.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of the catalytic domains of adenylyl cyclase in a complex with Gsalpha.GTPgammaS.
著者: Tesmer, J.J. / Sunahara, R.K. / Gilman, A.G. / Sprang, S.R.
履歴
登録1999年4月16日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年9月14日Group: Other
改定 1.42019年11月27日Group: Advisory / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.52021年11月3日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADENYLATE CYCLASE, TYPE V
B: ADENYLATE CYCLASE, TYPE II
C: GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(S)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,67611
ポリマ－94,8693
非ポリマー1,8078
水61334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9350 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area31440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.900, 134.900, 72.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP21212

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要素

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ADENYLATE CYCLASE, TYPE ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ADENYLATE CYCLASE, TYPE V / E.C.4.6.1.1 / PROTEIN VC1


分子量: 24495.361 Da / 分子数: 1 / 断片: C1A DOMAIN OF ADENYLYL CYCLASE / 変異: V476M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canis lupus familiaris (イヌ) / 生物種: Canis lupus / 株: familiaris / 組織: CARDIAC MUSCLE / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: ADENYLYL CYCLASE TYPE V / プラスミド: PQE60-H6-VC1(580) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: P30803, adenylate cyclase
#2: タンパク質 ADENYLATE CYCLASE, TYPE II / E.C.4.6.1.1 / PROTEIN IIC2 / ATP PYROPHOSPHATE-LYASE / ADENYLYL CYCLASE


分子量: 23717.033 Da / 分子数: 1 / 断片: C2A DOMAIN OF ADENYLYL CYCLASE / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 組織: BRAIN / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: ADENYLYL CYCLASE TYPE II / プラスミド: PQE60-ARGC-IIC2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: P26769, adenylate cyclase

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タンパク質 , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質 GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(S) / ALPHA SUBUNIT OF ADENYLATE CYCLASE-STIMULATING G ALPHA PROTEIN / GS-ALPHA / PROTEIN GSA


分子量: 46656.438 Da / 分子数: 1 / 断片: TRYPSINIZED FRAGMENT / 変異: N-TERMINAL HEXAHISTIDINE TAG / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: GNAS / プラスミド: PQE60-GSALPHA-H / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): GNAS / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: P04896

-
非ポリマー , 8種, 42分子

#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#6: 化合物 ChemComp-FOK / FORSKOLIN / ホルスコリン


分子量: 410.501 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H34O7
#7: 化合物 ChemComp-TAT / ADENOSINE-5'-RP-ALPHA-THIO-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
#8: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#9: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#10: 化合物 ChemComp-GSP / 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / GTP-γ-S


分子量: 539.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3S
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: CRYSTALLIZED IN HANGING DROPS CONTAINING PROTEIN MIXED 1:1 WITH WELL SOLUTION OF 7.2-7.5% PEG 8000, 500MM NACL AND 100 MM PHOSPHATE BUFFER (PH 5.4-5.6), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Tesmer, J.J., (1997) Science, 278, 1907. / PH range low: 5.6 / PH range high: 5.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
15 mMdithiothreitol1drop
20.200 mMMPFsk1drop
30.500 mMGTPgammaS1drop
48 mg/mlcomplex1drop
57.2-7.5 %PEG80001reservoir
6500 mM1reservoirNaCl
7100 mMMES1reservoirpH5.4 to 5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 0.923
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1998年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.923 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→40 Å / Num. obs: 21547 / % possible obs: 89.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.6 % / Rsym value: 0.144 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 2.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Rsym value: 0.518 / % possible all: 82.9
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.142

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.5精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AZS

1azs


解像度: 3→15 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high rms absF: 1748946.6 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: A BULK SOLVENT CORRECTION WAS USED REFLECTIONS WITH L>20 WERE OMITTED FROM REFINEMENT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 1930 9.8 %RANDOM
Rwork0.22 ---
all-19678 --
obs-19678 83 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.2748 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--17.7 Å20 Å20 Å2
2---29.1 Å20 Å2
3---46.87 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.48 Å0.39 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.69 Å0.59 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5657 0 108 34 5799
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.17
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.411.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it6.952
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.182
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.732.5
LS精密化 シェル解像度: 3→3.11 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.344 144 9 %
Rwork0.323 1458 -
obs--69.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN.PARAM&_1_TOPOLOGY_INFILE_1
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA.PARAM&_1_TOPOLOGY_INFILE_2
X-RAY DIFFRACTION3FOK.PAR&_1_TOPOLOGY_INFILE_3
X-RAY DIFFRACTION4WATER.PARAM&_1_TOPOLOGY_INFILE_4
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 9.8 % / Rfactor obs: 0.22 / Rfactor Rwork: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 43.7 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.17
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.344 / % reflection Rfree: 9 % / Rfactor Rwork: 0.323

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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