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万見
- EMDB-15803: RecBCD in complex with the phage protein gp5.9 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15803
タイトルRecBCD in complex with the phage protein gp5.9
マップデータFinal cryoEM map of the RecBCD-gp5.9 complex
試料
  • 複合体: Complex of gp5.9 bound to RecBCD
    • 複合体: RecBCD enzyme subunit RecB, RecC and RecD
      • タンパク質・ペプチド: RecBCD enzyme subunit RecB
      • タンパク質・ペプチド: RecBCD enzyme subunit RecC
      • タンパク質・ペプチド: RecBCD enzyme subunit RecD
    • 複合体: Probable RecBCD inhibitor gp5.9
      • タンパク質・ペプチド: Probable RecBCD inhibitor gp5.9
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードHomologous recombination / DNA repair / phage / Helicase / Nuclease / Inhibitor / Protein complex / Enzyme / DNA mimic / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


exodeoxyribonuclease V / exodeoxyribonuclease V activity / exodeoxyribonuclease V complex / clearance of foreign intracellular DNA / DNA 5'-3' helicase / DNA 3'-5' helicase / recombinational repair / single-stranded DNA helicase activity / 3'-5' DNA helicase activity / DNA helicase activity ...exodeoxyribonuclease V / exodeoxyribonuclease V activity / exodeoxyribonuclease V complex / clearance of foreign intracellular DNA / DNA 5'-3' helicase / DNA 3'-5' helicase / recombinational repair / single-stranded DNA helicase activity / 3'-5' DNA helicase activity / DNA helicase activity / isomerase activity / helicase activity / double-strand break repair via homologous recombination / response to radiation / 5'-3' DNA helicase activity / DNA recombination / DNA damage response / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
RecBCD enzyme subunit RecB / RecBCD enzyme subunit RecD / RecBCD enzyme subunit RecC / RecC, C-terminal / RecBCD enzyme subunit RecD, N-terminal domain / : / Exodeoxyribonuclease V, gamma subunit / RecC C-terminal domain / RecBCD enzyme subunit RecD, N-terminal domain / PD-(D/E)XK endonuclease-like domain, AddAB-type ...RecBCD enzyme subunit RecB / RecBCD enzyme subunit RecD / RecBCD enzyme subunit RecC / RecC, C-terminal / RecBCD enzyme subunit RecD, N-terminal domain / : / Exodeoxyribonuclease V, gamma subunit / RecC C-terminal domain / RecBCD enzyme subunit RecD, N-terminal domain / PD-(D/E)XK endonuclease-like domain, AddAB-type / PD-(D/E)XK nuclease superfamily / DExx box DNA helicase domain superfamily / UvrD-like DNA helicase C-terminal domain profile. / UvrD-like DNA helicase, C-terminal / UvrD-like helicase C-terminal domain / AAA domain / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD/REP helicase N-terminal domain / UvrD-like helicase, ATP-binding domain / UvrD-like DNA helicase ATP-binding domain profile. / DNA helicase, UvrD/REP type / PD-(D/E)XK endonuclease-like domain superfamily / Restriction endonuclease type II-like / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
RecBCD enzyme subunit RecB / RecBCD enzyme subunit RecD / RecBCD enzyme subunit RecC / Probable RecBCD inhibitor gp5.9
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia phage T7 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Wilkinson M / Wilkinson OJ / Feyerherm C / Fletcher EE / Wigley DB / Dillingham MS
資金援助 英国, 3件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust100401/Z/12/Z 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/S007261/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2022
タイトル: Structures of RecBCD in complex with phage-encoded inhibitor proteins reveal distinctive strategies for evasion of a bacterial immunity hub.
著者: Martin Wilkinson / Oliver J Wilkinson / Connie Feyerherm / Emma E Fletcher / Dale B Wigley / Mark S Dillingham /
要旨: Following infection of bacterial cells, bacteriophage modulate double-stranded DNA break repair pathways to protect themselves from host immunity systems and prioritise their own recombinases. Here, ...Following infection of bacterial cells, bacteriophage modulate double-stranded DNA break repair pathways to protect themselves from host immunity systems and prioritise their own recombinases. Here, we present biochemical and structural analysis of two phage proteins, gp5.9 and Abc2, which target the DNA break resection complex RecBCD. These exemplify two contrasting mechanisms for control of DNA break repair in which the RecBCD complex is either inhibited or co-opted for the benefit of the invading phage. Gp5.9 completely inhibits RecBCD by preventing it from binding to DNA. The RecBCD-gp5.9 structure shows that gp5.9 acts by substrate mimicry, binding predominantly to the RecB arm domain and competing sterically for the DNA binding site. Gp5.9 adopts a parallel coiled-coil architecture that is unprecedented for a natural DNA mimic protein. In contrast, binding of Abc2 does not substantially affect the biochemical activities of isolated RecBCD. The RecBCD-Abc2 structure shows that Abc2 binds to the Chi-recognition domains of the RecC subunit in a position that might enable it to mediate the loading of phage recombinases onto its single-stranded DNA products.
履歴
登録2022年9月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年12月28日-
マップ公開2022年12月28日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15803.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15803.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 42.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Final cryoEM map of the RecBCD-gp5.9 complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 224 pix.
= 246.4 Å		1.1 Å/pix.
x 224 pix.
= 246.4 Å		1.1 Å/pix.
x 224 pix.
= 246.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.017
最小 - 最大-0.05141241 - 0.11767499
平均 (標準偏差)0.0000053935914 (±0.004575231)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ224224224
Spacing224224224
セルA=B=C: 246.40001 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Additional map from focus refinement around the phage...

ファイルemd_15803_additional_1.map
注釈Additional map from focus refinement around the phage protein, used to help model building
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: halfmap1

ファイルemd_15803_half_map_1.map
注釈halfmap1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: halfmap2

ファイルemd_15803_half_map_2.map
注釈halfmap2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of gp5.9 bound to RecBCD

全体名称: Complex of gp5.9 bound to RecBCD
要素
  • 複合体: Complex of gp5.9 bound to RecBCD
    • 複合体: RecBCD enzyme subunit RecB, RecC and RecD
      • タンパク質・ペプチド: RecBCD enzyme subunit RecB
      • タンパク質・ペプチド: RecBCD enzyme subunit RecC
      • タンパク質・ペプチド: RecBCD enzyme subunit RecD
    • 複合体: Probable RecBCD inhibitor gp5.9
      • タンパク質・ペプチド: Probable RecBCD inhibitor gp5.9
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Complex of gp5.9 bound to RecBCD

超分子名称: Complex of gp5.9 bound to RecBCD / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
詳細: t7 gp5.9 purified separately and then mixed with RecBCD complex

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超分子 #2: RecBCD enzyme subunit RecB, RecC and RecD

超分子名称: RecBCD enzyme subunit RecB, RecC and RecD / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #3: Probable RecBCD inhibitor gp5.9

超分子名称: Probable RecBCD inhibitor gp5.9 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: Escherichia phage T7 (ファージ)

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分子 #1: RecBCD enzyme subunit RecB

分子名称: RecBCD enzyme subunit RecB / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: exodeoxyribonuclease V
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 134.110641 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MSDVAETLDP LRLPLQGERL IEASAGTGKT FTIAALYLRL LLGLGGSAAF PRPLTVEELL VVTFTEAATA ELRGRIRSNI HELRIACLR ETTDNPLYER LLEEIDDKAQ AAQWLLLAER QMDEAAVFTI HGFCQRMLNL NAFESGMLFE QQLIEDESLL R YQACADFW ...文字列:
MSDVAETLDP LRLPLQGERL IEASAGTGKT FTIAALYLRL LLGLGGSAAF PRPLTVEELL VVTFTEAATA ELRGRIRSNI HELRIACLR ETTDNPLYER LLEEIDDKAQ AAQWLLLAER QMDEAAVFTI HGFCQRMLNL NAFESGMLFE QQLIEDESLL R YQACADFW RRHCYPLPRE IAQVVFETWK GPQALLRDIN RYLQGEAPVI KAPPPDDETL ASRHAQIVAR IDTVKQQWRD AV GELDALI ESSGIDRRKF NRSNQAKWID KISAWAEEET NSYQLPESLE KFSQRFLEDR TKAGGETPRH PLFEAIDQLL AEP LSIRDL VITRALAEIR ETVAREKRRR GELGFDDMLS RLDSALRSES GEVLAAAIRT RFPVAMIDEF QDTDPQQYRI FRRI WHHQP ETALLLIGDP KQAIYAFRGA DIFTYMKARS EVHAHYTLDT NWRSAPGMVN SVNKLFSQTD DAFMFREIPF IPVKS AGKN QALRFVFKGE TQPAMKMWLM EGESCGVGDY QSTMAQVCAA QIRDWLQAGQ RGEALLMNGD DARPVRASDI SVLVRS RQE AAQVRDALTL LEIPSVYLSN RDSVFETLEA QEMLWLLQAV MTPERENTLR SALATSMMGL NALDIETLNN DEHAWDV VV EEFDGYRQIW RKRGVMPMLR ALMSARNIAE NLLATAGGER RLTDILHISE LLQEAGTQLE SEHALVRWLS QHILEPDS N ASSQQMRLES DKHLVQIVTI HKSKGLEYPL VWLPFITNFR VQEQAFYHDR HSFEAVLDLN AAPESVDLAE AERLAEDLR LLYVALTRSV WHCSLGVAPL VRRRGDKKGD TDVHQSALGR LLQKGEPQDA AGLRTCIEAL CDDDIAWQTA QTGDNQPWQV NDVSTAELN AKTLQRLPGD NWRVTSYSGL QQRGHGIAQD LMPRLDVDAA GVASVVEEPT LTPHQFPRGA SPGTFLHSLF E DLDFTQPV DPNWVREKLE LGGFESQWEP VLTEWITAVL QAPLNETGVS LSQLSARNKQ VEMEFYLPIS EPLIASQLDT LI RQFDPLS AGCPPLEFMQ VRGMLKGFID LVFRHEGRYY LLDYKSNWLG EDSSAYTQQA MAAAMQAHRY DLQYQLYTLA LHR YLRHRI ADYDYEHHFG GVIYLFLRGV DKEHPQQGIY TTRPNAGLIA LMDEMFAGMT LEEA

UniProtKB: RecBCD enzyme subunit RecB

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分子 #2: RecBCD enzyme subunit RecC

分子名称: RecBCD enzyme subunit RecC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: exodeoxyribonuclease V
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 128.974102 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MLRVYHSNRL DVLEALMEFI VERERLDDPF EPEMILVQST GMAQWLQMTL SQKFGIAANI DFPLPASFIW DMFVRVLPEI PKESAFNKQ SMSWKLMTLL PQLLEREDFT LLRHYLTDDS DKRKLFQLSS KAADLFDQYL VYRPDWLAQW ETGHLVEGLG E AQAWQAPL ...文字列:
MLRVYHSNRL DVLEALMEFI VERERLDDPF EPEMILVQST GMAQWLQMTL SQKFGIAANI DFPLPASFIW DMFVRVLPEI PKESAFNKQ SMSWKLMTLL PQLLEREDFT LLRHYLTDDS DKRKLFQLSS KAADLFDQYL VYRPDWLAQW ETGHLVEGLG E AQAWQAPL WKALVEYTHQ LGQPRWHRAN LYQRFIETLE SATTCPPGLP SRVFICGISA LPPVYLQALQ ALGKHIEIHL LF TNPCRYY WGDIKDPAYL AKLLTRQRRH SFEDRELPLF RDSENAGQLF NSDGEQDVGN PLLASWGKLG RDYIYLLSDL ESS QELDAF VDVTPDNLLH NIQSDILELE NRAVAGVNIE EFSRSDNKRP LDPLDSSITF HVCHSPQREV EVLHDRLLAM LEED PTLTP RDIIVMVADI DSYSPFIQAV FGSAPADRYL PYAISDRRAR QSHPVLEAFI SLLSLPDSRF VSEDVLALLD VPVLA ARFD ITEEGLRYLR QWVNESGIRW GIDDDNVREL ELPATGQHTW RFGLTRMLLG YAMESAQGEW QSVLPYDESS GLIAEL VGH LASLLMQLNI WRRGLAQERP LEEWLPVCRD MLNAFFLPDA ETEAAMTLIE QQWQAIIAEG LGAQYGDAVP LSLLRDE LA QRLDQERISQ RFLAGPVNIC TLMPMRSIPF KVVCLLGMND GVYPRQLAPL GFDLMSQKPK RGDRSRRDDD RYLFLEAL I SAQQKLYISY IGRSIQDNSE RFPSVLVQEL IDYIGQSHYL PGDEALNCDE SEARVKAHLT CLHTRMPFDP QNYQPGERQ SYAREWLPAA SQAGKAHSEF VQPLPFTLPE TVPLETLQRF WAHPVRAFFQ MRLQVNFRTE DSEIPDTEPF ILEGLSRYQI NQQLLNALV EQDDAERLFR RFRAAGDLPY GAFGEIFWET QCQEMQQLAD RVIACRQPGQ SMEIDLACNG VQITGWLPQV Q PDGLLRWR PSLLSVAQGM QLWLEHLVYC ASGGNGESRL FLRKDGEWRF PPLAAEQALH YLSQLIEGYR EGMSAPLLVL PE SGGAWLK TCYDAQNDAM LDDDSTLQKA RTKFLQAYEG NMMVRGEGDD IWYQRLWRQL TPETMEAIVE QSQRFLLPLF RFN QS

UniProtKB: RecBCD enzyme subunit RecC

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分子 #3: RecBCD enzyme subunit RecD

分子名称: RecBCD enzyme subunit RecD / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: exodeoxyribonuclease V
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 66.990367 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MKLQKQLLEA VEHKQLRPLD VQFALTVAGD EHPAVTLAAA LLSHDAGEGH VCLPLSRLEN NEASHPLLAT CVSEIGELQN WEECLLASQ AVSRGDEPTP MILCGDRLYL NRMWCNERTV ARFFNEVNHA IEVDEALLAQ TLDKLFPVSD EINWQKVAAA V ALTRRISV ...文字列:
MKLQKQLLEA VEHKQLRPLD VQFALTVAGD EHPAVTLAAA LLSHDAGEGH VCLPLSRLEN NEASHPLLAT CVSEIGELQN WEECLLASQ AVSRGDEPTP MILCGDRLYL NRMWCNERTV ARFFNEVNHA IEVDEALLAQ TLDKLFPVSD EINWQKVAAA V ALTRRISV ISGGPGTGKT TTVAKLLAAL IQMADGERCR IRLAAPTGKA AARLTESLGK ALRQLPLTDE QKKRIPEDAS TL HRLLGAQ PGSQRLRHHA GNPLHLDVLV VDEASMIDLP MMSRLIDALP DHARVIFLGD RDQLASVEAG AVLGDICAYA NAG FTAERA RQLSRLTGTH VPAGTGTEAA SLRDSLCLLQ KSYRFGSDSG IGQLAAAINR GDKTAVKTVF QQDFTDIEKR LLQS GEDYI AMLEEALAGY GRYLDLLQAR AEPDLIIQAF NEYQLLCALR EGPFGVAGLN ERIEQFMQQK RKIHRHPHSR WYEGR PVMI ARNDSALGLF NGDIGIALDR GQGTRVWFAM PDGNIKSVQP SRLPEHETTW AMTVHKSQGS EFDHAALILP SQRTPV VTR ELVYTAVTRA RRRLSLYADE RILSAAIATR TERRSGLAAL FSSRE

UniProtKB: RecBCD enzyme subunit RecD

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分子 #4: Probable RecBCD inhibitor gp5.9

分子名称: Probable RecBCD inhibitor gp5.9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage T7 (ファージ)
分子量理論値: 6.049601 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MSRDLVTIPR DVWNDIQGYI DSLERENDSL KNQLMEADEY VAELEEKLNG TS

UniProtKB: Probable RecBCD inhibitor gp5.9

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
25.0 mMTris-HCl
100.0 mMSodium chlorideNaCl
0.5 mMTCEP
5.0 mMMagnesium chlorideMgCl2
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE
詳細: Mixture of graphene oxide with 0.3 mM DDM detergent applied directly to grids twice before application of sample
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 1.5s blot time.
詳細RecBCD mixed with T7 gp5.9 protein prior to making grids

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5064 / 平均露光時間: 4.3 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 1458124
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Generated using Cryosparc2 ab initio classification
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 141458
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5mbv


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 89.5 / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-8b1r:
RecBCD in complex with the phage protein gp5.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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