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- PDB-1c47: BINDING DRIVEN STRUCTURAL CHANGES IN CRYSTALINE PHOSPHOGLUCOMUTAS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c47
タイトルBINDING DRIVEN STRUCTURAL CHANGES IN CRYSTALINE PHOSPHOGLUCOMUTASE ASSOCIATED WITH CHEMICAL REACTION
要素ALPHA-D-GLUCOSE 1,6-BISPHOSPHATE PHOSPHOTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHOGLUCOMUTASE / PHOSPHOTRANSFERASE WITH BOUND REACTION INTERMEDIATE
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoglucomutase (alpha-D-glucose-1,6-bisphosphate-dependent) / phosphoglucomutase activity / sarcoplasmic reticulum / glucose metabolic process / magnesium ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglucomutase-1, C-terminal domain / Phosphoglucomutase / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, C-terminal domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 3 / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate, subunit A, domain 3 / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain / Alpha-D-phosphohexomutase superfamily / Alpha-D-phosphohexomutase, conserved site / Phosphoglucomutase and phosphomannomutase phosphoserine signature. / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain II ...Phosphoglucomutase-1, C-terminal domain / Phosphoglucomutase / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, C-terminal domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 3 / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate, subunit A, domain 3 / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain / Alpha-D-phosphohexomutase superfamily / Alpha-D-phosphohexomutase, conserved site / Phosphoglucomutase and phosphomannomutase phosphoserine signature. / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain II / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain III / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain II / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain III / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain I / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha I/II/III / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain superfamily / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain I / TATA-Binding Protein / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 1,6-di-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / Phosphoglucomutase-1
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Baranidharan, S. / Ray Jr., W.J.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Binding Driven Structural Changes in Crystaline Phosphoglucomutase Associated with Chemical Reaction
著者: Baranidharan, S. / Ray Jr., W.J. / Liu, Y.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Structural Changes at the Metal Ion Binding Site During the Phosphoglucomutase Reaction
著者: Ray Jr., W.J. / Post, C.B. / Liu, Y. / Rhyu, G.I.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1992
タイトル: The Crystal Structure of Phosphoglucomutase Refined at 2.7 A Resolution
著者: Dai, J.B. / Liu, Y. / Ray, W.J. / Konno, M.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1986
タイトル: The Catalytic Activity of Muscle Phosphoglucomutase in the Crystalline Phase
著者: Ray Jr., W.J.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1986
タイトル: The Structure of Rabbit Muscle Phosphoglucomutase at Intermediate Resolution
著者: Lin, Z.-J. / Konno, M. / Abad-Zapatero, C. / Murthy, R.W.M.R.N. / Ray Jr., W.J. / Rossmann, M.G.
#5: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1997
タイトル: Structure of Rabbit Muscle Phosphoglucomutase at 2.4 A Resolution
著者: Liu, Y.W. / Ray Jr., W.J. / Baranidharan, S.
#6: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1997
タイトル: ENHANCED DIFFRACTIVITY OF PHOSPHOGLUCOMUTASE CRYSTALS - USE OF AN ALTERNATE CRYOCRYSTALLOGRAPHIC PROCEDURE
著者: Ray Jr., W.R. / Baranidharan, S. / Liu, Y.W.
履歴
登録1999年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-D-GLUCOSE 1,6-BISPHOSPHATE PHOSPHOTRANSFERASE
B: ALPHA-D-GLUCOSE 1,6-BISPHOSPHATE PHOSPHOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,5645
ポリマ－123,0002
非ポリマー5643
水2,666148
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)174.420, 174.420, 101.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-D-GLUCOSE 1,6-BISPHOSPHATE PHOSPHOTRANSFERASE / PHOSPHOGLUCOMUTASE


分子量: 61499.926 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 器官: MUSCLE / 参照: UniProt: P00949, EC: 2.7.5.1
#2: 糖 ChemComp-G16 / 1,6-di-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / ALPHA-D-GLUCOSE 1,6-BISPHOSPHATE / 1,6-di-O-phosphono-alpha-D-glucose / 1,6-di-O-phosphono-D-glucose / 1,6-di-O-phosphono-glucose


タイプ: D-saccharide / 分子量: 339.108 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H13O12P2
識別子タイププログラム
a-D-Glcp1PO36PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.63 % / 解説: PDB ENTRY 3PMG HAS RELATED INFORMATION

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データ収集

回折平均測定温度: 289 K
放射光源波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年4月1日 / 詳細: NI FILTER
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. obs: 46085 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Oモデル構築
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PMG

3pmg


解像度: 2.7→6 Å / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 -10 %
Rwork0.183 --
obs0.183 37861 96.5 %
原子変位パラメータBiso mean: 22.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8658 0 22 148 8828
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.029
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.36
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.33
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.23
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.7 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 -7.7 %
Rwork0.291 1230 -
obs--86 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARAM19 / Topol file: TOPH19.PRO

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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