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- PDB-1b4k: High resolution crystal structure of a MG2-dependent 5-aminolevul... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b4k
タイトルHigh resolution crystal structure of a MG2-dependent 5-aminolevulinic acid dehydratase
要素PROTEIN (5-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE)
キーワードLYASE / HEME BIOSYNTHESIS / MAGNESIUM / LEVULINIC ACID
機能・相同性
機能・相同性情報


porphobilinogen synthase / porphobilinogen synthase activity / porphyrin-containing compound biosynthetic process / protoporphyrinogen IX biosynthetic process / heme biosynthetic process / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Delta-aminolevulinic acid dehydratase, active site / Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Delta-aminolevulinic acid dehydratase active site. / Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LAEVULINIC ACID / Delta-aminolevulinic acid dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Frankenberg, N. / Jahn, D. / Heinz, D.W.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: High resolution crystal structure of a Mg2+-dependent porphobilinogen synthase.
著者: Frankenberg, N. / Erskine, P.T. / Cooper, J.B. / Shoolingin-Jordan, P.M. / Jahn, D. / Heinz, D.W.
履歴
登録1998年12月22日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32012年1月18日Group: Derived calculations / Non-polymer description
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (5-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE)
B: PROTEIN (5-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,6057
ポリマ－74,1562
非ポリマー4495
水10,305572
1
A: PROTEIN (5-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE)
B: PROTEIN (5-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (5-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE)
B: PROTEIN (5-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (5-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE)
B: PROTEIN (5-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (5-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE)
B: PROTEIN (5-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)298,41828
ポリマ－296,6238
非ポリマー1,79520
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-x+2,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_645-y+3/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_565y+1/2,-x+3/2,z1
Buried area47930 Å2
ΔGint-226 kcal/mol
Surface area77720 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)128.240, 128.240, 86.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.812422, 0.582386, -0.02822), (0.582564, 0.812782, 0.002297), (0.024275, -0.014573, -0.999599)
ベクター: 195.5399, -62.8235, -14.1395)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (5-AMINOLEVULINIC ACID DEHYDRATASE) / PORPHOBILINOGEN SYNTHASE


分子量: 37077.926 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: SCHIFF BASE LINK BETWEEN ATOM NZ OF LYS260 AND ATOM C4 OF LEVULINIC ACID
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: PAO1 / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: HEMB / プラスミド: PGEX-6P-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): HEMB / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3 / 参照: UniProt: Q59643, porphobilinogen synthase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-SHF / LAEVULINIC ACID / LEVULINIC ACID / レブリン酸


分子量: 116.115 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 572 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細CARBONYL OXYGEN OF LEVULINIC ACID MISSING CARBONYL OXYGEN OF LEVULINIC ACID MISSING BECAUSE OF SCHIFF

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8.0
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop contained equal volume of protein and reservoir solution
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1drop
310 mM1dropMgCl2
41.2 Mammonium sulfate1reservoir
512 %(v/v)glycerol1reservoir
63 %(v/v)isopropanol1reservoir
70.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8345
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年7月16日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8345 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.67→51.3 Å / Num. obs: 81840 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 8.8 % / Biso Wilson estimate: 20.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 1.67→1.76 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.301 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Rsym value: 0.269 / % possible all: 94.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 719706 / Rmerge(I) obs: 0.054
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.1 % / Rmerge(I) obs: 0.269

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AW5

1aw5


解像度: 1.67→51.3 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.14 / ESU R Free: 0.18
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.208 3988 5 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs-75401 98.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 19.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.67→51.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5007 0 25 572 5604
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0330.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0820.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor15
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 81840
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg2.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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