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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-15998 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the Arabidopsis thaliana I+III2 supercomplex (CI peripheral tip) | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Plant / Mitochondria / Comple. / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cold acclimation / photorespiration / response to osmotic stress / plastid / respiratory chain complex I / cobalt ion binding / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / : / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity ...cold acclimation / photorespiration / response to osmotic stress / plastid / respiratory chain complex I / cobalt ion binding / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / : / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / chloroplast / mitochondrial membrane / electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / mitochondrion / zinc ion binding / metal ion binding / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.03 Å | |||||||||
データ登録者 | Klusch N / Kuehlbrandt W | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Plants / 年: 2023 タイトル: Cryo-EM structure of the respiratory I + III supercomplex from Arabidopsis thaliana at 2 Å resolution. 著者: Niklas Klusch / Maximilian Dreimann / Jennifer Senkler / Nils Rugen / Werner Kühlbrandt / Hans-Peter Braun / 要旨: Protein complexes of the mitochondrial respiratory chain assemble into respiratory supercomplexes. Here we present the high-resolution electron cryo-microscopy structure of the Arabidopsis ...Protein complexes of the mitochondrial respiratory chain assemble into respiratory supercomplexes. Here we present the high-resolution electron cryo-microscopy structure of the Arabidopsis respiratory supercomplex consisting of complex I and a complex III dimer, with a total of 68 protein subunits and numerous bound cofactors. A complex I-ferredoxin, subunit B14.7 and P9, a newly defined subunit of plant complex I, mediate supercomplex formation. The component complexes stabilize one another, enabling new detailed insights into their structure. We describe (1) an interrupted aqueous passage for proton translocation in the membrane arm of complex I; (2) a new coenzyme A within the carbonic anhydrase module of plant complex I defining a second catalytic centre; and (3) the water structure at the proton exit pathway of complex III with a co-purified ubiquinone in the Q site. We propose that the main role of the plant supercomplex is to stabilize its components in the membrane. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_15998.map.gz | 34 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-15998-v30.xml emd-15998.xml | 27.3 KB 27.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_15998_fsc.xml | 26.5 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_15998.png | 151.5 KB | ||
Filedesc metadata | emd-15998.cif.gz | 7.5 KB | ||
その他 | emd_15998_additional_1.map.gz emd_15998_half_map_1.map.gz emd_15998_half_map_2.map.gz | 83.9 MB 853.1 MB 852.8 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15998 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15998 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_15998_validation.pdf.gz | 859.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_15998_full_validation.pdf.gz | 859.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_15998_validation.xml.gz | 30.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_15998_validation.cif.gz | 39.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-15998 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-15998 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8bedMC 8beeC 8befC 8behC 8belC 8bepC 8bpxC 8bq5C 8bq6C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_15998.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 36.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 これらの図は立方格子座標系で作成されたものです | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.573 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: #1
ファイル | emd_15998_additional_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_15998_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_15998_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Mitochondrial Arabidopsis thaliana I+III2 supercomplex (CI periph...
+超分子 #1: Mitochondrial Arabidopsis thaliana I+III2 supercomplex (CI periph...
+分子 #1: NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein 2, mitochondrial
+分子 #2: NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein 1, mitochondrial
+分子 #3: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 1, mitochondrial
+分子 #4: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 8-A, mitochondrial
+分子 #5: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 4, mitochondrial
+分子 #6: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 6, mitochondrial
+分子 #7: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 2
+分子 #8: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 6
+分子 #9: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
+分子 #10: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
+分子 #11: IRON/SULFUR CLUSTER
+分子 #12: ZINC ION
+分子 #13: water
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.18 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.4 |
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - #0 - Film type ID: 1 / 支持フィルム - #0 - 材質: CARBON / 支持フィルム - #0 - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - #1 - Film type ID: 2 / 支持フィルム - #1 - 材質: GRAPHENE / 支持フィルム - #1 - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec. |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 70 % / チャンバー内温度: 283.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 215000 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
ソフトウェア | 名称: Coot (ver. 0.9.5) |
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精密化 | 空間: REAL |
得られたモデル | PDB-8bed: |