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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1bs4 | ||||||
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タイトル | PEPTIDE DEFORMYLASE AS ZN2+ CONTAINING FORM (NATIVE) IN COMPLEX WITH INHIBITOR POLYETHYLENE GLYCOL | ||||||
![]() | PROTEIN (PEPTIDE DEFORMYLASE) | ||||||
![]() | HYDROLASE / COMPLEX(ENZYME-INHIBITOR) / IRON METALLOPROTEASE / PROTEIN SYNTHESIS | ||||||
機能・相同性 | ![]() co-translational protein modification / peptide deformylase / peptide deformylase activity / ferrous iron binding / ribosome binding / hydrolase activity / translation / zinc ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Becker, A. / Schlichting, I. / Kabsch, W. / Groche, D. / Schultz, S. / Wagner, A.F.V. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Iron center, substrate recognition and mechanism of peptide deformylase. 著者: Becker, A. / Schlichting, I. / Kabsch, W. / Groche, D. / Schultz, S. / Wagner, A.F. #1: ![]() タイトル: Structure of Peptide Deformylase and Identification of the Substrate Binding Site 著者: Becker, A. / Schlichting, I. / Kabsch, W. / Schultz, S. / Wagner, A.F.V. #2: ![]() タイトル: Isolation and Crystallization of Functionally Competent Escherichia Coli Peptide Deformylase Forms Containing Either Iron or Nickel in the Active Site 著者: Groche, D. / Becker, A. / Schlichting, I. / Kabsch, W. / Schultz, S. / Wagner, A.F.V. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 121.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 93.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 24.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 33 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 19226.248 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: PDF PROTEIN FROM ESCHERICHIA COLI IS CRYSTALLIZED AS ZN2+ CONTAINING FORM, COCRYSTALLIZED WITH INHIBITOR POLYETHYLENE GLYCOL (PEG) 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7.4 詳細: REFERENCE: D.GROCHE,A.BECKER,I.SCHLICHTING,W.KABSCH, S.SCHULTZ,A.F.V.WAGNER ( 1998) BIOCHEM.BIOPHYS.RES.COMM. 246, 342, pH 7.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法詳細: Groche, D., (1998) Biochem.Biophys.Res.Comm., 246, 342. | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 293 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: SIEMENS-NICOLET X100 / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1997年6月15日 / 詳細: FRANKS DOUBLE-MIRROR |
放射 | モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 51676 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 21.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 16.63 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→2.01 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.162 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 98.4 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 188577 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1ICJ 解像度: 1.9→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
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原子変位パラメータ | Biso mean: 28.5 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→6 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.9→2.01 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 6 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10.1 % / Rfactor Rfree: 0.24 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 28.5 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.274 / % reflection Rfree: 9.8 % / Rfactor Rwork: 0.257 |