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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Complex III2 from Yarrowia lipolytica, oxidised with ferricyanide, int-position | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Wieferig JP / Kuhlbrandt W | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Analysis of the conformational heterogeneity of the Rieske iron-sulfur protein in complex III by cryo-EM. 著者: Jan Philip Wieferig / Werner Kühlbrandt / ![]() 要旨: Movement of the Rieske domain of the iron-sulfur protein is essential for intramolecular electron transfer within complex III (CIII) of the respiratory chain as it bridges a gap in the cofactor chain ...Movement of the Rieske domain of the iron-sulfur protein is essential for intramolecular electron transfer within complex III (CIII) of the respiratory chain as it bridges a gap in the cofactor chain towards the electron acceptor cytochrome c. We present cryo-EM structures of CIII from Yarrowia lipolytica at resolutions up to 2.0 Å under different conditions, with different redox states of the cofactors of the high-potential chain. All possible permutations of three primary positions were observed, indicating that the two halves of the dimeric complex act independently. Addition of the substrate analogue decylubiquinone to CIII with a reduced high-potential chain increased the occupancy of the Q site. The extent of Rieske domain interactions through hydrogen bonds to the cytochrome b and cytochrome c subunits varied depending on the redox state and substrate. In the absence of quinols, the reduced Rieske domain interacted more closely with cytochrome b and cytochrome c than in the oxidized state. Upon addition of the inhibitor antimycin A, the heterogeneity of the cd-helix and ef-loop increased, which may be indicative of a long-range effect on the Rieske domain. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 165.8 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 26.2 KB 26.2 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 12.7 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 61.3 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 140.9 MB 140.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8abfMC ![]() 8ab6C ![]() 8ab7C ![]() 8ab8C ![]() 8ab9C ![]() 8abaC ![]() 8abbC ![]() 8abeC ![]() 8abgC ![]() 8abhC ![]() 8abiC ![]() 8abjC ![]() 8abkC ![]() 8ablC ![]() 8abmC ![]() 8ac3C ![]() 8ac4C ![]() 8ac5C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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リンク
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.837 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_15319_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_15319_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : Complex III2, oxidised with ferricyanide, int-position
+超分子 #1: Complex III2, oxidised with ferricyanide, int-position
+分子 #1: Cytochrome b
+分子 #2: Cytochrome b-c1 complex subunit Rieske, mitochondrial
+分子 #3: Cytochrome b-c1 complex subunit 7
+分子 #4: YALI0F24673p
+分子 #5: YALI0A14806p
+分子 #6: Cytochrome b-c1 complex subunit 2, mitochondrial
+分子 #7: YALI0A17468p
+分子 #8: Cytochrome b-c1 complex subunit 8
+分子 #9: Complex III subunit 9
+分子 #10: YALI0C12210p
+分子 #11: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
+分子 #12: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
+分子 #13: PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE
+分子 #14: CARDIOLIPIN
+分子 #15: DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE
+分子 #16: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
+分子 #17: HEME C
+分子 #18: 1,2-DIMYRISTOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | ![]() |
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![]() | ![]() |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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グリッド | モデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD![]() |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 55.0 e/Å2 |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |