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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1990 | |||||||||
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タイトル | Structure of bare F-actin filaments obtained from the same sample as the Actin-Tropomyosin-Myosin Complex | |||||||||
![]() | undecorated F-actin filament | |||||||||
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![]() | Structural protein / cytoskeleton / myosin binding / actin binding | |||||||||
機能・相同性 | ![]() : / cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / actin filament bundle / filamentous actin / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament ...: / cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / actin filament bundle / filamentous actin / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.9 Å | |||||||||
![]() | Behrmann E / Mueller M / Penczek PA / Mannherz HG / Manstein DJ / Raunser S | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of the rigor actin-tropomyosin-myosin complex. 著者: Elmar Behrmann / Mirco Müller / Pawel A Penczek / Hans Georg Mannherz / Dietmar J Manstein / Stefan Raunser / ![]() 要旨: Regulation of myosin and filamentous actin interaction by tropomyosin is a central feature of contractile events in muscle and nonmuscle cells. However, little is known about molecular interactions ...Regulation of myosin and filamentous actin interaction by tropomyosin is a central feature of contractile events in muscle and nonmuscle cells. However, little is known about molecular interactions within the complex and the trajectory of tropomyosin movement between its "open" and "closed" positions on the actin filament. Here, we report the 8 Å resolution structure of the rigor (nucleotide-free) actin-tropomyosin-myosin complex determined by cryo-electron microscopy. The pseudoatomic model of the complex, obtained from fitting crystal structures into the map, defines the large interface involving two adjacent actin monomers and one tropomyosin pseudorepeat per myosin contact. Severe forms of hereditary myopathies are linked to mutations that critically perturb this interface. Myosin binding results in a 23 Å shift of tropomyosin along actin. Complex domain motions occur in myosin, but not in actin. Based on our results, we propose a structural model for the tropomyosin-dependent modulation of myosin binding to actin. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 2 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 11.5 KB 11.5 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 108.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 180.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 179.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 4.1 KB | 表示 | |
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-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | undecorated F-actin filament | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.84 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Bare F-actin filaments
全体 | 名称: Bare F-actin filaments |
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要素 |
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-超分子 #1000: Bare F-actin filaments
超分子 | 名称: Bare F-actin filaments / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1 |
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-分子 #1: F-actin
分子 | 名称: F-actin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: actin filament / コピー数: 14 / 集合状態: filament / 組換発現: No / データベース: NCBI |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | GO: GO: 0042643 / InterPro: Actin family |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
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試料調製
濃度 | 0.01 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.2 詳細: 5mM Tris, 100mM KCl, 2mM MgCl2, 50mM glutamine, 50mM arginine |
グリッド | 詳細: C-Flat CF-2/1-4C copper 400 mesh |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 101 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 詳細: Vitrification instrument: Gatan Cryoplunge 3 / 手法: Manual blotting for approximately 15 seconds |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL 3200FSC |
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温度 | 平均: 77 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 150,000 times magnification |
特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: in-column Omega filter エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV エネルギーフィルター - エネルギー上限: 12.0 eV |
撮影 | カテゴリ: CCD フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k) デジタル化 - サンプリング間隔: 15.6 µm / 実像数: 836 / 平均電子線量: 17 e/Å2 詳細: Over 3000 images were taken of which only the best 836 were used for processing ビット/ピクセル: 14 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 169644 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 4.1 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.75 µm / 倍率(公称値): 80000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: cryogenic stage with side entry access / 試料ホルダーモデル: JEOL 3200FSC CRYOHOLDER |
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画像解析
詳細 | Particles were selected by hand using e2helixboxer |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.6 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 166.5 ° アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPARX |
CTF補正 | 詳細: each particle |
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: |
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ソフトウェア | 名称: DireX |
詳細 | Protocol: geometry-based conformational sampling using Deformable Elastic Network (DEN) approach. Initial placement was performed using rigid-body fitting in Chimera |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT |
得られたモデル | ![]() PDB-4a7n: |