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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1apw | |||||||||
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タイトル | CRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS OF TRANSITION STATE MIMICS BOUND TO PENICILLOPEPSIN: DIFLUOROSTATINE-AND DIFLUOROSTATONE-CONTAINING PEPTIDES | |||||||||
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![]() | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / ACID PROTEINASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex | |||||||||
機能・相同性 | ![]() penicillopepsin / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | ![]() | |||||||||
![]() | Sielecki, A.R. / James, M.N.G. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystallographic analysis of transition state mimics bound to penicillopepsin: difluorostatine- and difluorostatone-containing peptides. 著者: James, M.N. / Sielecki, A.R. / Hayakawa, K. / Gelb, M.H. #1: ![]() タイトル: Aspartic Proteinases and Their Catalytic Pathway 著者: James, M.N.G. / Sielecki, A.R. #2: ![]() タイトル: Stereochemical Analysis of Peptide Bond Hydrolysis Catalyzed by the Aspartic Proteinase Penicillopepsin 著者: James, M.N.G. / Sielecki, A.R. #3: ![]() タイトル: X-Ray Diffraction Studies on Penicillopepsin and its Complexes: The Hydrolytic Mechanism 著者: James, M.N.G. / Sielecki, A.R. / Hofmann, T. #4: ![]() タイトル: Effect of Ph on the Activities of Penicillopepsin and Rhizopus Pepsin and a Proposal for the Productive Substrate Binding Mode in Penicillopepsin 著者: Hofmann, T. / Hodges, R.S. / James, M.N.G. #5: ![]() 年: 1983 タイトル: Crystallographic Analysis of a Pepstatin Analogue Binding to the Aspartyl Proteinase Penicillopepsin at 1.8 Angstroms Resolution 著者: James, M.N.G. / Sielecki, A.R. / Moult, J. #6: ![]() タイトル: Structure and Refinement of Penicillopepsin at 1.8 Angstroms Resolution 著者: James, M.N.G. / Sielecki, A.R. #7: ![]() タイトル: Conformational Flexibility in the Active Sites of Aspartyl Proteinases Revealed by a Pepstatin Fragment Binding to Penicillopepsin 著者: James, M.N.G. / Sielecki, A. / Salituro, F. / Rich, D.H. / Hofmann, T. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 77.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 59.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 429.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 434.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 8.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 14.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: RESIDUES PRO E 134 AND PRO E 315 ARE CIS PROLINES. 2: THE REGION FROM SER E 277 TO SER E 281 IS POORLY ORDERED. 3: THE FOLLOWING WATER MOLECULES ARE SITTING ON A SPECIAL POSITION: HOH 563, HOH 584 AND HOH 585. | ||||||||||||
Components on special symmetry positions |
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要素
-タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 EI
#1: タンパク質 | 分子量: 33468.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 506.626 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: TRANSITION STATE MIMIC |
-糖 , 2種, 2分子 ![](data/chem/img/MAN.gif)
![](data/chem/img/HSY.gif)
![](data/chem/img/HSY.gif)
#3: 糖 | ChemComp-MAN / |
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#4: 糖 | ChemComp-HSY / |
-非ポリマー , 3種, 297分子 ![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/DMF.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/DMF.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: 化合物 | ChemComp-SO4 / |
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#6: 化合物 | ChemComp-DMF / |
#7: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.37 % |
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結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 45 Å / Num. all: 27895 / Num. obs: 24987 / Rmerge(I) obs: 0.031 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | 解像度: 1.8→8 Å / σ(I): 1 /
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→8 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: PROLSQ / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 8 Å / Num. reflection obs: 22464 / σ(I): 1 / Rfactor obs: 0.131 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 12.8 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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